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- PDB-6y91: Crystal structure of malate dehydrogenase from Plasmodium Falcipa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y91
タイトルCrystal structure of malate dehydrogenase from Plasmodium Falciparum in complex with NADH
要素Malate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / lactate metabolic process / pyruvate metabolic process / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Malate dehydrogenase, type 3 / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / L-lactate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Romero, A.R. / Calderone, V. / Gentili, M. / Lunev, S. / Groves, M. / Popowicz, G. / Domling, A. / Sattler, M.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
European Commission675555 オランダ
引用
ジャーナル: Commun Biol / 年: 2021
タイトル: A fragment-based approach identifies an allosteric pocket that impacts malate dehydrogenase activity.
著者: Reyes Romero, A. / Lunev, S. / Popowicz, G.M. / Calderone, V. / Gentili, M. / Sattler, M. / Plewka, J. / Taube, M. / Kozak, M. / Holak, T.A. / Domling, A.S.S. / Groves, M.R.
#1: ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2018
タイトル: Oligomeric interfaces as a tool in drug discovery: Specific interference with activity of malate dehydrogenase of Plasmodium falciparum in vitro.
著者: Lunev, S. / Butzloff, S. / Romero, A.R. / Linzke, M. / Batista, F.A. / Meissner, K.A. / Muller, I.B. / Adawy, A. / Wrenger, C. / Groves, M.R.
履歴
登録2020年3月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年9月22日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Malate dehydrogenase
B: Malate dehydrogenase
C: Malate dehydrogenase
D: Malate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,1058
ポリマ－141,4524
非ポリマー2,6544
水2,576143
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18730 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area41770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.620, 107.420, 145.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Malate dehydrogenase


分子量: 35362.922 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6VVP7, malate dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 1.4 M trisodium citrate, 0.1 M Hepes, 10 mM NADH

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER D8 QUEST / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON II / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月16日
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→18.27 Å / Num. obs: 46208 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 16.8 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.2 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.57 Å / 冗長度: 16.3 % / Rmerge(I) obs: 1.1 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 3249 / CC1/2: 0.61 / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_3753: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5nfr

5nfr


解像度: 2.5→18.27 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 2302 5 %
Rwork0.2386 --
obs0.241 46006 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→18.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9133 0 176 143 9452
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0079856
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.32313344
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7061348
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0691592
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051672
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.560.33811370.272593X-RAY DIFFRACTION96
2.56-2.620.31341410.27322689X-RAY DIFFRACTION100
2.62-2.680.33421430.28662701X-RAY DIFFRACTION100
2.68-2.750.35941430.27232721X-RAY DIFFRACTION100
2.75-2.840.35471420.26352694X-RAY DIFFRACTION100
2.84-2.930.31621420.26092708X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.030.32661420.24862714X-RAY DIFFRACTION100
3.03-3.150.321430.25082716X-RAY DIFFRACTION100
3.15-3.290.29411440.2492728X-RAY DIFFRACTION100
3.29-3.470.33341440.24262724X-RAY DIFFRACTION100
3.47-3.680.27981440.22982742X-RAY DIFFRACTION100
3.68-3.960.25041440.22192728X-RAY DIFFRACTION100
3.96-4.360.22331450.21062747X-RAY DIFFRACTION100
4.36-4.980.27281470.20692791X-RAY DIFFRACTION100
4.98-6.230.2541470.24972803X-RAY DIFFRACTION100
6.23-18.270.25761540.22992905X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3016-0.1537-0.24670.243-0.05350.3777-0.0977-0.2310.08630.02420.0858-0.07420.02340.0706-0.00010.14280.0277-0.00060.23870.00180.1409-2.71957.558835.0408
20.1327-0.07010.14370.4013-0.15540.1597-0.0850.01890.02750.03010.08570.0339-0.0347-0.01630.00030.12270.0208-0.00130.1494-0.00830.0877-31.492124.68324.9087
30.2750.12890.01040.34520.00420.4044-0.09040.0925-0.0649-0.02790.0289-0.06650.0428-0.0511-0.04090.1067-0.03670.05160.0999-0.01830.1414-6.60781.9266-2.0147
40.3617-0.0841-0.22750.50320.11270.2787-0.20710.057-0.07050.04770.0905-0.05330.2351-0.0651-0.04210.1611-0.05360.04060.0585-0.00580.1658-35.5389-10.776912.8899
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 1:313)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 2:313)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain C and resseq 1:313)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain D and resseq 2:313)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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