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- PDB-6wg1: Crystal structure of Fab399 in complex with NPNA6 peptide from ci... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6wg1 | ||||||
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Title | Crystal structure of Fab399 in complex with NPNA6 peptide from circumsporozoite protein | ||||||
![]() |
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![]() | IMMUNE SYSTEM / Malaria / Sporozoite / Circumsporozoite protein / Antibody | ||||||
Function / homology | ![]() entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / side of membrane / cell surface / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Pholcharee, T. / Oyen, D. / Wilson, I.A. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural and biophysical correlation of anti-NANP antibodies with in vivo protection against P. falciparum. Authors: Pholcharee, T. / Oyen, D. / Flores-Garcia, Y. / Gonzalez-Paez, G. / Han, Z. / Williams, K.L. / Volkmuth, W. / Emerling, D. / Locke, E. / Richter King, C. / Zavala, F. / Wilson, I.A. #1: ![]() Title: Structural and biophysical correlation of anti-NANP antibodies with in vivo protection against P. falciparum Authors: Pholcharee, T. / Oyen, D. / Flores-Garcia, Y. / Gonzalez-Paez, G. / Han, Z. / Williams, K.L. / Volkmuth, W. / Emerling, D. / Locke, E. / King, C.R. / Zavala, F. / Wilson, I.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 284 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 446 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 450.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 34.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 49.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6w00C ![]() 6w05C ![]() 6wfwC ![]() 6wfxC ![]() 6wfyC ![]() 6wfzC ![]() 6wg0C ![]() 6wg2C C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Antibody | Mass: 23677.744 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Antibody | Mass: 24288.174 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Protein/peptide | | Mass: 2420.450 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically Source: (synth.) ![]() ![]() References: UniProt: P02893*PLUS #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.47 Å3/Da / Density % sol: 50.17 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 50% MPD, 0.2 M ammonium phosphate monobasic, 0.1 M Tris, pH 8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Nov 1, 2019 |
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.03316 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.086→50 Å / Num. obs: 49542 / % possible obs: 89.1 % / Redundancy: 2.4 % / CC1/2: 0.901 / Rpim(I) all: 0.06 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 10.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.086→2.14 Å / Redundancy: 1.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 1393 / CC1/2: 0.715 / Rpim(I) all: 0.333 / Rsym value: 0.407 / % possible all: 51 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: Homology model Resolution: 2.086→44.014 Å / SU ML: 0.26 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / Phase error: 27.11
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.086→44.014 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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