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- PDB-6zxr: Crystal structure of the KDEL receptor bound to RDEL peptide at pH 6.0 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zxr
タイトルCrystal structure of the KDEL receptor bound to RDEL peptide at pH 6.0
要素
  • ALA-GLU-ARG-ASP-GLU-LEU
  • ER lumen protein-retaining receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / KDEL receptor / trafficking receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


KDEL sequence binding / ER retention sequence binding / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-coated vesicle membrane / protein retention in ER lumen / COPI-mediated anterograde transport / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / cis-Golgi network / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / protein transport ...KDEL sequence binding / ER retention sequence binding / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-coated vesicle membrane / protein retention in ER lumen / COPI-mediated anterograde transport / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / cis-Golgi network / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / protein transport / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / membrane
類似検索 - 分子機能
ER lumen protein retaining receptor / ER lumen protein retaining receptor / ER lumen protein retaining receptor signature 1. / ER lumen protein retaining receptor signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
ER lumen protein-retaining receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Newstead, S. / Parker, J.L.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust219531/Z/19/Z 英国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: A signal capture and proofreading mechanism for the KDEL-receptor explains selectivity and dynamic range in ER retrieval.
著者: Gerondopoulos, A. / Brauer, P. / Sobajima, T. / Wu, Z. / Parker, J.L. / Biggin, P.C. / Barr, F.A. / Newstead, S.
履歴
登録2020年7月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ER lumen protein-retaining receptor 2
B: ALA-GLU-ARG-ASP-GLU-LEU


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0622
ポリマ－26,0622
非ポリマー00
水77543
1
A: ER lumen protein-retaining receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3291
ポリマ－25,3291
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ALA-GLU-ARG-ASP-GLU-LEU


  • 登録者が定義した集合体
  • 733 Da, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7331
ポリマ－7331
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.520, 37.450, 62.650
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.110, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ER lumen protein-retaining receptor 2 / KDEL endoplasmic reticulum protein retention receptor 2 / KDEL receptor 2


分子量: 25328.791 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: KDELR2, RCJMB04_8l23 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q5ZKX9
#2: タンパク質・ペプチド ALA-GLU-ARG-ASP-GLU-LEU


分子量: 732.760 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.16 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 6 / 詳細: 30% PEG 600, 0.1M MES pH 6.0, 0.1M Sodium Nitrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.980109 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月18日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.980109 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.31→47.33 Å / Num. obs: 9815 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.176 / Rpim(I) all: 0.074 / Rrim(I) all: 0.192 / Net I/σ(I): 8 / Num. measured all: 65692 / Scaling rejects: 5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.31-2.375.81.50640346910.2570.6711.6540.993.6
10.34-47.335.40.0486741250.9980.0230.05428.498.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6i6h

6i6h


解像度: 2.31→47.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 9.981 / SU ML: 0.232 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.456 / ESU R Free: 0.269 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2567 491 5 %RANDOM
Rwork0.1997 ---
obs0.2026 9316 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 131.65 Å2 / Biso mean: 46.127 Å2 / Biso min: 28.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.95 Å20 Å2-0.3 Å2
2--0.58 Å20 Å2
3---1.4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.31→47.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1785 0 0 43 1828
Biso mean---47.15 -
残基数----218
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0131847
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171769
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4231.6272512
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3011.5624064
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5145220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.92521.23581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.29715310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.164157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2242
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022008
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02441
LS精密化 シェル解像度: 2.311→2.371 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 35 -
Rwork0.3 651 -
obs--93.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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