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- PDB-6y31: NG domain of human SRP54 T117 deletion mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y31
タイトルNG domain of human SRP54 T117 deletion mutant
要素Signal recognition particle 54 kDa protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN / SRP54 NG domain / Protein translocation / Severe congenital neutropenia / Disease mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / protein targeting to ER / signal-recognition-particle GTPase / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / exocrine pancreas development ...SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / protein targeting to ER / signal-recognition-particle GTPase / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / exocrine pancreas development / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / ribonucleoprotein complex binding / neutrophil chemotaxis / GDP binding / nuclear speck / GTPase activity / GTP binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / RNA binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain ...Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Signal recognition particle subunit SRP54
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.001 Å
データ登録者Juaire, K.D. / Lapouge, K. / Becker, M.M.M. / Kotova, I. / Haas, M. / Carapito, R. / Wild, K. / Bahram, S. / Sinning, I.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SI 586/6-1 ドイツ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Structural and Functional Impact of SRP54 Mutations Causing Severe Congenital Neutropenia.
著者: Juaire, K.D. / Lapouge, K. / Becker, M.M.M. / Kotova, I. / Michelhans, M. / Carapito, R. / Wild, K. / Bahram, S. / Sinning, I.
履歴
登録2020年2月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年1月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal recognition particle 54 kDa protein
B: Signal recognition particle 54 kDa protein
C: Signal recognition particle 54 kDa protein
D: Signal recognition particle 54 kDa protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,6424
ポリマ－133,6424
非ポリマー00
水00
1
A: Signal recognition particle 54 kDa protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4111
ポリマ－33,4111
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Signal recognition particle 54 kDa protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4111
ポリマ－33,4111
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Signal recognition particle 54 kDa protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4111
ポリマ－33,4111
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Signal recognition particle 54 kDa protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4111
ポリマ－33,4111
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.356, 50.607, 181.629
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.390, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21(chain B and (resid 1 through 141 or resid 147 through 296))
31(chain C and (resid 1 through 141 or resid 147 through 296))
41(chain D and (resid 1 through 141 or resid 147 through 296))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETGLYGLYchain AAA1 - 2969 - 303
21METMETARGARG(chain B and (resid 1 through 141 or resid 147 through 296))BB1 - 1419 - 148
22GLNGLNGLYGLY(chain B and (resid 1 through 141 or resid 147 through 296))BB147 - 296154 - 303
31METMETARGARG(chain C and (resid 1 through 141 or resid 147 through 296))CC1 - 1419 - 148
32GLNGLNGLYGLY(chain C and (resid 1 through 141 or resid 147 through 296))CC147 - 296154 - 303
41METMETARGARG(chain D and (resid 1 through 141 or resid 147 through 296))DD1 - 1419 - 148
42GLNGLNGLYGLY(chain D and (resid 1 through 141 or resid 147 through 296))DD147 - 296154 - 303

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要素

#1: タンパク質
Signal recognition particle 54 kDa protein / SRP54


分子量: 33410.605 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRP54 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61011

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.5 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.8 M Na2HPO4 , 0.8 M K2HPO4 HEPES 0.1 M (pH 7.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.972 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.972 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→45.724 Å / Num. obs: 13630 / % possible obs: 94.58 % / 冗長度: 6.6 % / Rpim(I) all: 0.213 / Net I/σ(I): 2.27
反射 シェル解像度: 4→4.14 Å / Num. unique obs: 1343 / Rpim(I) all: 1.25

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
Aimlessデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6y2z

6y2z


解像度: 4.001→45.724 Å / SU ML: 0.86 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 38.33
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3312 624 4.8 %
Rwork0.3114 --
obs0.3124 12990 94.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 264.85 Å2 / Biso mean: 140.99 Å2 / Biso min: 67.64 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 4.001→45.724 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9043 0 0 0 9043
残基数----1175
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A5619X-RAY DIFFRACTION13.719TORSIONAL
12B5619X-RAY DIFFRACTION13.719TORSIONAL
13C5619X-RAY DIFFRACTION13.719TORSIONAL
14D5619X-RAY DIFFRACTION13.719TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
4.001-4.40280.37751470.3721262482
4.4028-5.03920.39091500.3524320699
5.0392-6.34620.38671510.3573323199
6.3462-45.7240.26731760.2502330599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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