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万見
- PDB-6xms: Structure of P5A-ATPase Spf1, AlF4-bound form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xms
タイトルStructure of P5A-ATPase Spf1, AlF4-bound form
要素P5A-type ATPase
キーワードTRANSPORT PROTEIN / P-type ATPase / transmembrane helix dislocase / protein quality control / endoplasmic reticulum
機能・相同性
機能・相同性情報


extraction of mislocalized protein from ER membrane / membrane protein dislocase activity / sterol homeostasis / Ion transport by P-type ATPases / P-type ion transporter activity / Translocases; Catalysing the translocation of amino acids and peptides; Linked to the hydrolysis of a nucleoside triphosphate / intracellular manganese ion homeostasis / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / cis-Golgi network / protein hexamerization ...extraction of mislocalized protein from ER membrane / membrane protein dislocase activity / sterol homeostasis / Ion transport by P-type ATPases / P-type ion transporter activity / Translocases; Catalysing the translocation of amino acids and peptides; Linked to the hydrolysis of a nucleoside triphosphate / intracellular manganese ion homeostasis / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / cis-Golgi network / protein hexamerization / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / protein unfolding / transmembrane transport / intracellular calcium ion homeostasis / protein transport / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / P-type ATPase, subfamily V / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase ...: / P-type ATPase, subfamily V / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRAFLUOROALUMINATE ION / Endoplasmic reticulum transmembrane helix translocase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Park, E. / Sim, S.I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2020
タイトル: The endoplasmic reticulum P5A-ATPase is a transmembrane helix dislocase.
著者: Michael J McKenna / Sue Im Sim / Alban Ordureau / Lianjie Wei / J Wade Harper / Sichen Shao / Eunyong Park /
要旨: Organelle identity depends on protein composition. How mistargeted proteins are selectively recognized and removed from organelles is incompletely understood. Here, we found that the orphan P5A- ...Organelle identity depends on protein composition. How mistargeted proteins are selectively recognized and removed from organelles is incompletely understood. Here, we found that the orphan P5A-adenosine triphosphatase (ATPase) transporter ATP13A1 (Spf1 in yeast) directly interacted with the transmembrane segment (TM) of mitochondrial tail-anchored proteins. P5A-ATPase activity mediated the extraction of mistargeted proteins from the endoplasmic reticulum (ER). Cryo-electron microscopy structures of Spf1 revealed a large, membrane-accessible substrate-binding pocket that alternately faced the ER lumen and cytosol and an endogenous substrate resembling an α-helical TM. Our results indicate that the P5A-ATPase could dislocate misinserted hydrophobic helices flanked by short basic segments from the ER. TM dislocation by the P5A-ATPase establishes an additional class of P-type ATPase substrates and may correct mistakes in protein targeting or topogenesis.
履歴
登録2020年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22262
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: P5A-type ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,7003
ポリマ－137,5731
非ポリマー1272
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area390 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area51230 Å2

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要素

#1: タンパク質 P5A-type ATPase


分子量: 137573.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
発現宿主: Saccharomyces cerevisiae BY4741 (パン酵母)
参照: UniProt: P39986, トランスロカーゼ; 無機カチオンとそのキレートの輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解を伴う
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: P5A-ATPase Spf1, AlF4-bound form / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Saccharomyces cerevisiae BY4741 (パン酵母)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 63 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Warp1.07粒子像選択
2SerialEM3.7画像取得
4Warp1.07CTF補正
5cryoSPARC2.12.4CTF補正
12cryoSPARC2.12.4最終オイラー角割当
13cryoSPARC2.12.4分類
14cryoSPARC2.12.4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 776554
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 144878 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0068610
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.61711690
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.9915145
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0431370
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041474

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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