[日本語] English
万見
- PDB-6wp9: AvaR1 bound to Avenolide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wp9
タイトルAvaR1 bound to Avenolide
要素AvaR1
キーワードDNA BINDING PROTEIN/HORMONE / Transcriptional Repressor bound ligand / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-INHIBITOR complex / DNA BINDING PROTEIN-HORMONE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA-templated transcription / DNA binding
類似検索 - 分子機能
: / DNA-binding HTH domain, TetR-type, conserved site / TetR-type HTH domain signature. / Tetracyclin repressor-like, C-terminal domain superfamily / Bacterial regulatory proteins, tetR family / DNA-binding HTH domain, TetR-type / TetR-type HTH domain profile. / Homeobox-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-XVR / Gamma-butyrolactone receptor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces avermitilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kapoor, I. / Olivares, P.J. / Nair, S.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Biochemical basis for the regulation of biosynthesis of antiparasitics by bacterial hormones.
著者: Kapoor, I. / Olivares, P. / Nair, S.K.
履歴
登録2020年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: AvaR1
B: AvaR1
C: AvaR1
D: AvaR1
E: AvaR1
F: AvaR1
G: AvaR1
H: AvaR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)217,83916
ポリマ－215,9178
非ポリマー1,9228
水23,4011299
1
A: AvaR1
E: AvaR1
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, Gel filtration was used to determine the polymeric nature of Protein Binding of Avenolide to AvaR1 was determined using ITC, found in 1:1 stoichiometry, with ...根拠: isothermal titration calorimetry, Gel filtration was used to determine the polymeric nature of Protein Binding of Avenolide to AvaR1 was determined using ITC, found in 1:1 stoichiometry, with one ligand bound to each monomeric unit.
  • 54.5 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4604
ポリマ－53,9792
非ポリマー4812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3210 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area18900 Å2
手法PISA
2
B: AvaR1
ヘテロ分子

F: AvaR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4604
ポリマ－53,9792
非ポリマー4812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area3250 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area18880 Å2
手法PISA
3
C: AvaR1
ヘテロ分子

G: AvaR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4604
ポリマ－53,9792
非ポリマー4812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area3250 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area18900 Å2
手法PISA
4
D: AvaR1
H: AvaR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4604
ポリマ－53,9792
非ポリマー4812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3250 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area19030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.435, 232.525, 87.652
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.670, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
AvaR1 / Putative gamma-butyrolactone receptor protein


分子量: 26989.590 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Transcriptional Inhibitor
由来: (組換発現) Streptomyces avermitilis (バクテリア)
株: ATCC 31267 / DSM 46492 / JCM 5070 / NBRC 14893 / NCIMB 12804 / NRRL 8165 / MA-4680
遺伝子: avaR1, SAVERM_3705 / プラスミド: Rosetta
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q82H41
#2: 化合物
ChemComp-XVR / (5S)-5-[(6R)-6-hydroxy-6-methyl-5-oxooctyl]furan-2(5H)-one / アベノリド


分子量: 240.295 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H20O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1299 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.72 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 23% PEG3350 and 0.1M sodium acetate trihydrate pH 4.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年9月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. obs: 116595 / % possible obs: 97.83 % / 冗長度: 4.8 % / CC1/2: 0.992 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Num. unique obs: 11301 / CC1/2: 0.998 / % possible all: 95.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
autoPROCデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6WP7

6wp7


解像度: 2→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 5.377 / SU ML: 0.145 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.217 / ESU R Free: 0.18
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2412 5762 4.9 %RANDOM
Rwork0.1988 ---
obs0.2008 110860 97.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 82.39 Å2 / Biso mean: 23.637 Å2 / Biso min: 2.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.25 Å2-0 Å20.4 Å2
2---1.65 Å20 Å2
3---1.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13313 0 136 1299 14748
Biso mean--15.79 31.73 -
残基数----1716
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.01913673
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4771.9818508
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.02351708
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.71322.989619
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.908152346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.36615141
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.22132
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02110265
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 396 -
Rwork0.27 7854 -
all-8250 -
obs--94.4 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る