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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6y4y | |||||||||
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タイトル | The crystal structure of human MACROD2 in space group P41212 | |||||||||
要素 | Thioredoxin 1,ADP-ribose glycohydrolase MACROD2 | |||||||||
キーワード | HYDROLASE / ADP-ribosylhydrolase / macrodomain | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ADP-ribosylglutamate hydrolase activity / protein de-ADP-ribosylation / peptidyl-glutamate ADP-deribosylation / purine nucleoside metabolic process / deacetylase activity / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / DNA polymerase processivity factor activity / protein-disulfide reductase activity ...ADP-ribosylglutamate hydrolase activity / protein de-ADP-ribosylation / peptidyl-glutamate ADP-deribosylation / purine nucleoside metabolic process / deacetylase activity / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / DNA polymerase processivity factor activity / protein-disulfide reductase activity / cell redox homeostasis / response to bacterium / brain development / DNA damage response / nucleolus / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å | |||||||||
データ登録者 | Wazir, S. / Maksimainen, M.M. / Lehtio, L. | |||||||||
資金援助 | フィンランド, 2件
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引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2020 タイトル: Multiple crystal forms of human MacroD2. 著者: Wazir, S. / Maksimainen, M.M. / Lehtio, L. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6y4y.cif.gz | 200.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6y4y.ent.gz | 155 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6y4y.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/y4/6y4y ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/y4/6y4y | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 40906.844 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 遺伝子: trxA, fipA, tsnC, b3781, JW5856, MACROD2, C20orf133 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P0AA25, UniProt: A1Z1Q3, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N- ...参照: UniProt: P0AA25, UniProt: A1Z1Q3, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 #2: 化合物 | ChemComp-TLA / | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7 詳細: 0.2 M Ammonium tartarate dibasic pH 6.7, 20% PEG 3350 |
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9762 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月27日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9762 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.75→47.83 Å / Num. obs: 121564 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.116 % / Biso Wilson estimate: 37.437 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rrim(I) all: 0.112 / Χ2: 1.001 / Net I/σ(I): 13.27 / Num. measured all: 1472885 / Scaling rejects: 22 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 4IQY 解像度: 1.75→47.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 2.712 / SU ML: 0.084 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.107 / ESU R Free: 0.102 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 102.18 Å2 / Biso mean: 33.887 Å2 / Biso min: 17.6 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.75→47.83 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.75→1.795 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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