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- PDB-6y6b: Crystal structure of human 14-3-3 gamma in complex with CaMKK2 14... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y6b
タイトルCrystal structure of human 14-3-3 gamma in complex with CaMKK2 14-3-3 binding motif Ser100 and 16-OMe-Fusicoccin H
要素
  • 14-3-3 protein gamma
  • Calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / 14-3-3 protein / complex / CaMKK / Fusicoccin
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein kinase activity / positive regulation of autophagy of mitochondrion / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of cell-cell adhesion / CAMKK-AMPK signaling cascade / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / regulation of neuron differentiation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde ...regulation of protein kinase activity / positive regulation of autophagy of mitochondrion / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of cell-cell adhesion / CAMKK-AMPK signaling cascade / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / regulation of neuron differentiation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / protein kinase C inhibitor activity / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / regulation of signal transduction / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Activation of AMPK downstream of NMDARs / RHO GTPases activate PKNs / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / negative regulation of TORC1 signaling / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / insulin-like growth factor receptor binding / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / protein sequestering activity / AURKA Activation by TPX2 / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / protein kinase C binding / calcium-mediated signaling / negative regulation of protein kinase activity / regulation of synaptic plasticity / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to insulin stimulus / cellular response to reactive oxygen species / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / MAPK cascade / positive regulation of T cell activation / protein localization / regulation of protein localization / presynapse / protein tyrosine kinase activity / protein autophosphorylation / calmodulin binding / neuron projection / positive regulation of protein phosphorylation / protein phosphorylation / protein domain specific binding / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / calcium ion binding / positive regulation of DNA-templated transcription / signal transduction / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-OD8 / 14-3-3 protein gamma / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.08 Å
データ登録者Lentini Santo, D. / Obsilova, V. / Obsil, T.
資金援助 チェコ, 2件
組織認可番号国
Czech Science Foundation19-00121S チェコ
European CommissionTASPPI project, Grant Agreement 675179 チェコ
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2020
タイトル: Stabilization of Protein-Protein Interactions between CaMKK2 and 14-3-3 by Fusicoccins.
著者: Lentini Santo, D. / Petrvalska, O. / Obsilova, V. / Ottmann, C. / Obsil, T.
履歴
登録2020年2月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein gamma
B: 14-3-3 protein gamma
C: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase 2
D: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1245
ポリマ－56,6244
非ポリマー5011
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3960 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area22160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)226.266, 226.266, 72.993
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Space group name HallP6c2c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/2
#3: y,-x+y,z+1/2
#4: -y,x-y,z
#5: -x+y,-x,z
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z
#10: -y,-x,-z+1/2
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein gamma / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 27199.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P61981
#2: タンパク質・ペプチド Calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase 2 / CaMKK 2 / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase beta / CaMKK beta


分子量: 1112.198 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q96RR4, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-OD8 / (2~{R},3~{S},4~{S},5~{R},6~{S})-2-(hydroxymethyl)-6-[[(1~{S},3~{R},6~{S},7~{S},8~{R},9~{R},10~{R},11~{R},14~{S})-14-(me thoxymethyl)-3,10-dimethyl-9-oxidanyl-6-propan-2-yl-8-tricyclo[9.3.0.0^{3,7}]tetradecanyl]oxy]oxane-3,4,5-triol / 16-OMe-Fusicoccin H


分子量: 500.665 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C27H48O8
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.18 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG400, HEPES, magnesium chloride, hexafluoropropanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年1月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.08→48.99 Å / Num. obs: 20904 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 21.72 % / Biso Wilson estimate: 110.21 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.28 / Net I/σ(I): 11.53
反射 シェル解像度: 3.08→3.26 Å / 冗長度: 22 % / Mean I/σ(I) obs: 0.69 / Num. unique obs: 3285 / CC1/2: 0.226 / Rrim(I) all: 4.97 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17_3644精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B05

2b05


解像度: 3.08→17.75 Å / SU ML: 0.4663 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.9508
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2818 1039 5.01 %
Rwork0.242 19713 -
obs0.244 20752 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 113.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.08→17.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3634 0 35 0 3669
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0013722
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.35695063
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0295592
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002650
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.6452528
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.08-3.240.42761450.39952746X-RAY DIFFRACTION99.69
3.24-3.440.44541460.36982766X-RAY DIFFRACTION99.86
3.44-3.710.33591460.31222776X-RAY DIFFRACTION100
3.71-4.070.30321470.26732788X-RAY DIFFRACTION100
4.07-4.650.27561480.2262814X-RAY DIFFRACTION100
4.65-5.830.29131490.2382841X-RAY DIFFRACTION99.83
5.83-17.750.21471580.18992982X-RAY DIFFRACTION99.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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