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- PDB-6xyz: Crystal structure of the GH18 chitinase ChiB from the chitin util... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xyz
タイトルCrystal structure of the GH18 chitinase ChiB from the chitin utilization locus of Flavobacterium johnsoniae
要素Candidate chitinase Glycoside hydrolase family 18
キーワードHYDROLASE / Chitinase GH18 Chitin ChiB
機能・相同性
機能・相同性情報


chitin binding / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / : / Chitinase II / Glyco_18 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycosyl hydrolases family 18 / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Candidate chitinase Glycoside hydrolase family 18
類似検索 - 構成要素
生物種Flavobacterium johnsoniae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Mazurkewich, S. / Helland, R. / MacKenzie, A. / Eijsink, V. / Pope, P. / Branden, G. / Larsbrink, J.
資金援助 スウェーデン, ノルウェー, European Union, 3件
組織認可番号国
Knut and Alice Wallenberg Foundation スウェーデン
Norwegian Research Council247732 ノルウェー
European Research Council (ERC)336355European Union
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2020
タイトル: Structural insights of the enzymes from the chitin utilization locus of Flavobacterium johnsoniae.
著者: Mazurkewich, S. / Helland, R. / Mackenzie, A. / Eijsink, V.G.H. / Pope, P.B. / Branden, G. / Larsbrink, J.
履歴
登録2020年1月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Candidate chitinase Glycoside hydrolase family 18
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7785
ポリマ－36,5461
非ポリマー2324
水6,089338
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area660 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area13530 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)43.910, 66.440, 53.440
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.307, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Candidate chitinase Glycoside hydrolase family 18


分子量: 36545.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Flavobacterium johnsoniae (strain ATCC 17061 / DSM 2064 / UW101) (バクテリア)
遺伝子: Fjoh_4560 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A5FB54
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 338 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.72 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.15 M magnesium formate and 15% PEG3550

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→36.36 Å / Num. obs: 34484 / % possible obs: 90.73 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 18.88 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.04299 / Rpim(I) all: 0.02227 / Rrim(I) all: 0.04855 / Net I/σ(I): 19.71
反射 シェル解像度: 1.63→1.688 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.2067 / Mean I/σ(I) obs: 6.25 / Num. unique obs: 2962 / CC1/2: 0.955 / Rpim(I) all: 0.1048 / Rrim(I) all: 0.2321 / % possible all: 77.85

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
Auto-Rickshaw位相決定
PHENIX1.15.2_3472精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FND

3fnd


解像度: 1.63→36.36 Å / SU ML: 0.1449 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.8181
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1887 2000 5.8 %
Rwork0.157 32470 -
obs0.1588 34470 90.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→36.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2443 0 15 338 2796
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00562600
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.78173528
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0552383
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0048460
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.9852950
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.63-1.670.21251140.17971839X-RAY DIFFRACTION72.6
1.67-1.720.23631440.18042340X-RAY DIFFRACTION91.59
1.72-1.770.24311460.18232365X-RAY DIFFRACTION93.28
1.77-1.820.23311470.18392392X-RAY DIFFRACTION93.97
1.82-1.890.24241470.17662390X-RAY DIFFRACTION93.69
1.89-1.960.22191460.17812368X-RAY DIFFRACTION93.39
1.96-2.050.23481460.16532375X-RAY DIFFRACTION93.13
2.05-2.160.22421460.16342370X-RAY DIFFRACTION93.15
2.16-2.30.21161460.16192375X-RAY DIFFRACTION92.34
2.3-2.470.19061420.16412312X-RAY DIFFRACTION90.99
2.47-2.720.21421390.1672262X-RAY DIFFRACTION88.3
2.72-3.120.17951260.16452030X-RAY DIFFRACTION79.35
3.12-3.930.16871550.14962511X-RAY DIFFRACTION97.58
3.93-36.360.14361560.13122541X-RAY DIFFRACTION96.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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