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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6w6c
タイトルStructural and catalytic roles of human 18S rRNA methyltransferases DIMT1 in ribosome assembly and translation
要素Probable dimethyladenosine transferase
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA modification enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


18S rRNA (adenine1779-N6/adenine1780-N6)-dimethyltransferase / 18S rRNA (adenine(1779)-N(6)/adenine(1780)-N(6))-dimethyltransferase activity / rRNA (adenine-N6,N6-)-dimethyltransferase activity / positive regulation of rRNA processing / rRNA methylation / rRNA modification in the nucleus and cytosol / small-subunit processome / ribosomal small subunit biogenesis / nucleolus / RNA binding ...18S rRNA (adenine1779-N6/adenine1780-N6)-dimethyltransferase / 18S rRNA (adenine(1779)-N(6)/adenine(1780)-N(6))-dimethyltransferase activity / rRNA (adenine-N6,N6-)-dimethyltransferase activity / positive regulation of rRNA processing / rRNA methylation / rRNA modification in the nucleus and cytosol / small-subunit processome / ribosomal small subunit biogenesis / nucleolus / RNA binding / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #480 / Ribosomal RNA adenine dimethylase / Ribosomal RNA adenine methylase transferase, conserved site / Ribosomal RNA adenine methylase transferase, N-terminal / Ribosomal RNA adenine dimethylases signature. / Ribosomal RNA adenine dimethylases / Ribosomal RNA adenine methyltransferase KsgA/Erm / Ribosomal RNA adenine dimethylase / rRNA adenine N(6)-methyltransferase family profile. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 ...Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #480 / Ribosomal RNA adenine dimethylase / Ribosomal RNA adenine methylase transferase, conserved site / Ribosomal RNA adenine methylase transferase, N-terminal / Ribosomal RNA adenine dimethylases signature. / Ribosomal RNA adenine dimethylases / Ribosomal RNA adenine methyltransferase KsgA/Erm / Ribosomal RNA adenine dimethylase / rRNA adenine N(6)-methyltransferase family profile. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dimethyladenosine transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Shen, H. / Stoute, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2020
タイトル: Structural and catalytic roles of the human 18SrRNA methyltransferases DIMT1 in ribosome assembly and translation.
著者: Shen, H. / Stoute, J. / Liu, K.F.
履歴
登録2020年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年9月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable dimethyladenosine transferase
B: Probable dimethyladenosine transferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,5852
ポリマ-70,5852
非ポリマー00
4,378243
1
A: Probable dimethyladenosine transferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2921
ポリマ-35,2921
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Probable dimethyladenosine transferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2921
ポリマ-35,2921
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.076, 95.397, 150.910
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Probable dimethyladenosine transferase / DIM1 dimethyladenosine transferase 1 homolog / DIM1 dimethyladenosine transferase 1-like / Probable ...DIM1 dimethyladenosine transferase 1 homolog / DIM1 dimethyladenosine transferase 1-like / Probable 18S rRNA (adenine(1779)-N(6)/adenine(1780)-N(6))-dimethyltransferase / Probable 18S rRNA dimethylase / Probable S-adenosylmethionine-6-N' / N'-adenosyl(rRNA) dimethyltransferase


分子量: 35292.434 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DIMT1, DIMT1L, HUSSY-05 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UNQ2, 18S rRNA (adenine1779-N6/adenine1780-N6)-dimethyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.85 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: 0.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M Tris pH 48.5, 20% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X17B1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→50 Å / Num. obs: 35302 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13 % / Biso Wilson estimate: 35.77 Å2 / CC1/2: 0.991 / CC star: 0.998 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.38→2.42 Å / Num. unique obs: 1716 / CC1/2: 0.838 / CC star: 0.955

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC1.17.1_3660精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1zq9
解像度: 2.38→48.18 Å / SU ML: 0.3016 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.4159
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2431 1787 5.06 %
Rwork0.1825 33515 -
obs0.1856 35302 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→48.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4426 0 0 243 4669
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00884522
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.95946122
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0539710
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0066784
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.824594
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.38-2.450.28721290.2082485X-RAY DIFFRACTION98.31
2.45-2.520.31081290.2162541X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.60.26581190.20632561X-RAY DIFFRACTION100
2.6-2.70.27791420.20722544X-RAY DIFFRACTION100
2.7-2.80.30171330.21022545X-RAY DIFFRACTION100
2.8-2.930.26971480.2082525X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.090.26161500.20642582X-RAY DIFFRACTION100
3.09-3.280.26851370.20292548X-RAY DIFFRACTION100
3.28-3.530.24781250.19332623X-RAY DIFFRACTION100
3.53-3.890.22881470.17272548X-RAY DIFFRACTION100
3.89-4.450.21541200.14922626X-RAY DIFFRACTION99.96
4.45-5.60.20951560.14932629X-RAY DIFFRACTION100
5.61-48.180.21561520.182758X-RAY DIFFRACTION99.69
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 1.43288178868 Å / Origin y: -3.76225836322 Å / Origin z: 37.2524032905 Å
111213212223313233
T0.234649122758 Å20.0248327508204 Å20.0175774495175 Å2-0.22748101756 Å20.0186209519014 Å2--0.245727178311 Å2
L0.529396874825 °20.230574443283 °20.146478680295 °2-0.851075026266 °20.357152317608 °2--0.705086608023 °2
S-0.0044704157349 Å °0.00353544812595 Å °-0.0331958230323 Å °-0.0820582300843 Å °0.0083062268387 Å °-0.00380872464632 Å °0.00146407935148 Å °-0.0107261684145 Å °0.00504089005585 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 313
2X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 313

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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