[日本語] English
万見
- PDB-6wpm: Crystal structure of a putative oligosaccharide periplasmic-bindi... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wpm
タイトルCrystal structure of a putative oligosaccharide periplasmic-binding protein from Synechococcus sp. MITs9220 in complex with zinc
要素Substrate-binding protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Substrate-binding protein / marine cyanobacteria / sugar-binding protein
生物種Synechococcus sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.88 Å
データ登録者Ford, B.A. / Michie, K.A. / Paulsen, I.T. / Mabbutt, B.C. / Shah, B.S.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)DP200102944 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)FL140100021 オーストラリア
引用
ジャーナル: Sci Rep / 年: 2022
タイトル: Novel functional insights into a modified sugar-binding protein from Synechococcus MITS9220.
著者: Ford, B.A. / Michie, K.A. / Paulsen, I.T. / Mabbutt, B.C. / Shah, B.S.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D.
履歴
登録2020年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月27日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Substrate-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,58715
ポリマ－47,3411
非ポリマー1,24614
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)144.778, 144.778, 53.716
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number95
Space group name H-MP4322
Space group name HallP4cw2c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z+3/4
#3: y,-x,z+1/4
#4: x,-y,-z+1/2
#5: -x,y,-z
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z+1/4
#8: -y,-x,-z+3/4
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-503-

ZN

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Substrate-binding protein


分子量: 47341.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Synechococcus sp. (バクテリア) / 株: MITs9220 / 遺伝子: 00121 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)

-
非ポリマー , 5種, 20分子

#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.67 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: Ammonium sulphate (2 M), PEG 3350 (20% w/v)

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→53.42 Å / Num. obs: 13405 / % possible obs: 99.43 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 86.28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 0.0694
反射 シェル解像度: 2.88→2.98 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.027 / Mean I/σ(I) obs: 30 / Num. unique obs: 1253 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.038 / % possible all: 94.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
PHENIX1.15.2_3472精密化
pointlessデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.88→45.78 Å / SU ML: 0.4011 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.485
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2539 664 4.95 %
Rwork0.2077 12741 -
obs0.2102 13405 99.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 85.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.88→45.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3106 0 62 6 3174
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00213222
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.49424404
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036493
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0023573
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.84961930
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.88-3.10.37291300.29022431X-RAY DIFFRACTION97.27
3.1-3.410.31321080.25012535X-RAY DIFFRACTION100
3.41-3.910.26781290.21282523X-RAY DIFFRACTION100
3.91-4.920.22311340.18442564X-RAY DIFFRACTION99.96
4.92-45.780.24171630.19942688X-RAY DIFFRACTION99.89
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 55.9373651946 Å / Origin y: 25.8361144798 Å / Origin z: 26.0606700515 Å
111213212223313233
T0.581259453824 Å20.0624221629646 Å20.00953049917604 Å2-0.58141718103 Å20.0197909190699 Å2--0.625297713117 Å2
L1.15161966474 °2-0.673742216907 °2-0.149097100299 °2-3.16382237482 °2-0.212084384883 °2--1.24887702884 °2
S-0.0518445668125 Å °-0.0507530458463 Å °-0.174081887744 Å °-0.0460033058483 Å °0.0578343028151 Å °0.274755526908 Å °0.288926533451 Å °0.182011915143 Å °-0.0146728169529 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る