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- PDB-6wnf: The Crystal Structure of Apo Domain-Swapped Dimer Q108K:K40D:T53A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wnf
タイトルThe Crystal Structure of Apo Domain-Swapped Dimer Q108K:K40D:T53A:R58L:Q38F:Q4F:F57H Variant of HCRBPII
要素Retinol-binding protein 2
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / iLBP
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin A metabolic process / retinoid binding / retinal binding / retinol binding / epidermis development / fatty acid transport / Retinoid metabolism and transport / fatty acid binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Retinol-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Ghanbarpour, A. / Geiger, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR) 米国
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2020
タイトル: Human Cellular Retinol Binding Protein II Forms a Domain-Swapped Trimer Representing a Novel Fold and a New Template for Protein Engineering.
著者: Ghanbarpour, A. / Santos, E.M. / Pinger, C. / Assar, Z. / Hossaini Nasr, S. / Vasileiou, C. / Spence, D. / Borhan, B. / Geiger, J.H.
履歴
登録2020年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Retinol-binding protein 2
B: Retinol-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,80911
ポリマ－31,0792
非ポリマー7309
水2,378132
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9140 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area13780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.089, 63.849, 72.827
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRILEILE(chain 'A' and (resid 1 through 42 or resid 44...AA1 - 421 - 42
12GLNGLNLYSLYS(chain 'A' and (resid 1 through 42 or resid 44...AA44 - 7544 - 75
13LEULEUGLUGLU(chain 'A' and (resid 1 through 42 or resid 44...AA77 - 8977 - 89
14VALVALVALVAL(chain 'A' and (resid 1 through 42 or resid 44...AA9292
15VALVALLYSLYS(chain 'A' and (resid 1 through 42 or resid 44...AA94 - 10794 - 107
16TRPTRPLYSLYS(chain 'A' and (resid 1 through 42 or resid 44...AA109 - 114109 - 114
17TYRTYRPHEPHE(chain 'A' and (resid 1 through 42 or resid 44...AA116 - 130116 - 130
18LYSLYSLYSLYS(chain 'A' and (resid 1 through 42 or resid 44...AA133133
29THRTHRILEILE(chain 'B' and (resid 1 through 42 or resid 44...BB1 - 421 - 42
210GLNGLNLYSLYS(chain 'B' and (resid 1 through 42 or resid 44...BB44 - 7544 - 75
211LEULEUGLUGLU(chain 'B' and (resid 1 through 42 or resid 44...BB77 - 8977 - 89
212VALVALVALVAL(chain 'B' and (resid 1 through 42 or resid 44...BB9292
213VALVALLYSLYS(chain 'B' and (resid 1 through 42 or resid 44...BB94 - 10794 - 107
214TRPTRPLYSLYS(chain 'B' and (resid 1 through 42 or resid 44...BB109 - 114109 - 114
215TYRTYRPHEPHE(chain 'B' and (resid 1 through 42 or resid 44...BB116 - 130116 - 130
216LYSLYSLYSLYS(chain 'B' and (resid 1 through 42 or resid 44...BB133133

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要素

#1: タンパク質 Retinol-binding protein 2 / Cellular retinol-binding protein II / CRBP-II


分子量: 15539.413 Da / 分子数: 2 / 変異: Q108K,K40D,T53A,R58L,Q38F,Q4F,F57H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBP2, CRBP2
発現宿主: Bacterial expression vector pBEN1-SGC (その他)
参照: UniProt: P50120
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.27 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 4000, Sodium acetate, ammonium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→50 Å / Num. obs: 31490 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.6 % / Biso Wilson estimate: 23.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rrim(I) all: 0.09 / Net I/σ(I): 43.84
反射 シェル解像度: 1.67→1.7 Å / 冗長度: 14.3 % / Rmerge(I) obs: 1.238 / Num. unique obs: 3092 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2rct

2rct


解像度: 1.67→46.35 Å / SU ML: 0.2324 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 39.2972 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2696 1998 6.06 %
Rwork0.2393 30947 -
obs0.2411 32945 99.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 31.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→46.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2147 0 48 132 2327
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062286
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.823089
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0529334
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043396
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.84171352
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.67-1.710.3861410.37412136X-RAY DIFFRACTION98.66
1.71-1.760.38731390.34932191X-RAY DIFFRACTION99.83
1.76-1.810.33181410.32892189X-RAY DIFFRACTION99.79
1.81-1.870.33441380.30492201X-RAY DIFFRACTION99.87
1.87-1.940.35171430.28832193X-RAY DIFFRACTION99.83
1.94-2.010.33731470.29732167X-RAY DIFFRACTION99.7
2.01-2.110.28591390.26332193X-RAY DIFFRACTION99.96
2.11-2.220.25551460.25912194X-RAY DIFFRACTION99.87
2.22-2.360.30231410.25622210X-RAY DIFFRACTION99.7
2.36-2.540.31021440.24632212X-RAY DIFFRACTION99.83
2.54-2.790.26761370.24932239X-RAY DIFFRACTION99.92
2.79-3.20.28741460.22162239X-RAY DIFFRACTION99.96
3.2-4.030.22781430.19552273X-RAY DIFFRACTION99.88
4.03-46.350.21071530.20252310X-RAY DIFFRACTION97.2
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -45.2761222384 Å / Origin y: -31.9802297987 Å / Origin z: 2.51152518496 Å
111213212223313233
T0.235043520193 Å2-0.0275388437681 Å20.0111985167849 Å2-0.196809727252 Å2-0.0203663846553 Å2--0.145160168432 Å2
L2.23247159351 °2-0.566542185655 °2-0.0920329239711 °2-1.4076751195 °2-0.0471316846645 °2---0.0757158283511 °2
S-0.024924580948 Å °-0.0788525898421 Å °-0.143680032188 Å °-0.334539639494 Å °0.0693789027336 Å °-0.0783004087438 Å °-0.00243221557195 Å °0.0565566249172 Å °-0.0457286670121 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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