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万見
- PDB-6xnf: GCN4-p1 Peptide Trimer with Tetrafluoroiodophenylalanine residue ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xnf
タイトルGCN4-p1 Peptide Trimer with Tetrafluoroiodophenylalanine residue at position 16 (TFI-F16)
要素
  • GCN4-p1 peptide with A16
  • GCN4-p1 peptide with TFI-F16
キーワードTRANSCRIPTION / Coil-coil / tetrafluoroiodo-modified phenylalanine
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of the AP-1 family of transcription factors / protein localization to nuclear periphery / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / response to amino acid starvation / mediator complex binding / amino acid biosynthetic process / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II ...Activation of the AP-1 family of transcription factors / protein localization to nuclear periphery / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / response to amino acid starvation / mediator complex binding / amino acid biosynthetic process / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA-templated transcription / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Rowe Hartje, R.K. / Czarny, R.S. / Ho, A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)1608146 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1905328 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Engineering Specific Protein-Protein Interactions Through Halogen and Hydrogen Bonds
著者: Rowe Hartje, R.K. / Ferrero, M. / Cavallo, G. / Metrangolo, P. / Ho, A. / Czarny, R. / Ho, P.S.
履歴
登録2020年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 ..._chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GCN4-p1 peptide with TFI-F16
B: GCN4-p1 peptide with A16
C: GCN4-p1 peptide with A16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2247
ポリマ－11,1323
非ポリマー924
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4350 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area6080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.650, 35.190, 47.020
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.647, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質・ペプチド GCN4-p1 peptide with TFI-F16 / Amino acid biosynthesis regulatory protein


分子量: 3893.234 Da / 分子数: 1 / 変異: TFI-F16 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P03069
#2: タンパク質・ペプチド GCN4-p1 peptide with A16 / Amino acid biosynthesis regulatory protein


分子量: 3619.280 Da / 分子数: 2 / 変異: TFI-F16 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P03069
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 変異: N16A / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.54 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Crystallization drops were prepared by mixing 2 uL of stock peptide solution with 2 uL of mother liquor and allowed to equilibrate at 298 K over a well containing 500 uL of mother liquor. The ...詳細: Crystallization drops were prepared by mixing 2 uL of stock peptide solution with 2 uL of mother liquor and allowed to equilibrate at 298 K over a well containing 500 uL of mother liquor. The stock peptide solution (total concentration 1.5 mM) was prepared by mixing 2:1 ratios of the A16 peptide with TFI-F16 in 10 mM potassium phosphate, 100 mM potassium chloride pH 7.0.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→46.21 Å / Num. obs: 43081 / % possible obs: 99.47 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 28.81 Å2 / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.09809 / Rpim(I) all: 0.04159 / Rrim(I) all: 0.1068 / Net I/σ(I): 11.38
反射 シェル解像度: 2→2.072 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.7578 / Mean I/σ(I) obs: 2.69 / Num. unique obs: 3998 / CC1/2: 0.766 / CC star: 0.931 / Rpim(I) all: 0.8326 / Rrim(I) all: 0.3375 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
HKL-2000データ削減
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHENIX1.16_3549位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SWI

1swi


解像度: 2→46.21 Å / SU ML: 0.2044 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.4397
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2537 609 5.02 %
Rwork0.1973 11515 -
obs0.2002 12124 95.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→46.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数767 0 4 70 841
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083829
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.071111
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0579128
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0046133
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.9085884
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.20.31831400.25142679X-RAY DIFFRACTION88.68
2.2-2.520.2711560.22322952X-RAY DIFFRACTION97
2.52-3.170.29011590.21412996X-RAY DIFFRACTION99.12
3.17-46.210.22051540.17042888X-RAY DIFFRACTION96.17
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9613178468940.892011961599-1.036525275123.09326687118-3.563401760664.082884049830.196360227373-0.138188279995-0.083315510312-0.177072986649-0.1553715230880.04584498118950.5151829453710.114152437086-0.05245801850650.16494773803-0.0146130728728-0.01651810331230.1916548457730.009803355033420.20097163352319.39595161475.9381453572218.8869714342
20.5760015613570.330778658909-0.7459239256061.988601948671.544971008533.14195294740.00390395032235-0.0106314599653-0.1060454383030.0921020419918-0.109158358214-0.0009531600032060.594885815588-0.6734537210280.1184909163580.1805096607950.02026765395490.007201774942280.215870527310.01471725949570.2224377871511.00431510215.458401643718.7748944831
32.593956973430.3555406774222.488745879632.71411720632-1.753797429064.00331434453-0.0106094732815-0.0878575655453-0.2343478903310.267937788174-0.0390192226006-0.145660772989-0.83695555545-0.161796473140.07003792239580.2009252733820.00344172588617-0.01518115387750.213345446058-0.01444898980990.22912662987215.713731750613.860762444620.6637341413
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 30 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 1 through 30 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 1 through 30 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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