[日本語] English
万見
- PDB-6wqx: Human PRPK-TPRKB complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wqx
タイトルHuman PRPK-TPRKB complex
要素
  • EKC/KEOPS complex subunit TP53RK
  • EKC/KEOPS complex subunit TPRKB
キーワードPROTEIN BINDING/TRANSFERASE / tRNA modification / kinase / protein binding / PROTEIN BINDING-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA threonylcarbamoyladenosine metabolic process / EKC/KEOPS complex / tRNA threonylcarbamoyladenosine modification / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / tRNA modification in the nucleus and cytosol / tRNA processing / regulation of signal transduction by p53 class mediator / p53 binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase ...tRNA threonylcarbamoyladenosine metabolic process / EKC/KEOPS complex / tRNA threonylcarbamoyladenosine modification / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / tRNA modification in the nucleus and cytosol / tRNA processing / regulation of signal transduction by p53 class mediator / p53 binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / hydrolase activity / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein kinase binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lipopolysaccharide kinase (Kdo/WaaP) family / Serine/threonine-protein kinase Bud32 / CGI121/TPRKB / CGI121/TPRKB superfamily / Kinase binding protein CGI-121 / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / EKC/KEOPS complex subunit TP53RK / EKC/KEOPS complex subunit TPRKB
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.53 Å
データ登録者Li, J. / Ma, X.L. / Banerjee, S. / Dong, Z.G.
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2021
タイトル: Crystal structure of the human PRPK-TPRKB complex.
著者: Li, J. / Ma, X. / Banerjee, S. / Chen, H. / Ma, W. / Bode, A.M. / Dong, Z.
履歴
登録2020年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: EKC/KEOPS complex subunit TPRKB
C: EKC/KEOPS complex subunit TP53RK
A: EKC/KEOPS complex subunit TPRKB
D: EKC/KEOPS complex subunit TP53RK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,8569
ポリマ－99,7714
非ポリマー1,0855
水1,17165
1
B: EKC/KEOPS complex subunit TPRKB
C: EKC/KEOPS complex subunit TP53RK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4405
ポリマ－49,8862
非ポリマー5553
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3950 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area18950 Å2
手法PISA
2
A: EKC/KEOPS complex subunit TPRKB
D: EKC/KEOPS complex subunit TP53RK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4164
ポリマ－49,8862
非ポリマー5312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3720 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area19080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.856, 77.540, 100.413
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.814, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 EKC/KEOPS complex subunit TPRKB / PRPK-binding protein / TP53RK-binding protein


分子量: 20130.455 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TPRKB, CGI-121, My019 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y3C4
#2: タンパク質 EKC/KEOPS complex subunit TP53RK / Atypical serine/threonine protein kinase TP53RK / Nori-2 / TP53-regulating kinase / p53-related protein kinase


分子量: 29755.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53RK, C20orf64, PRPK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96S44, 加水分解酵素; 酸無水物に作用, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.72 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M KCl, 0.1 M HEPES pH 7.5, 15% PEG 6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.53→49.36 Å / Num. obs: 32683 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 5.1 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.53→2.64 Å / Rmerge(I) obs: 1.017 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 3987 / CC1/2: 0.806

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ENP, 3EN9

3enp

3en9


解像度: 2.53→49.358 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 1560 4.78 %
Rwork0.2113 --
obs0.2139 32629 98.83 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.53→49.358 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6401 0 65 65 6531
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00826560
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99178853
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05291035
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00511121
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.91072518
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.53-2.610.37611480.32782782X-RAY DIFFRACTION98.95
2.61-2.710.37331420.31292816X-RAY DIFFRACTION98.63
2.71-2.810.32691470.2682770X-RAY DIFFRACTION98.08
2.81-2.940.31831490.25362834X-RAY DIFFRACTION99.4
2.94-3.10.29371530.24232814X-RAY DIFFRACTION99.4
3.1-3.290.30521300.24922824X-RAY DIFFRACTION99.26
3.29-3.540.32091340.2322831X-RAY DIFFRACTION98.9
3.54-3.90.26421230.21032824X-RAY DIFFRACTION98.2
3.9-4.460.21531330.17162873X-RAY DIFFRACTION99.5
4.46-5.620.23071460.17712811X-RAY DIFFRACTION98.24
5.62-49.370.21581550.17452890X-RAY DIFFRACTION98.58

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る