[日本語] English
万見
- PDB-6ypt: X-ray structure of Turnip Yellow Mosaic Virus PRO/DUB in complex ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ypt
タイトルX-ray structure of Turnip Yellow Mosaic Virus PRO/DUB in complex with Ubiquitin
要素
  • Polyubiquitin-C
  • RNA replicase polyprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / PRO/DUB / Deubiquitinase / TYMV / Ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA methyltransferase activity / mRNA modification / RNA processing / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex ...mRNA methyltransferase activity / mRNA modification / RNA processing / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TCF dependent signaling in response to WNT / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Regulation of TNFR1 signaling / Degradation of AXIN / Stabilization of p53 / Hh mutants are degraded by ERAD / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Activation of NF-kappaB in B cells / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / Termination of translesion DNA synthesis / G2/M Checkpoints
類似検索 - 分子機能
Peptidase C21 / Tymovirus endopeptidase domain / Salyut domain / Tymovirus endopeptidase / Salyut domain / Peptidase family C21 domain profile. / Viral methyltransferase / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain profile. / Tymovirus, RNA-dependent RNA polymerase ...Peptidase C21 / Tymovirus endopeptidase domain / Salyut domain / Tymovirus endopeptidase / Salyut domain / Peptidase family C21 domain profile. / Viral methyltransferase / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain profile. / Tymovirus, RNA-dependent RNA polymerase / RNA dependent RNA polymerase / Viral superfamily 1 RNA helicase core domain / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / (+) RNA virus helicase core domain / (+)RNA virus helicase core domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
METHYL 4-AMINOBUTANOATE / Polyubiquitin-C / Non-structural replication polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Turnip yellow mosaic virus (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.663 Å
データ登録者Fieulaine, S. / Bressanelli, S.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research Agency11-BSV8-011 フランス
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: X-ray structure of Turnip Yellow Mosaic Virus PRO/DUB in complex with Ubiquitin
著者: Fieulaine, S. / Bressanelli, S.
履歴
登録2020年4月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年3月15日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: database_2 / entity ...database_2 / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num
改定 3.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 3.12024年2月7日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RNA replicase polyprotein
B: Polyubiquitin-C
C: RNA replicase polyprotein
D: Polyubiquitin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2626
ポリマ－55,0284
非ポリマー2342
水00
1
A: RNA replicase polyprotein
B: Polyubiquitin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6313
ポリマ－27,5142
非ポリマー1171
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2180 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area10760 Å2
手法PISA
2
C: RNA replicase polyprotein
D: Polyubiquitin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6313
ポリマ－27,5142
非ポリマー1171
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area10800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.930, 51.860, 125.250
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.370, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain C
12chain B
22chain D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEULEULEUchain AAA732 - 87613 - 157
21LEULEULEULEUchain CCC732 - 87613 - 157
12METMETGLYGLYchain BBB1 - 7511 - 85
22METMETGLYGLYchain DDD1 - 7511 - 85

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 RNA replicase polyprotein / 206 kDa polyprotein


分子量: 17778.873 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Turnip yellow mosaic virus (ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P10358, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ...参照: UniProt: P10358, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, RNA-directed RNA polymerase
#2: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 9735.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#3: 化合物 ChemComp-GVE / METHYL 4-AMINOBUTANOATE / 4-アミノ酪酸メチル


タイプ: peptide-like / 分子量: 117.146 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.35 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 21% PEG-20K + 0.1M MES-NaOH pH6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.66→37.46 Å / Num. obs: 5303 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 106.53 Å2 / CC1/2: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.215 / Net I/σ(I): 4.14
反射 シェル解像度: 3.663→3.81 Å / 冗長度: 3.3 % / Num. unique obs: 715 / CC1/2: 0.415 / % possible all: 83.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRPacking: 0

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LW5

5lw5


解像度: 3.663→37.46 Å / SU ML: 0.58 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.54
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2827 265 5.01 %
Rwork0.2057 --
obs0.2094 5291 96.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 435.15 Å2 / Biso mean: 175.6872 Å2 / Biso min: 46.98 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.663→37.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3464 0 16 0 3480
Biso mean--190.88 --
残基数----440
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033558
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4954852
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038570
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004632
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8522192
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1414X-RAY DIFFRACTION0.243TORSIONAL
12C1414X-RAY DIFFRACTION0.243TORSIONAL
21B766X-RAY DIFFRACTION0.243TORSIONAL
22D766X-RAY DIFFRACTION0.243TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.663-4.61360.32111280.2394241594
4.6136-37.460.26381370.1889261199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2868-0.18970.09713.6038-0.31531.40360.0982-0.06260.0806-0.1355-0.01120.3890.2886-0.12350.09830.5027-0.0499-0.01020.1444-0.1521.2075-14.4923-12.4697-51.2925
20.98291.33080.14956.0524-1.12124.7599-0.3583-0.29440.8940.2330.2383-0.8328-0.73070.19570.02760.58450.0202-0.15060.4532-0.18531.3893-28.86122.7203-42.2872
32.3708-0.1764-0.61954.9631.34072.8508-1.1098-2.9864-0.40460.96950.86910.00351.01570.5621-0.07611.77780.66430.18453.38980.10931.5761-13.88-18.9602-11.3285
41.31850.09160.28145.95190.95952.6055-0.1232-0.7193-0.21520.19080.4533-0.9007-1.97360.95920.2122.2304-0.36170.10793.6073-0.73592.32870.0935-1.3182-16.1132
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' )A0
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' )B0
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' )C0
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' )D0

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る