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Yorodumi- PDB-6wph: Structure of HIV-1 Reverse Transcriptase (RT) in complex with dsD... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 6wph | |||||||||
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| Title | Structure of HIV-1 Reverse Transcriptase (RT) in complex with dsDNA and (-)-FTC | |||||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE/DNA / Reverse Transcriptase / ternary complex / (-)FTC / chain terminator / Emtricitabine / stereochemistry / TRANSFERASE / TRANSFERASE-DNA complex | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationintegrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / 2-LTR circle formation / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus ...integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / 2-LTR circle formation / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / Binding and entry of HIV virion / viral life cycle / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / protein processing / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / host multivesicular body / viral penetration into host nucleus / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases / peptidase activity / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / Hydrolases; Acting on ester bonds / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / lipid binding / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / membrane Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype Bsynthetic construct (others) | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.72 Å | |||||||||
Authors | Bertoletti, N. / Anderson, K.S. | |||||||||
| Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Molecules / Year: 2020Title: Post-Catalytic Complexes with Emtricitabine or Stavudine and HIV-1 Reverse Transcriptase Reveal New Mechanistic Insights for Nucleotide Incorporation and Drug Resistance. Authors: Bertoletti, N. / Chan, A.H. / Schinazi, R.F. / Anderson, K.S. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 6wph.cif.gz | 525 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb6wph.ent.gz | 353.6 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 6wph.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 6wph_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 6wph_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | |
| Data in XML | 6wph_validation.xml.gz | 35 KB | Display | |
| Data in CIF | 6wph_validation.cif.gz | 48.6 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wp/6wph ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wp/6wph | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 6wpfC ![]() 6wpjC ![]() 6or7S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 |
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| Unit cell |
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| Components on special symmetry positions |
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Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AB
| #1: Protein | Mass: 64521.895 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: C280S, Q258C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (isolate HXB2)Strain: isolate HXB2 / Gene: gag-pol / Production host: ![]() References: UniProt: P04585, RNA-directed DNA polymerase, DNA-directed DNA polymerase, retroviral ribonuclease H |
|---|---|
| #2: Protein | Mass: 52748.418 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: C280S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (isolate HXB2)Strain: isolate HXB2 / Gene: gag-pol / Production host: ![]() References: UniProt: P04585, Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases, Hydrolases; Acting on ester bonds |
-DNA chain , 2 types, 2 molecules PT
| #3: DNA chain | Mass: 6476.240 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
|---|---|
| #4: DNA chain | Mass: 8408.397 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
-Non-polymers , 5 types, 28 molecules 








| #5: Chemical | | #6: Chemical | ChemComp-43X / [( | #7: Chemical | #8: Chemical | ChemComp-DGP / | #9: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has ligand of interest | Y |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.67 Å3/Da / Density % sol: 53.99 % / Description: thin plate |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 Details: 6-10% (w/v) PEG 8000, 15 mM magnesium sulfate, and 50 mM MES adjusted at pH 6.0 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS-II / Beamline: 17-ID-2 / Wavelength: 0.9793 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Sep 16, 2019 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9793 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.71→30 Å / Num. obs: 38359 / % possible obs: 98.4 % / Redundancy: 25.3 % / Biso Wilson estimate: 64.91 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 0.999 / Rsym value: 0.161 / Net I/σ(I): 20.33 |
| Reflection shell | Resolution: 2.71→2.88 Å / Redundancy: 24.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.68 / Num. unique obs: 5620 / CC1/2: 0.911 / CC star: 0.911 / Rsym value: 0.977 / % possible all: 90.9 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 6OR7 Resolution: 2.72→29.52 Å / SU ML: 0.4372 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 29.306
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 65.1 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.72→29.52 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Controller
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Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B
X-RAY DIFFRACTION
United States, 1items
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