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- PDB-6wfn: Crystal structure of human Naa50 in complex with AcCoA and an inh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wfn
タイトルCrystal structure of human Naa50 in complex with AcCoA and an inhibitor (compound 4a) identified using DNA encoded library technology
要素N-alpha-acetyltransferase 50
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / N-alpha-acetyltransferase 50 / Inhibitor complex / DNA encoded library / AcCoA / TRANSFERASE / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal protein amino acid acetylation / NatA complex / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / mitotic sister chromatid cohesion / protein-lysine-acetyltransferase activity ...mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal protein amino acid acetylation / NatA complex / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / mitotic sister chromatid cohesion / protein-lysine-acetyltransferase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / post-translational protein modification / nucleolus / extracellular exosome / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / Chem-U2J / N-alpha-acetyltransferase 50
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.07 Å
データ登録者Greasley, S.E. / Feng, J. / Deng, Y.-L. / Stewart, A.E.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2020
タイトル: Characterization of SpecificN-alpha-Acetyltransferase 50 (Naa50) Inhibitors Identified Using a DNA Encoded Library.
著者: Kung, P.P. / Bingham, P. / Burke, B.J. / Chen, Q. / Cheng, X. / Deng, Y.L. / Dou, D. / Feng, J. / Gallego, G.M. / Gehring, M.R. / Grant, S.K. / Greasley, S. / Harris, A.R. / Maegley, K.A. / ...著者: Kung, P.P. / Bingham, P. / Burke, B.J. / Chen, Q. / Cheng, X. / Deng, Y.L. / Dou, D. / Feng, J. / Gallego, G.M. / Gehring, M.R. / Grant, S.K. / Greasley, S. / Harris, A.R. / Maegley, K.A. / Meier, J. / Meng, X. / Montano, J.L. / Morgan, B.A. / Naughton, B.S. / Palde, P.B. / Paul, T.A. / Richardson, P. / Sakata, S. / Shaginian, A. / Sonnenburg, W.K. / Subramanyam, C. / Timofeevski, S. / Wan, J. / Yan, W. / Stewart, A.E.
履歴
登録2020年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name
改定 1.22024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-alpha-acetyltransferase 50
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9343
ポリマ－19,5721
非ポリマー1,3622
水3,243180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.430, 62.700, 38.770
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.370, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 50 / hNaa50p / N-acetyltransferase 13 / N-acetyltransferase 5 / hNAT5 / N-acetyltransferase san homolog ...hNaa50p / N-acetyltransferase 13 / N-acetyltransferase 5 / hNAT5 / N-acetyltransferase san homolog / hSAN / N-epsilon-acetyltransferase 50 / NatE catalytic subunit / Naa50


分子量: 19571.502 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA50, MAK3, NAT13, NAT5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9GZZ1, N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 化合物 ChemComp-U2J / (4S)-1-methyl-N-{(3S,5S)-5-[4-(methylcarbamoyl)-1,3-thiazol-2-yl]-1-[4-(1H-tetrazol-5-yl)benzene-1-carbonyl]pyrrolidin-3-yl}-2,6-dioxohexahydropyrimidine-4-carboxamide


分子量: 552.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H24N10O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.23 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.77
詳細: Naa50 apo protein (13.0 mg/ml) was incubated with 4a and AcCoA in a 1:3:3 molar ratio on ice for 60 min. Reservoir solution containing 0.1 M Bis_tris, pH 5.77 and 21% w/v PEG 3350 was mixed 0. ...詳細: Naa50 apo protein (13.0 mg/ml) was incubated with 4a and AcCoA in a 1:3:3 molar ratio on ice for 60 min. Reservoir solution containing 0.1 M Bis_tris, pH 5.77 and 21% w/v PEG 3350 was mixed 0.2ul:0.2ul with Naa50:4b:AcCoA complex

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月31日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.07→36.11 Å / Num. obs: 55133 / % possible obs: 87.4 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 9.53 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 1.07→1.13 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.351 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2758 / CC1/2: 0.789 / % possible all: 38.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: previously determined in-house structure

解像度: 1.07→36.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU R Cruickshank DPI: 0.038 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.039 / SU Rfree Blow DPI: 0.039 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.038
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.201 2728 4.93 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.19 55133 82.2 %-
原子変位パラメータBiso max: 77.13 Å2 / Biso mean: 16.38 Å2 / Biso min: 5.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0437 Å20 Å2-0.0355 Å2
2--0.1883 Å20 Å2
3----0.232 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.14 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.07→36.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1223 0 113 180 1516
Biso mean--11.2 28.19 -
残基数----151
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d498SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes257HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1387HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion174SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1758SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1387HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1911HARMONIC21.12
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.55
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.99
LS精密化 シェル解像度: 1.07→1.1 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2267 69 6.24 %
Rwork-1037 -
obs--20.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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