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- PDB-6weg: Structure of Ft (MglA-SspA)-ppGpp-PigR peptide complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6weg
タイトルStructure of Ft (MglA-SspA)-ppGpp-PigR peptide complex
要素
  • MglA
  • Peptide
  • Stringent starvation protein A, regulator of transcription
キーワードTRANSCRIPTION / Francisella tularensis / bioweapon / MglA-SspA / PigR / ppGpp
機能・相同性
機能・相同性情報


metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Macrophage Locus Protein A, C-terminal domain / Stringent starvation protein A, C-terminal / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Macrophage Locus Protein A, C-terminal domain / Stringent starvation protein A, C-terminal / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5',3'-TETRAPHOSPHATE / GST N-terminal domain-containing protein / Macrophage growth locus, subunit A / Stringent starvation protein A, regulator of transcription / Transposase
類似検索 - 構成要素
生物種Francisella tularensis subsp. tularensis (バクテリア)
Francisella tularensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Schumacher, M.A. / Brennan, R.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: Structural Basis for Virulence Activation of Francisella tularensis.
著者: Brady A Travis / Kathryn M Ramsey / Samantha M Prezioso / Thomas Tallo / Jamie M Wandzilak / Allen Hsu / Mario Borgnia / Alberto Bartesaghi / Simon L Dove / Richard G Brennan / Maria A Schumacher /
要旨: The bacterium Francisella tularensis (Ft) is one of the most infectious agents known. Ft virulence is controlled by a unique combination of transcription regulators: the MglA-SspA heterodimer, PigR, ...The bacterium Francisella tularensis (Ft) is one of the most infectious agents known. Ft virulence is controlled by a unique combination of transcription regulators: the MglA-SspA heterodimer, PigR, and the stress signal, ppGpp. MglA-SspA assembles with the σ-associated RNAP holoenzyme (RNAPσ), forming a virulence-specialized polymerase. These factors activate Francisella pathogenicity island (FPI) gene expression, which is required for virulence, but the mechanism is unknown. Here we report FtRNAPσ-promoter-DNA, FtRNAPσ-(MglA-SspA)-promoter DNA, and FtRNAPσ-(MglA-SspA)-ppGpp-PigR-promoter DNA cryo-EM structures. Structural and genetic analyses show MglA-SspA facilitates σ binding to DNA to regulate virulence and virulence-enhancing genes. Our Escherichia coli RNAPσhomodimeric EcSspA structure suggests this is a general SspA-transcription regulation mechanism. Strikingly, our FtRNAPσ-(MglA-SspA)-ppGpp-PigR-DNA structure reveals ppGpp binding to MglA-SspA tethers PigR to promoters. PigR in turn recruits FtRNAP αCTDs to DNA UP elements. Thus, these studies unveil a unique mechanism for Ft pathogenesis involving a virulence-specialized RNAP that employs two (MglA-SspA)-based strategies to activate virulence genes.
履歴
登録2020年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Stringent starvation protein A, regulator of transcription
A: MglA
D: Stringent starvation protein A, regulator of transcription
B: MglA
P: Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,3279
ポリマ－98,0725
非ポリマー1,2554
水00
1
C: Stringent starvation protein A, regulator of transcription
A: MglA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3324
ポリマ－47,7052
非ポリマー6272
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2850 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area19410 Å2
手法PISA
2
D: Stringent starvation protein A, regulator of transcription
B: MglA
P: Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9955
ポリマ－50,3683
非ポリマー6272
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4570 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area20850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.756, 113.562, 141.073
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Stringent starvation protein A, regulator of transcription


分子量: 24110.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Francisella tularensis subsp. tularensis (strain SCHU S4 / Schu 4) (バクテリア)
株: SCHU S4 / Schu 4 / 遺伝子: sspA, FTT_0458 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5NHJ6
#2: タンパク質 MglA


分子量: 23594.529 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Francisella tularensis (バクテリア)
遺伝子: DR86_1530 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0E2ZLH6, UniProt: Q5NFG1*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド Peptide


分子量: 2663.193 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Francisella tularensis subsp. tularensis (strain SCHU S4 / Schu 4) (バクテリア)
株: SCHU S4 / Schu 4 / 遺伝子: FTT_0383 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5NHR4
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-G4P / GUANOSINE-5',3'-TETRAPHOSPHATE / guanosine tetraphosphate;ppGpp / ppGpp


タイプ: RNA linking / 分子量: 603.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N5O17P4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.2 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Peg 4000, Tris HCl pH 8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.01 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.01 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→88.461 Å / Num. obs: 22603 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 90.75 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.063 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.95→3.08 Å / Num. unique obs: 2028 / CC1/2: 0.338 / Rpim(I) all: 0.95 / Rsym value: 1.38

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.6.4_486精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5U56

5u56


解像度: 2.95→88.461 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2898 1752 7.75 %
Rwork0.2254 --
obs0.2304 22603 98.05 %
溶媒の処理減衰半径: 1.13 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / Bsol: 61.972 Å2 / ksol: 0.291 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 548.22 Å2 / Biso mean: 115.36 Å2 / Biso min: 9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.5347 Å20 Å2-0 Å2
2--3.9014 Å20 Å2
3----16.4361 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.95→88.461 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6517 0 74 0 6591
Biso mean--134 --
残基数----812
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046706
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8059083
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0591056
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031131
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4312584
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.95-3.05030.40741740.351206399
3.0503-3.17240.41271720.3284205399
3.1724-3.31680.4011740.3347206398
3.3168-3.49170.36311710.2976203597
3.4917-3.71050.37511760.2732209499
3.7105-3.99690.32451740.2204208299
3.9969-4.39920.24761740.1957205997
4.3992-5.03570.24611780.183212099
5.0357-6.34420.29151750.2277208697
6.3442-88.4610.24361840.193219696
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -31.9861 Å / Origin y: -0.9611 Å / Origin z: -10.7611 Å
111213212223313233
T0.1283 Å20.0371 Å20.0538 Å2-0.1081 Å2-0.0076 Å2--0.1987 Å2
L0.1267 °2-0.2764 °20.0667 °2-0.0672 °20.4559 °2--1.7324 °2
S0.0959 Å °0.0019 Å °-0.1106 Å °0.1401 Å °-0.0337 Å °0.0011 Å °0.2778 Å °0.0355 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allC2 - 194
2X-RAY DIFFRACTION1allA2 - 201
3X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 194
4X-RAY DIFFRACTION1allB0 - 201
5X-RAY DIFFRACTION1allR1
6X-RAY DIFFRACTION1allT1
7X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 2
8X-RAY DIFFRACTION1allP90 - 108

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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