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- PDB-6we3: Human PARP14 (ARTD8), catalytic fragment in complex with compound 3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6we3
タイトルHuman PARP14 (ARTD8), catalytic fragment in complex with compound 3
要素Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP14
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE Inhibitor / PARP14 / ARTD8 / monoPARP / ADP ribosylation / inhibitor complex / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / Nicotinamide salvage / Maturation of nucleoprotein / Maturation of nucleoprotein / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity ...negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / Nicotinamide salvage / Maturation of nucleoprotein / Maturation of nucleoprotein / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / NAD+ binding / nucleotidyltransferase activity / transcription corepressor activity / innate immune response / negative regulation of gene expression / enzyme binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PARP-14, RNA recognition motif 2 / : / Parp14 WWE domain / PARP14, first type I KH domain / PARP14, second RRM domain / PARP14, second type I KH domain / PARP14, third type I KH domain / PARP14, fourth type I KH domain / PARP14, fifth type I KH domain / PARP14, sixth type I KH domain ...PARP-14, RNA recognition motif 2 / : / Parp14 WWE domain / PARP14, first type I KH domain / PARP14, second RRM domain / PARP14, second type I KH domain / PARP14, third type I KH domain / PARP14, fourth type I KH domain / PARP14, fifth type I KH domain / PARP14, sixth type I KH domain / PAR14-like, first RRM domain / PARP14, third RRM domain / PARP14-like, eighth type I KH domain / : / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain / Macro domain-like / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Chem-TZ7 / Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP14
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Swinger, K.S. / Schenkel, L.B. / Kuntz, K.W.
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2021
タイトル: A potent and selective PARP14 inhibitor decreases protumor macrophage gene expression and elicits inflammatory responses in tumor explants.
著者: Schenkel, L.B. / Molina, J.R. / Swinger, K.K. / Abo, R. / Blackwell, D.J. / Lu, A.Z. / Cheung, A.E. / Church, W.D. / Kunii, K. / Kuplast-Barr, K.G. / Majer, C.R. / Minissale, E. / Mo, J.R. / ...著者: Schenkel, L.B. / Molina, J.R. / Swinger, K.K. / Abo, R. / Blackwell, D.J. / Lu, A.Z. / Cheung, A.E. / Church, W.D. / Kunii, K. / Kuplast-Barr, K.G. / Majer, C.R. / Minissale, E. / Mo, J.R. / Niepel, M. / Reik, C. / Ren, Y. / Vasbinder, M.M. / Wigle, T.J. / Richon, V.M. / Keilhack, H. / Kuntz, K.W.
履歴
登録2020年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP14
B: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,59424
ポリマ－44,3452
非ポリマー2,24822
水2,846158
1
A: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,42814
ポリマ－22,1731
非ポリマー1,25513
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,16610
ポリマ－22,1731
非ポリマー9939
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.353, 144.656, 82.541
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2011-

HOH

21A-2037-

HOH

31B-2029-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: _ / Auth seq-ID: 1613 - 1801 / Label seq-ID: 6 - 194

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP14 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 8 / ARTD8 / B aggressive lymphoma protein 2 / Poly ...ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 8 / ARTD8 / B aggressive lymphoma protein 2 / Poly [ADP-ribose] polymerase 14 / PARP-14


分子量: 22172.574 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP14, BAL2, KIAA1268 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q460N5, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの

-
非ポリマー , 7種, 180分子

#2: 化合物 ChemComp-TZ7 / 2-{[(trans-4-hydroxycyclohexyl)sulfanyl]methyl}-8-methylquinazolin-4(3H)-one


分子量: 304.407 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H20N2O2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.62 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.6 M Ammonium sulfate, 0.1 M MES pH 6.5, 10% v/v Jeffamine M-600

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9774 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 35819 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.108 / Χ2: 1.048 / Net I/σ(I): 5 / Num. measured all: 227985
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.95-2.025.30.72732880.9260.3390.8050.98791.4
2.02-2.15.80.61434200.9550.2760.6750.99196.1
2.1-2.26.60.5335650.9730.2240.5761.02699.2
2.2-2.316.70.42735990.9840.1790.4631.034100
2.31-2.466.30.29735910.9880.1280.3231.065100
2.46-2.656.60.21836050.990.0920.2371.08100
2.65-2.916.80.14836260.9940.0620.1611.072100
2.91-3.336.40.09936480.9950.0430.1081.053100
3.33-4.26.80.06936730.9960.0290.0751.054100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3smj

3smj


解像度: 1.95→41.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 6.35 / SU ML: 0.165 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.189 / ESU R Free: 0.17
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2729 1725 4.8 %RANDOM
Rwork0.2369 ---
obs0.2387 34076 98.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 129.16 Å2 / Biso mean: 42.385 Å2 / Biso min: 17.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.05 Å20 Å20 Å2
2---4.39 Å2-0 Å2
3---3.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→41.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2930 0 145 158 3233
Biso mean--58.09 50.75 -
残基数----361
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0133255
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172850
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6261.684403
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2881.5976632
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3635381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.55722.581186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.7415490
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2371518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2394
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023649
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02715
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 6217 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.386 111 -
Rwork0.383 2256 -
obs--89.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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