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- PDB-6ym3: Crystal structure of Compound 1 with PIP4K2A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ym3
タイトルCrystal structure of Compound 1 with PIP4K2A
要素Phosphatidylinositol 5-phosphate 4-kinase type-2 alpha
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / PIP4K2A
機能・相同性
機能・相同性情報


vesicle-mediated cholesterol transport / 1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase / 1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase activity / 1-phosphatidyl-1D-myo-inositol 4,5-bisphosphate biosynthetic process / Synthesis of PIPs in the nucleus / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase activity / autophagosome-lysosome fusion / positive regulation of autophagosome assembly / megakaryocyte development / PI5P Regulates TP53 Acetylation ...vesicle-mediated cholesterol transport / 1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase / 1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase activity / 1-phosphatidyl-1D-myo-inositol 4,5-bisphosphate biosynthetic process / Synthesis of PIPs in the nucleus / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase activity / autophagosome-lysosome fusion / positive regulation of autophagosome assembly / megakaryocyte development / PI5P Regulates TP53 Acetylation / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / photoreceptor outer segment / オートファゴソーム / photoreceptor inner segment / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / regulation of autophagy / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / リソソーム / リン酸化 / protein homodimerization activity / 核質 / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase / : / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, core / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase, N-terminal / Phosphatidylinositol-4-phosphate 5-Kinase / Phosphatidylinositol phosphate kinase (PIPK) domain profile. / Phosphatidylinositol phosphate kinases
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-OYZ / リン酸塩 / Phosphatidylinositol 5-phosphate 4-kinase type-2 alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Holton, S.J. / Wortmann, L. / Braeuer, N. / Irlbacher, H. / Weiske, J. / Lechner, C. / Meier, R. / Puetter, V. / Christ, C. / ter Laak, T. ...Holton, S.J. / Wortmann, L. / Braeuer, N. / Irlbacher, H. / Weiske, J. / Lechner, C. / Meier, R. / Puetter, V. / Christ, C. / ter Laak, T. / Lienau, P. / Lesche, R. / Nicke, B. / Bauser, M. / Haegebarth, A. / von Nussbaum, F. / Mumberg, D. / Lemos, C.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Discovery and Characterization of the Potent and Highly Selective 1,7-Naphthyridine-Based Inhibitors BAY-091 and BAY-297 of the Kinase PIP4K2A.
著者: Wortmann, L. / Brauer, N. / Holton, S.J. / Irlbacher, H. / Weiske, J. / Lechner, C. / Meier, R. / Karen, J. / Sioberg, C.B. / Putter, V. / Christ, C.D. / Ter Laak, A. / Lienau, P. / Lesche, R. ...著者: Wortmann, L. / Brauer, N. / Holton, S.J. / Irlbacher, H. / Weiske, J. / Lechner, C. / Meier, R. / Karen, J. / Sioberg, C.B. / Putter, V. / Christ, C.D. / Ter Laak, A. / Lienau, P. / Lesche, R. / Nicke, B. / Cheung, S.H. / Bauser, M. / Haegebarth, A. / von Nussbaum, F. / Mumberg, D. / Lemos, C.
履歴
登録2020年4月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月17日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22021年11月24日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 5-phosphate 4-kinase type-2 alpha
B: Phosphatidylinositol 5-phosphate 4-kinase type-2 alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,6976
ポリマ－90,6262
非ポリマー1,0714
水2,630146
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3280 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area29590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.934, 98.132, 104.256
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.960, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 5-phosphate 4-kinase type-2 alpha / 1-phosphatidylinositol 5-phosphate 4-kinase 2-alpha / Diphosphoinositide kinase 2-alpha / PIP5KIII ...1-phosphatidylinositol 5-phosphate 4-kinase 2-alpha / Diphosphoinositide kinase 2-alpha / PIP5KIII / Phosphatidylinositol 5-phosphate 4-kinase type II alpha / PIP4KII-alpha / PtdIns(4)P-5-kinase B isoform / PtdIns(4)P-5-kinase C isoform / PtdIns(5)P-4-kinase isoform 2-alpha


分子量: 45312.984 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIP4K2A, PIP5K2, PIP5K2A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P48426, 1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase
#2: 化合物 ChemComp-OYZ / (2~{R})-2-[[3-cyano-2-[4-(2-ethoxyphenyl)phenyl]-5,8-dihydro-1,7-naphthyridin-4-yl]amino]propanoic acid


分子量: 440.494 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H24N4O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.33 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG3350, magnesium formate, glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→45.99 Å / Num. obs: 59573 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.68 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / Rmerge(I) obs: 0.512 / Num. unique obs: 9014 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2YBX

2ybx


解像度: 2.05→45.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 13.248 / SU ML: 0.165 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.174 / ESU R Free: 0.166
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 2100 3.8 %RANDOM
Rwork0.2019 ---
obs0.2036 53260 99.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 122.71 Å2 / Biso mean: 42.319 Å2 / Biso min: 18.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.41 Å2-0 Å20.87 Å2
2---2.22 Å2-0 Å2
3---1.71 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.05→45.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5169 0 76 146 5391
Biso mean--35.14 42.45 -
残基数----626
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0135394
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174939
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1421.6627290
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4441.58611433
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.685623
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.14523.153295
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.78815958
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.3351526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2675
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.025921
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021109
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 150 -
Rwork0.332 3815 -
obs--96.14 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.26170.0563-0.33311.3402-0.97932.61220.00770.06890.1304-0.1298-0.0343-0.0401-0.0358-0.08630.02670.0295-0.00660.01340.5771-0.03460.02911.014.981-6.111
20.9383-0.0059-0.35560.78490.28063.3023-0.0585-0.1331-0.01470.1494-0.0098-0.05160.0410.0380.06830.0413-0.00640.00190.50820.02060.02363.68-4.14644.578
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A28 - 405
2X-RAY DIFFRACTION2B29 - 405

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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