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万見
- PDB-6y95: Ca2+-free Calmodulin mutant N53I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y95
タイトルCa2+-free Calmodulin mutant N53I
要素Calmodulin
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Mutant / metal-binding / signaling protein / CPVT
機能・相同性
機能・相同性情報


CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB ...CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / substantia nigra development / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / calyx of Held / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / calcium channel regulator activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Stimuli-sensing channels / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / response to calcium ion / RAS processing / cellular response to type II interferon / G2/M transition of mitotic cell cycle / long-term synaptic potentiation / spindle pole / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium-dependent protein binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Platelet degranulation / myelin sheath / RAF/MAP kinase cascade / Ca2+ pathway / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / vesicle / transmembrane transporter binding / Extra-nuclear estrogen signaling / G protein-coupled receptor signaling pathway / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair ...EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Holt, C. / Hamborg, L.N. / Lau, K. / Brohus, M. / Sorensen, A.B. / Larsen, K.T. / Sommer, C. / Petegem, F.V. / Overgaard, M.T. / Wimmer, R.
資金援助 デンマーク, European Union, 6件
組織認可番号国
Danish Council for Independent ResearchDFF-1323-00344 デンマーク
Novo Nordisk FoundationNNF18OC0053032 デンマーク
The Carlsberg Foundation デンマーク
European Union (EU)261863European Union
The SparNord foundation デンマーク
The Obel Family foundation デンマーク
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: The arrhythmogenic N53I variant subtly changes the structure and dynamics in the calmodulin N-terminal domain, altering its interaction with the cardiac ryanodine receptor.
著者: Holt, C. / Hamborg, L. / Lau, K. / Brohus, M. / Sorensen, A.B. / Larsen, K.T. / Sommer, C. / Van Petegem, F. / Overgaard, M.T. / Wimmer, R.
履歴
登録2020年3月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年6月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7201
ポリマ－16,7201
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry, Mutation validated by MALDI mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10860 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 30structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin


分子量: 16720.404 Da / 分子数: 1 / 変異: N53I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: P0DP23

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
122isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
131isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
141isotropic13D HNCA
151isotropic13D CBCA(CO)NH
1101isotropic13D HBHA(CO)NH
191isotropic23D (H)CCH-TOCSY
1191isotropic23D (H)CCH-TOCSY
181isotropic23D 1H-15N NOESY
171isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
161isotropic23D 1H-13C NOESY aromatic
2122isotropic115N-T1
2112isotropic115N-T2
2142isotropic1{1H}-15N-NOE
2132isotropic1T2-relaxation dispersion
3183isotropic115N-T1
3173isotropic115N-T2
3163isotropic1{1H}-15N-NOE
3153isotropic1T2-relaxation dispersion

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution11.9 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Calmodulin N53I, 20 mM HEPES, 100 mM potassium chloride, 1 mM EDTA, 2 mM sodium azide, 0.05 mM TSP, 95% H2O/5% D2OapoCaM-N53I-13C-15N95% H2O/5% D2O
solution21.2 mM [U-99% 15N] Calmodulin N53I, 2 mM HEPES, 10 mM potassium chloride, 10 mM EDTA, 2 mM sodium azide, 0.05 mM TSP, 95% H2O/5% D2OapoCaM-N53I-15N95% H2O/5% D2O
solution31.2 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Calmodulin, 2 mM HEPES, 10 mM potassium chloride, 10 mM EDTA, 2 mM sodium azide, 0.05 mM TSP, 95% H2O/5% D2OapoCaM-WT-13C-15N95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.9 mMCalmodulin N53I[U-99% 13C; U-99% 15N]1
20 mMHEPESnatural abundance1
100 mMpotassium chloridenatural abundance1
1 mMEDTAnatural abundance1
2 mMsodium azidenatural abundance1
0.05 mMTSPnatural abundance1
1.2 mMCalmodulin N53I[U-99% 15N]2
2 mMHEPESnatural abundance2
10 mMpotassium chloridenatural abundance2
10 mMEDTAnatural abundance2
2 mMsodium azidenatural abundance2
0.05 mMTSPnatural abundance2
1.2 mMCalmodulin[U-99% 13C; U-99% 15N]3
2 mMHEPESnatural abundance3
10 mMpotassium chloridenatural abundance3
10 mMEDTAnatural abundance3
2 mMsodium azidenatural abundance3
0.05 mMTSPnatural abundance3
試料状態
Conditions-IDイオン強度LabelpH圧 (kPa)温度 (K)PH err
1105 mMconditions_16.31 atm298.1 K
242 mMconditions_26.561 atm298.1 K0.05
342 mMconditions_36.531 atm298.1 K0.05

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
YASARA14.12.2YASARA Biosciences GmbH Dr. Elmar Krieger Wagramer Strasse 25/3/45 1220 Vienna Austria / Europe精密化
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
TALOSTALOS+Cornilescu, Delaglio and Baxstructure calculation
CARA1.8.4.2Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CARA1.8.4.2Keller and Wuthrichpeak picking
TopSpin3Bruker Biospin解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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