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万見
- PDB-6y98: Crystal Structure of subtype-switched Epithelial Adhesin 9 to 1 A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y98
タイトルCrystal Structure of subtype-switched Epithelial Adhesin 9 to 1 A domain (Epa9-CBL2Epa1) from Candida glabrata in complex with beta-lactose
要素PA14 domain-containing protein
キーワードCELL ADHESION / Epithelial Adhesin
機能・相同性GLEYA adhesin domain / GLEYA domain / PA14/GLEYA domain / PA14 domain profile. / metal ion binding / beta-lactose / Candida glabrata strain CBS138 chromosome A complete sequence
機能・相同性情報
生物種Candida glabrata (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Hoffmann, D. / Diderrich, R. / Kock, M. / Friederichs, S. / Reithofer, V. / Essen, L.-O. / Moesch, H.-U.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Functional reprogramming ofCandida glabrataepithelial adhesins: the role of conserved and variable structural motifs in ligand binding.
著者: Hoffmann, D. / Diderrich, R. / Reithofer, V. / Friederichs, S. / Kock, M. / Essen, L.O. / Mosch, H.U.
履歴
登録2020年3月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Author supporting evidence ...Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / citation / citation_author / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12020年9月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PA14 domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6143
ポリマ－33,2311
非ポリマー3822
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area590 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area10810 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)65.289, 65.289, 121.877
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"

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要素

#1: タンパク質 PA14 domain-containing protein


分子量: 33231.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Candida glabrata (strain ATCC 2001 / CBS 138 / JCM 3761 / NBRC 0622 / NRRL Y-65) (菌類)
株: ATCC 2001 / CBS 138 / JCM 3761 / NBRC 0622 / NRRL Y-65 / 遺伝子: EPA9, CAGL0A01366g / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: B4UMX2
#2: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose / beta-lactose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: beta-lactose
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5][a2112h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.49 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Potassium Sodium tartrate, 20 % (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97242 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97242 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→41.45 Å / Num. obs: 15594 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 93.94 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.077 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 1132 / CC1/2: 0.769 / Rpim(I) all: 0.475 / Rrim(I) all: 1.48 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
Aimless0.7.3データスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4CP0

4cp0


解像度: 2.8→40.63 Å / SU ML: 0.4319 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.7319 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2475 806 5.66 %
Rwork0.2037 13431 -
obs0.2062 14237 99.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 123.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→40.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1837 0 24 0 1861
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00511932
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.07362634
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0661255
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0068346
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.25941106
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.980.41641460.33812283X-RAY DIFFRACTION99.79
2.98-3.210.33851590.27962196X-RAY DIFFRACTION100
3.21-3.530.2821020.24562288X-RAY DIFFRACTION100
3.53-4.040.24591700.2112194X-RAY DIFFRACTION99.2
4.04-5.090.17561140.16492263X-RAY DIFFRACTION99.96
5.09-40.630.25421150.19312207X-RAY DIFFRACTION97.2
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -6.85327035664 Å / Origin y: 23.379755929 Å / Origin z: 5.39580819428 Å
111213212223313233
T0.865811535189 Å20.362635456561 Å2-0.165279587043 Å2-0.989289711459 Å20.281517805475 Å2--1.37624330653 Å2
L3.19398033933 °2-0.162963664173 °2-2.40522028367 °2-3.8952308265 °20.530866563308 °2--3.01537437959 °2
S0.426056286512 Å °0.958506566543 Å °0.981173469681 Å °-0.103637962889 Å °-0.0753155579179 Å °0.360612692582 Å °-0.776813917641 Å °-0.617954828017 Å °-0.187545431238 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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