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万見
- PDB-6yr5: 14-3-3 sigma in complex with hDMX-367 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yr5
タイトル14-3-3 sigma in complex with hDMX-367 peptide
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • Protein Mdm4
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


atrial septum development / heart valve development / atrioventricular valve morphogenesis / ventricular septum development / endocardial cushion morphogenesis / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization ...atrial septum development / heart valve development / atrioventricular valve morphogenesis / ventricular septum development / endocardial cushion morphogenesis / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of protein localization / transcription repressor complex / positive regulation of cell adhesion / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / release of cytochrome c from mitochondria / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of protein kinase activity / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / Stabilization of p53 / negative regulation of protein catabolic process / Oncogene Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Methylation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / ubiquitin-protein transferase activity / Regulation of TP53 Degradation / intracellular protein localization / regulation of protein localization / positive regulation of cell growth / protein-containing complex assembly / Oxidative Stress Induced Senescence / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / regulation of cell cycle / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MDM4 / : / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / 14-3-3 domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Delta-Endotoxin; domain 1 / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) ...MDM4 / : / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / 14-3-3 domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Delta-Endotoxin; domain 1 / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Mdm4 / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Wolter, M. / Srdanovic, S. / Ottman, C. / Warriner, S. / Wilson, A.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Commission675179European Union
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2022
タイトル: Understanding the interaction of 14-3-3 proteins with hDMX and hDM2: a structural and biophysical study.
著者: Srdanovic, S. / Wolter, M. / Trinh, C.H. / Ottmann, C. / Warriner, S.L. / Wilson, A.J.
履歴
登録2020年4月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
O: Protein Mdm4
B: 14-3-3 protein sigma
P: Protein Mdm4
C: 14-3-3 protein sigma
Q: Protein Mdm4
D: 14-3-3 protein sigma
R: Protein Mdm4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,9959
ポリマ－112,8998
非ポリマー961
水6,684371
1
A: 14-3-3 protein sigma
O: Protein Mdm4
B: 14-3-3 protein sigma
P: Protein Mdm4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5465
ポリマ－56,4504
非ポリマー961
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4510 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area22770 Å2
手法PISA
2
C: 14-3-3 protein sigma
Q: Protein Mdm4

D: 14-3-3 protein sigma
R: Protein Mdm4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,4504
ポリマ－56,4504
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area3930 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area22060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.950, 75.300, 78.390
Angle α, β, γ (deg.)95.150, 113.140, 93.840
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26542.914 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド
Protein Mdm4 / Double minute 4 protein / Mdm2-like p53-binding protein / Protein Mdmx / p53-binding protein Mdm4


分子量: 1681.894 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O15151
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 371 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.58 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M Bis-Tris propane pH 7, 0.2 M Sodium citrate, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.033208 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033208 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→74.53 Å / Num. obs: 75667 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 5.8 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.125 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.1-2.145.90.6732650844740.7970.2980.7392.896.4
10.5-71.56.80.08141276070.980.0350.08821.498.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
MOSFLMデータ削減
Aimless0.6.3データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOLREP位相決定
PHENIX1.12精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DAT

4dat


解像度: 2.25→74.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 5.156 / SU ML: 0.128 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / ESU R: 0.24 / ESU R Free: 0.186
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2222 2993 4.9 %RANDOM
Rwork0.1975 ---
obs0.1987 58664 97.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 105.17 Å2 / Biso mean: 31.365 Å2 / Biso min: 11.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.23 Å2-0.27 Å20.1 Å2
2---1.32 Å2-0.1 Å2
3---0.06 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.25→74.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7324 0 5 371 7700
Biso mean--65.07 34.67 -
残基数----943
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0137439
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0176973
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6591.64310034
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3991.5816140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1025933
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.22822.248387
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.74151343
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.741555
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2982
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.028286
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021515
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.308 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 206 -
Rwork0.295 4295 -
all-4501 -
obs--96.32 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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