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- PDB-6y7v: Crystal structure of the KDEL receptor bound to HDEL peptide at pH 6.0 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y7v
タイトルCrystal structure of the KDEL receptor bound to HDEL peptide at pH 6.0
要素
  • ER lumen protein-retaining receptor 2
  • GLU-HIS-ASP-GLU-LEU
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Trafficking receptor / Lipid cubic phase / KDEL receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


KDEL sequence binding / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-coated vesicle membrane / ER retention sequence binding / protein retention in ER lumen / COPI-mediated anterograde transport / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / cis-Golgi network / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport ...KDEL sequence binding / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-coated vesicle membrane / ER retention sequence binding / protein retention in ER lumen / COPI-mediated anterograde transport / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / cis-Golgi network / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / protein transport / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / membrane
類似検索 - 分子機能
ER lumen protein retaining receptor / ER lumen protein retaining receptor / ER lumen protein retaining receptor signature 1. / ER lumen protein retaining receptor signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBON DIOXIDE / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / ER lumen protein-retaining receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.241 Å
データ登録者Braeuer, P. / Newstead, S.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust219531/Z/19/Z 英国
Wellcome Trust109133/Z/15/A 英国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: A signal capture and proofreading mechanism for the KDEL-receptor explains selectivity and dynamic range in ER retrieval.
著者: Gerondopoulos, A. / Brauer, P. / Sobajima, T. / Wu, Z. / Parker, J.L. / Biggin, P.C. / Barr, F.A. / Newstead, S.
履歴
登録2020年3月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ER lumen protein-retaining receptor 2
B: GLU-HIS-ASP-GLU-LEU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3039
ポリマ－25,1202
非ポリマー2,1837
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area11790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.62, 37.82, 62.42
Angle α, β, γ (deg.)90, 95.18, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ER lumen protein-retaining receptor 2 / KDEL endoplasmic reticulum protein retention receptor 2 / KDEL receptor 2


分子量: 24476.889 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: KDELR2, RCJMB04_8l23 / プラスミド: pLeu2d / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): BJ5460 / 参照: UniProt: Q5ZKX9
#2: タンパク質・ペプチド GLU-HIS-ASP-GLU-LEU


分子量: 642.635 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物
ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol / L-グリセロ-ル3-オレア-ト


分子量: 356.540 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H40O4
#4: 化合物 ChemComp-CO2 / CARBON DIOXIDE / 二酸化炭素


分子量: 44.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.81 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 6
詳細: 30% (v/v) PEG 600, 100 mM MES pH 6.0, 100 mM Sodium Nitrate.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.969 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.969 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→37.82 Å / Num. obs: 10570 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 43.76 Å2 / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.097 / Rrim(I) all: 0.16 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.24→2.27 Å / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 407 / CC1/2: 0.98 / Rpim(I) all: 0.57 / Χ2: 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6I6H

6i6h


解像度: 2.241→36.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.906 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.862 / SU R Cruickshank DPI: 0.48 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.487 / SU Rfree Blow DPI: 0.269 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.272
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2754 520 -RANDOM
Rwork0.2375 ---
obs0.2393 10570 97.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 48.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.4567 Å20 Å2-2.6643 Å2
2---0.0716 Å20 Å2
3---9.5283 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.241→36.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1767 0 153 86 2006
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0091971HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.862630HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d725SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes309HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1971HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion244SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1474SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.66
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.88
LS精密化 シェル解像度: 2.241→2.27 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2392 21 -
Rwork0.221 --
obs--98.12 %
精密化 TLSOrigin x: 44.7213 Å / Origin y: 38.1381 Å / Origin z: 79.1207 Å
111213212223313233
T-0.0248 Å2-0.0042 Å2-0.0953 Å2-0.2184 Å2-0.0165 Å2--0.5056 Å2
L1.9116 °20.0238 °2-0.4667 °2-1.1569 °2-0.6421 °2--1.679 °2
S0.0752 Å °-0.078 Å °0.0262 Å °-0.078 Å °-0.0508 Å °-0.0268 Å °0.0262 Å °-0.0268 Å °-0.0244 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { *|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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