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- PDB-6we8: YTH domain of human YTHDC1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6we8
タイトルYTH domain of human YTHDC1
要素YTH domain-containing protein 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / N6-methyladenine binding protein domain
機能・相同性
機能・相同性情報


primary follicle stage / mRNA alternative polyadenylation / mRNA splice site recognition / dosage compensation by inactivation of X chromosome / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / post-transcriptional regulation of gene expression / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / mRNA export from nucleus / mRNA splicing, via spliceosome ...primary follicle stage / mRNA alternative polyadenylation / mRNA splice site recognition / dosage compensation by inactivation of X chromosome / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / post-transcriptional regulation of gene expression / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / mRNA export from nucleus / mRNA splicing, via spliceosome / spermatogenesis / in utero embryonic development / nuclear speck / mRNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ph1033 like fold / ph1033 like domains / YTH domain containing protein / YTH domain / YT521-B-like domain / YTH domain profile. / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
YTH domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.18 Å
データ登録者Horton, J.R. / Cheng, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM134744 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2020
タイトル: Biochemical and structural basis for YTH domain of human YTHDC1 binding to methylated adenine in DNA.
著者: Woodcock, C.B. / Horton, J.R. / Zhou, J. / Bedford, M.T. / Blumenthal, R.M. / Zhang, X. / Cheng, X.
履歴
登録2020年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年10月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: YTH domain-containing protein 1
A: YTH domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,81317
ポリマ－37,6482
非ポリマー1,16515
水6,954386
1
B: YTH domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,51810
ポリマ－18,8241
非ポリマー6959
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: YTH domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2947
ポリマ－18,8241
非ポリマー4706
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
B: YTH domain-containing protein 1
ヘテロ分子

A: YTH domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,81317
ポリマ－37,6482
非ポリマー1,16515
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_454-x-1,y+1/2,-z-11
Buried area3740 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area16070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.914, 103.960, 42.201
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.869, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 YTH domain-containing protein 1 / Splicing factor YT521 / YT521-B


分子量: 18823.826 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YTHDC1, KIAA1966, YT521 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96MU7
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 386 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.22 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1-0.15M ammonium sulfate 0.1 M Bis-Tris pH 5.5 25-29% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.18→20.01 Å / Num. obs: 93137 / % possible obs: 86.1 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 11.05 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rpim(I) all: 0.038 / Net I/σ(I): 22.2
反射 シェル解像度: 1.18→1.22 Å / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.579 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 2859 / CC1/2: 0.41 / CC star: 0.763 / Rpim(I) all: 0.517 / % possible all: 26.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4r3h

4r3h


解像度: 1.18→20.01 Å / SU ML: 0.0923 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.183
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1947 2019 2.17 %
Rwork0.1657 91005 -
obs0.1664 93024 86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 20.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.18→20.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2564 0 68 386 3018
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00232769
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.57763746
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0677402
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0035473
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1711020
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.18-1.210.4424380.34051739X-RAY DIFFRACTION23.1
1.21-1.240.26690.2793011X-RAY DIFFRACTION40.05
1.24-1.280.29511140.24265028X-RAY DIFFRACTION66.52
1.28-1.320.27261670.21956753X-RAY DIFFRACTION89.85
1.32-1.370.22711420.1997292X-RAY DIFFRACTION96.46
1.37-1.420.24771750.18837428X-RAY DIFFRACTION98.4
1.42-1.490.21281530.16267424X-RAY DIFFRACTION98.5
1.49-1.570.18021630.14597367X-RAY DIFFRACTION97.49
1.57-1.670.17291680.14267504X-RAY DIFFRACTION99.28
1.67-1.790.19011680.14837479X-RAY DIFFRACTION99.11
1.79-1.970.17341620.15097485X-RAY DIFFRACTION99
1.97-2.260.19021600.15197440X-RAY DIFFRACTION97.95
2.26-2.850.18351700.17037558X-RAY DIFFRACTION99.52
2.85-20.010.18441700.16327497X-RAY DIFFRACTION98.23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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