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- PDB-6w1a: Crystal structure of Streptococcus dysgalactiae SHP pheromone rec... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6w1a
タイトルCrystal structure of Streptococcus dysgalactiae SHP pheromone receptor Rgg2 bound to DNA
要素
  • (DNA (30-MER)) x 2
  • Transcriptional regulator
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / PHEROMONE BINDING / QUORUM SENSING / DNA BINDING PROTEIN / RRNPP / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HTH-type transcriptional regulator Rgg, C-terminal domain / Transcription activator MutR, C-terminal / Helix-turn-helix / Helix-turn-helix XRE-family like proteins / Cro/C1-type HTH domain profile. / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / DNA / DNA (> 10) / Transcriptional regulator
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus dysgalactiae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Capodagli, G.C. / Neiditch, M.B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI125452 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Structure-function studies of Rgg binding to pheromones and target promoters reveal a model of transcription factor interplay.
著者: Glenn C Capodagli / Kaitlyn M Tylor / Jason T Kaelber / Vasileios I Petrou / Michael J Federle / Matthew B Neiditch /
要旨: Regulator gene of glucosyltransferase (Rgg) family proteins, such as Rgg2 and Rgg3, have emerged as primary quorum-sensing regulated transcription factors in species, controlling virulence, ...Regulator gene of glucosyltransferase (Rgg) family proteins, such as Rgg2 and Rgg3, have emerged as primary quorum-sensing regulated transcription factors in species, controlling virulence, antimicrobial resistance, and biofilm formation. Rgg2 and Rgg3 function is regulated by their interaction with oligopeptide quorum-sensing signals called short hydrophobic peptides (SHPs). The molecular basis of Rgg-SHP and Rgg-target DNA promoter specificity was unknown. To close this gap, we determined the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of Rgg3 bound to its quorum-sensing signal, SHP3, and the X-ray crystal structure of Rgg3 alone. Comparison of these structures with that of an Rgg in complex with cyclosporin A (CsA), an inhibitor of SHP-induced Rgg activity, reveals the molecular basis of CsA function. Furthermore, to determine how Rgg proteins recognize DNA promoters, we determined X-ray crystal structures of both Rgg2 and Rgg3 in complex with their target DNA promoters. The physiological importance of observed Rgg-DNA interactions was dissected using in vivo genetic experiments and in vitro biochemical assays. Based on these structure-function studies, we present a revised unifying model of Rgg regulatory interplay. In contrast to existing models, where Rgg2 proteins are transcriptional activators and Rgg3 proteins are transcriptional repressors, we propose that both are capable of transcriptional activation. However, when Rgg proteins with different activation requirements compete for the same DNA promoters, those with more stringent activation requirements function as repressors by blocking promoter access of SHP-bound conformationally active Rgg proteins. While a similar gene expression regulatory scenario has not been previously described, in all likelihood it is not unique to streptococci.
履歴
登録2020年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月16日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcriptional regulator
B: Transcriptional regulator
E: DNA (30-MER)
F: DNA (30-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,9959
ポリマ－85,5294
非ポリマー4665
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11390 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area33920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.269, 110.269, 173.984
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 4 through 185 or resid 187...
21(chain B and (resid 4 through 185 or resid 187...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUTHRTHR(chain A and (resid 4 through 185 or resid 187...AA4 - 1854 - 185
12LEULEUASPASP(chain A and (resid 4 through 185 or resid 187...AA187 - 197187 - 197
13SERSERILEILE(chain A and (resid 4 through 185 or resid 187...AA199 - 211199 - 211
14PHEPHETYRTYR(chain A and (resid 4 through 185 or resid 187...AA213 - 263213 - 263
15SERSERGLYGLY(chain A and (resid 4 through 185 or resid 187...AA265 - 276265 - 276
21GLUGLUTHRTHR(chain B and (resid 4 through 185 or resid 187...BB4 - 1854 - 185
22LEULEUASPASP(chain B and (resid 4 through 185 or resid 187...BB187 - 197187 - 197
23SERSERSERSER(chain B and (resid 4 through 185 or resid 187...BB199199
24PHEPHETYRTYR(chain B and (resid 4 through 185 or resid 187...BB213 - 263213 - 263
25SERSERGLYGLY(chain B and (resid 4 through 185 or resid 187...BB265 - 276265 - 276

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Transcriptional regulator


分子量: 33543.980 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus dysgalactiae (バクテリア)
遺伝子: mutR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0J9X288

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 EF

#2: DNA鎖 DNA (30-MER)


分子量: 9044.882 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Streptococcus dysgalactiae (バクテリア)
#3: DNA鎖 DNA (30-MER)


分子量: 9396.084 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Streptococcus dysgalactiae (バクテリア)

-
非ポリマー , 3種, 24分子

#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.55 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 100 mM trilithium citrate and 24% PEG 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 1.18076 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月5日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.18076 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 29582 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.3 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.109 / Χ2: 1.751 / Net I/av σ(I): 33.1 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.8-2.858.31.51814680.580.5631.6191.286100
2.85-2.98.31.21115080.6890.4481.2911.289100
2.9-2.968.31.07414560.750.3981.1461.304100
2.96-3.028.31.03114570.7820.3811.11.316100
3.02-3.088.30.75314940.8640.2790.8031.315100
3.08-3.158.30.55214750.9190.2040.5881.36100
3.15-3.238.30.41614700.9490.1540.4441.427100
3.23-3.328.30.34714740.9610.1290.3711.601100
3.32-3.428.40.29314700.9740.1080.3121.646100
3.42-3.538.30.24114670.9790.090.2571.962100
3.53-3.658.40.18714830.9860.0690.1992.047100
3.65-3.88.30.17314790.9860.0650.1852.24100
3.8-3.978.30.15414750.9880.0570.1641.725100
3.97-4.188.30.12614680.9910.0470.1352.561100
4.18-4.448.40.11814910.9870.0440.1262.38100
4.44-4.798.40.10615000.9930.0390.1132.145100
4.79-5.278.40.09914600.9940.0370.1051.945100
5.27-6.038.40.08914900.9950.0330.0952.06100
6.03-7.598.40.0714900.9970.0260.0751.98100
7.59-508.10.03815070.9990.0140.0411.39499

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4YV6

4yv6


解像度: 2.8→49.57 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.07
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2643 2002 6.78 %
Rwork0.2335 --
obs0.2356 29523 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 202.29 Å2 / Biso mean: 99.1391 Å2 / Biso min: 47.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→49.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4555 1230 28 19 5832
Biso mean--119.31 68.65 -
残基数----607
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1610X-RAY DIFFRACTION8.492TORSIONAL
12B1610X-RAY DIFFRACTION8.492TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.8-2.86820.35541400.35751948100
2.8682-2.94580.33471450.34661990100
2.9458-3.03240.43011420.34311955100
3.0324-3.13030.35481420.33881953100
3.1303-3.24210.3761420.31281973100
3.2421-3.37190.33551390.32091946100
3.3719-3.52540.29941440.30571973100
3.5254-3.71120.26561410.27291954100
3.7112-3.94360.34911410.25351979100
3.9436-4.24790.25321430.22371979100
4.2479-4.67510.2221450.20561956100
4.6751-5.35090.24211450.21041953100
5.3509-6.73890.27581490.23511971100
6.7389-49.570.19931440.1608199199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.54210.1220.24790.38410.62642.1316-0.16430.16450.9177-0.06790.06020.70130.09150.4227-0.0070.5384-0.0086-0.06390.67770.23661.1907-50.848453.9718-15.482
21.18940.65930.13270.49660.28740.6758-0.46031.34280.3734-0.56750.30910.1998-0.39720.1583-0.06770.6643-0.10530.04730.97980.01260.3491-19.495744.4837-17.2843
31.19910.2230.49631.09330.54851.91070.1867-0.07180.08220.3542-0.1792-0.02810.11370.12380.00010.5598-0.0129-0.03090.58760.07060.3385-21.109939.87335.1918
40.129-0.17720.12220.2436-0.17990.1137-0.64190.5277-0.7544-0.2487-0.1877-0.94860.41541.2533-0.01290.89780.1552-0.08111.05920.00130.6977-16.368122.89591.4754
50.15370.0722-0.13070.14030.2270.20710.14430.24141.2959-0.1957-0.11640.055-0.43191.2856-0.00070.5992-0.1309-0.11880.81990.03871.1241-31.848465.931-7.275
60.75590.1839-1.48510.4596-0.49873.2736-0.71890.48460.4134-0.21390.4060.14960.6608-0.5372-0.29480.48360.0061-0.16830.62290.25721.1334-38.288562.2793-7.3192
71.84981.43450.52021.9921-0.30411.31250.086-0.13181.70040.2899-0.21431.67040.3553-0.04660.11260.6912-0.05820.51210.6115-0.32360.7944-59.331238.62572.4227
82.18080.13160.57070.86850.09111.020.46910.07090.01050.0911-0.44560.13150.4440.0145-0.00020.8757-0.0334-0.00240.5306-0.0250.4039-43.350221.3178-1.8354
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 71 )A3 - 71
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 72 through 115 )A72 - 115
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 116 through 256 )A116 - 256
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 257 through 276 )A257 - 276
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 4 through 29 )B4 - 29
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 30 through 71 )B30 - 71
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 72 through 156 )B72 - 156
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 157 through 276 )B157 - 276

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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