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- PDB-6y44: 14-3-3 Sigma in complex with phosphorylated SOS1 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y44
タイトル14-3-3 Sigma in complex with phosphorylated SOS1 peptide
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • Son of sevenless homolog 1
キーワードPROTEIN BINDING / 14-3-3 / SOS1 / complex / protein / protein-protein interactions
機能・相同性
機能・相同性情報


midbrain morphogenesis / regulation of pro-B cell differentiation / vitellogenesis / pericardium morphogenesis / cardiac atrium morphogenesis / heart trabecula morphogenesis / regulation of T cell differentiation in thymus / GTPase complex / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / Interleukin-15 signaling ...midbrain morphogenesis / regulation of pro-B cell differentiation / vitellogenesis / pericardium morphogenesis / cardiac atrium morphogenesis / heart trabecula morphogenesis / regulation of T cell differentiation in thymus / GTPase complex / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / Interleukin-15 signaling / Activation of RAC1 / blood vessel morphogenesis / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Regulation of KIT signaling / epidermal growth factor receptor binding / leukocyte migration / regulation of T cell proliferation / NRAGE signals death through JNK / roof of mouth development / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / eyelid development in camera-type eye / Fc-epsilon receptor signaling pathway / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / B cell homeostasis / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / SOS-mediated signalling / RET signaling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / hair follicle development / SHC1 events in ERBB4 signaling / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Signalling to RAS / negative regulation of keratinocyte proliferation / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / SHC-related events triggered by IGF1R / establishment of skin barrier / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Signal attenuation / Interleukin receptor SHC signaling / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / Schwann cell development / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Erythropoietin activates RAS / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of stem cell proliferation / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / RHO GTPases activate PKNs / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / protein kinase A signaling / GRB2 events in EGFR signaling / protein sequestering activity / SHC1 events in EGFR signaling / RAC1 GTPase cycle / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / negative regulation of innate immune response / myelination / Signaling by FGFR1 in disease / protein export from nucleus / GRB2 events in ERBB2 signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Insulin receptor signalling cascade / GTPase activator activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of protein export from nucleus / release of cytochrome c from mitochondria / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / molecular condensate scaffold activity / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / stem cell proliferation
類似検索 - 分子機能
Ras guanine-nucleotide exchange factor, conserved site / Ras Guanine-nucleotide exchange factors domain signature. / RasGEF N-terminal motif / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like GTPases; N-terminal motif / Ras-like guanine nucleotide exchange factor, N-terminal / Ras guanine-nucleotide exchange factors N-terminal domain profile. / Ras-like guanine nucleotide exchange factor / Ras guanine-nucleotide exchange factor, catalytic domain superfamily / Ras guanine nucleotide exchange factor domain superfamily / RasGEF domain ...Ras guanine-nucleotide exchange factor, conserved site / Ras Guanine-nucleotide exchange factors domain signature. / RasGEF N-terminal motif / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like GTPases; N-terminal motif / Ras-like guanine nucleotide exchange factor, N-terminal / Ras guanine-nucleotide exchange factors N-terminal domain profile. / Ras-like guanine nucleotide exchange factor / Ras guanine-nucleotide exchange factor, catalytic domain superfamily / Ras guanine nucleotide exchange factor domain superfamily / RasGEF domain / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain profile. / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like small GTPases / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Histone-fold / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein sigma / Son of sevenless homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Ballone, A. / Lau, R.A. / Zweipfenning, F.P.A. / Ottmann, C.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
Marie Sklodowska-Curie Actions, FragNET ITN675179 オランダ
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2020
タイトル: A new soaking procedure for X-ray crystallographic structural determination of protein-peptide complexes.
著者: Ballone, A. / Lau, R.A. / Zweipfenning, F.P.A. / Ottmann, C.
履歴
登録2020年2月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: Son of sevenless homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,00410
ポリマ－29,7492
非ポリマー2558
水4,288238
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: Son of sevenless homolog 1
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
P: Son of sevenless homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,00820
ポリマ－59,4984
非ポリマー51016
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area6510 Å2
ΔGint-155 kcal/mol
Surface area21630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.769, 111.627, 62.792
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-301-

MG

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AP

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 28226.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド Son of sevenless homolog 1 / SOS-1


分子量: 1522.537 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q07889

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非ポリマー , 4種, 246分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.93 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 28% (v/v) PEG400, 1.25% glycerol, 0.2M CaCl, 0.1M HEPES pH 7.5, 2mM BME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.541 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.541 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.71→29.81 Å / Num. obs: 31307 / % possible obs: 99.85 % / 冗長度: 6 % / CC1/2: 0.9 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 1.712→1.773 Å / Num. unique obs: 3088 / CC1/2: 0.9 / % possible all: 99.01

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
REFMAC5.5精密化
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LW1

3lw1


解像度: 1.71→29.81 Å / SU ML: 0.1878 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.0858
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2019 1553 4.96 %
Rwork0.1743 --
obs0.1756 31302 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 30.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.71→29.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1833 0 8 238 2079
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00642046
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.78172807
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0436318
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0048365
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.33922049
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.71-1.770.35871350.2292657X-RAY DIFFRACTION98.9
1.77-1.830.24811270.21162689X-RAY DIFFRACTION99.96
1.83-1.90.22151410.19562674X-RAY DIFFRACTION100
1.9-1.990.20261440.18632668X-RAY DIFFRACTION99.96
1.99-2.10.22091540.1752663X-RAY DIFFRACTION100
2.1-2.230.20831540.16932671X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.40.20031540.16282687X-RAY DIFFRACTION100
2.4-2.640.19391270.17112707X-RAY DIFFRACTION100
2.64-3.020.18261270.17752738X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.810.19821460.16532732X-RAY DIFFRACTION100
3.81-29.810.19131440.17292863X-RAY DIFFRACTION99.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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