+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6x04 | ||||||
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Title | Nup133 (aa55-481) from S. cerevisiae bound by VHH-SAN5 | ||||||
Components |
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Keywords | STRUCTURAL PROTEIN / Nucleoporin / Nanobody | ||||||
Function / homology | Function and homology information mRNA export from nucleus in response to heat stress / nuclear pore localization / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / telomere tethering at nuclear periphery / nuclear pore outer ring / tRNA export from nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SUMOylation of SUMOylation proteins ...mRNA export from nucleus in response to heat stress / nuclear pore localization / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / telomere tethering at nuclear periphery / nuclear pore outer ring / tRNA export from nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / structural constituent of nuclear pore / SUMOylation of chromatin organization proteins / nucleocytoplasmic transport / silent mating-type cassette heterochromatin formation / poly(A)+ mRNA export from nucleus / subtelomeric heterochromatin formation / nuclear pore / protein import into nucleus / double-strand break repair / nuclear envelope / nuclear membrane / chromosome, telomeric region / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Vicugna pacos (alpaca) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.68 Å | ||||||
Authors | Nordeen, S.A. / Schwartz, T.U. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2020 Title: Yeast Nup84-Nup133 complex structure details flexibility and reveals conservation of the membrane anchoring ALPS motif. Authors: Nordeen, S.A. / Turman, D.L. / Schwartz, T.U. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
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PDB format | pdb6x04.ent.gz | 864.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6x04.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
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Full document | 6x04_full_validation.pdf.gz | 560.7 KB | Display | |
Data in XML | 6x04_validation.xml.gz | 87.7 KB | Display | |
Data in CIF | 6x04_validation.cif.gz | 118.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x0/6x04 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x0/6x04 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6x02C 6x03C 6x05C 4q9tS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 48493.730 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: NUP133, RAT3, YKR082W, YKR402 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P36161 #2: Antibody | Mass: 12754.293 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Vicugna pacos (alpaca) / Production host: Escherichia coli (E. coli) #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.51 Å3/Da / Density % sol: 51 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 15% PEG MME 2,000, 0.1M potassium chloride, 0.1M Tris/HCl pH 8 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9791 Å |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 17, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9791 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.68→49.68 Å / Num. obs: 100374 / % possible obs: 98.7 % / Redundancy: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 72.6 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.035 / Net I/σ(I): 29.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.68→2.8 Å / Redundancy: 8.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.49 / Num. unique obs: 9937 / CC1/2: 0.567 / Rpim(I) all: 0.684 / % possible all: 99.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4Q9T Resolution: 2.68→49.68 Å / SU ML: 0.4285 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 29.6567 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 88.69 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.68→49.68 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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