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- PDB-6wf3: Crystal structure of human Naa50 in complex with a cofactor deriv... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wf3
タイトルCrystal structure of human Naa50 in complex with a cofactor derived inhibitor (compound 1)
要素
  • ACE-MET-LEU-GLY-PRO-NH2
  • N-alpha-acetyltransferase 50
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / N-alpha-acetyltransferase 50 / Inhibitor complex / TRANSFERASE / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal protein amino acid acetylation / NatA complex / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / protein-lysine-acetyltransferase activity / mitotic sister chromatid cohesion ...mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal protein amino acid acetylation / NatA complex / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / protein-lysine-acetyltransferase activity / mitotic sister chromatid cohesion / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / nucleolus / extracellular exosome / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / N-alpha-acetyltransferase 50
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.291 Å
データ登録者Greasley, S.E. / Feng, J. / Deng, Y.-L. / Stewart, A.E.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2020
タイトル: Characterization of SpecificN-alpha-Acetyltransferase 50 (Naa50) Inhibitors Identified Using a DNA Encoded Library.
著者: Kung, P.P. / Bingham, P. / Burke, B.J. / Chen, Q. / Cheng, X. / Deng, Y.L. / Dou, D. / Feng, J. / Gallego, G.M. / Gehring, M.R. / Grant, S.K. / Greasley, S. / Harris, A.R. / Maegley, K.A. / ...著者: Kung, P.P. / Bingham, P. / Burke, B.J. / Chen, Q. / Cheng, X. / Deng, Y.L. / Dou, D. / Feng, J. / Gallego, G.M. / Gehring, M.R. / Grant, S.K. / Greasley, S. / Harris, A.R. / Maegley, K.A. / Meier, J. / Meng, X. / Montano, J.L. / Morgan, B.A. / Naughton, B.S. / Palde, P.B. / Paul, T.A. / Richardson, P. / Sakata, S. / Shaginian, A. / Sonnenburg, W.K. / Subramanyam, C. / Timofeevski, S. / Wan, J. / Yan, W. / Stewart, A.E.
履歴
登録2020年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name
改定 1.22024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature ...pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-alpha-acetyltransferase 50
B: N-alpha-acetyltransferase 50
C: N-alpha-acetyltransferase 50
D: N-alpha-acetyltransferase 50
E: N-alpha-acetyltransferase 50
F: N-alpha-acetyltransferase 50
G: ACE-MET-LEU-GLY-PRO-NH2
H: ACE-MET-LEU-GLY-PRO-NH2
I: ACE-MET-LEU-GLY-PRO-NH2
J: ACE-MET-LEU-GLY-PRO-NH2
K: ACE-MET-LEU-GLY-PRO-NH2
L: ACE-MET-LEU-GLY-PRO-NH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,67818
ポリマ－120,07212
非ポリマー4,6056
水6,377354
1
A: N-alpha-acetyltransferase 50
G: ACE-MET-LEU-GLY-PRO-NH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7803
ポリマ－20,0122
非ポリマー7681
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2440 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8080 Å2
手法PISA
2
B: N-alpha-acetyltransferase 50
H: ACE-MET-LEU-GLY-PRO-NH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7803
ポリマ－20,0122
非ポリマー7681
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2420 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8160 Å2
手法PISA
3
C: N-alpha-acetyltransferase 50
I: ACE-MET-LEU-GLY-PRO-NH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7803
ポリマ－20,0122
非ポリマー7681
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2440 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8060 Å2
手法PISA
4
D: N-alpha-acetyltransferase 50
J: ACE-MET-LEU-GLY-PRO-NH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7803
ポリマ－20,0122
非ポリマー7681
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2450 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8150 Å2
手法PISA
5
E: N-alpha-acetyltransferase 50
K: ACE-MET-LEU-GLY-PRO-NH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7803
ポリマ－20,0122
非ポリマー7681
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2460 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8080 Å2
手法PISA
6
F: N-alpha-acetyltransferase 50
L: ACE-MET-LEU-GLY-PRO-NH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7803
ポリマ－20,0122
非ポリマー7681
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2480 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.547, 124.17, 109.085
Angle α, β, γ (deg.)90, 100.92, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
N-alpha-acetyltransferase 50 / hNaa50p / N-acetyltransferase 13 / N-acetyltransferase 5 / hNAT5 / N-acetyltransferase san homolog ...hNaa50p / N-acetyltransferase 13 / N-acetyltransferase 5 / hNAT5 / N-acetyltransferase san homolog / hSAN / N-epsilon-acetyltransferase 50 / NatE catalytic subunit / Naa50


分子量: 19571.502 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA50, MAK3, NAT13, NAT5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9GZZ1, N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド
ACE-MET-LEU-GLY-PRO-NH2


分子量: 440.581 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 354 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.26 %
結晶化温度: 286.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Naa50 apo protein (14.3 mg/ml) was incubated with compound 1 in a 1:3 molar ratio on ice for 60 min. Reservoir solution containing 0.2 M ammonium sulfate and 30% (w/v) PEG 3K/4K was mixed 1:1 ...詳細: Naa50 apo protein (14.3 mg/ml) was incubated with compound 1 in a 1:3 molar ratio on ice for 60 min. Reservoir solution containing 0.2 M ammonium sulfate and 30% (w/v) PEG 3K/4K was mixed 1:1 with protein/ligand complex

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月12日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→53.71 Å / Num. obs: 56682 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.29→2.41 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Num. unique obs: 8301 / CC1/2: 0.785 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2Ob0

2ob0


解像度: 2.291→53.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.902 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.882 / SU R Cruickshank DPI: 0.286 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.273 / SU Rfree Blow DPI: 0.208 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.211
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2434 2880 -RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.2097 56653 99.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 56.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--22.8502 Å20 Å25.8757 Å2
2--16.4096 Å20 Å2
3---6.4406 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.291→53.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7320 0 474 354 8148
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0088334HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0111652HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2928SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1356HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7956HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1008SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5722SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.98
LS精密化 シェル解像度: 2.291→2.31 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3114 59 -
Rwork0.263 --
obs--99.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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