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- PDB-6vvq: Human START domain of Acyl-coenzyme A thioesterase 11 (ACOT11) bo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vvq
タイトルHuman START domain of Acyl-coenzyme A thioesterase 11 (ACOT11) bound to Myristic Acid
要素Acyl-coenzyme A thioesterase 11
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / START / Lipid / Thioesterase / Allostery
機能・相同性
機能・相同性情報


long-chain fatty acyl-CoA hydrolase activity / : / : / palmitoyl-CoA hydrolase / acyl-CoA metabolic process / fatty acyl-CoA hydrolase activity / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 / carboxylic ester hydrolase activity / negative regulation of cold-induced thermogenesis ...long-chain fatty acyl-CoA hydrolase activity / : / : / palmitoyl-CoA hydrolase / acyl-CoA metabolic process / fatty acyl-CoA hydrolase activity / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 / carboxylic ester hydrolase activity / negative regulation of cold-induced thermogenesis / response to temperature stimulus / response to cold / fatty acid metabolic process / intracellular signal transduction / mitochondrial matrix / lipid binding / extracellular exosome / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hotdog acyl-CoA thioesterase (ACOT)-type domain / Hotdog acyl-CoA thioesterase (ACOT)-type domain profile. / Cytosolic acyl coenzyme A thioester hydrolase / in StAR and phosphatidylcholine transfer protein / START domain / START domain / START domain profile. / Thioesterase domain / Thioesterase superfamily / HotDog domain superfamily / START-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
MYRISTIC ACID / Acyl-coenzyme A thioesterase 11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.09 Å
データ登録者Tillman, M.C. / Ortlund, E.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK103046-06 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32 GM008602 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Allosteric regulation of thioesterase superfamily member 1 by lipid sensor domain binding fatty acids and lysophosphatidylcholine.
著者: Matthew C Tillman / Norihiro Imai / Yue Li / Manoj Khadka / C Denise Okafor / Puneet Juneja / Akshitha Adhiyaman / Susan J Hagen / David E Cohen / Eric A Ortlund /
要旨: Nonshivering thermogenesis occurs in brown adipose tissue to generate heat in response to cold ambient temperatures. Thioesterase superfamily member 1 (Them1) is transcriptionally up-regulated in ...Nonshivering thermogenesis occurs in brown adipose tissue to generate heat in response to cold ambient temperatures. Thioesterase superfamily member 1 (Them1) is transcriptionally up-regulated in brown adipose tissue upon exposure to the cold and suppresses thermogenesis in order to conserve energy reserves. It hydrolyzes long-chain fatty acyl-CoAs that are derived from lipid droplets, preventing their use as fuel for thermogenesis. In addition to its enzymatic domains, Them1 contains a C-terminal StAR-related lipid transfer (START) domain with unknown ligand or function. By complementary biophysical approaches, we show that the START domain binds to long-chain fatty acids, products of Them1's enzymatic reaction, as well as lysophosphatidylcholine (LPC), lipids shown to activate thermogenesis in brown adipocytes. Certain fatty acids stabilize the START domain and allosterically enhance Them1 catalysis of acyl-CoA, whereas 18:1 LPC destabilizes and inhibits activity, which we verify in cell culture. Additionally, we demonstrate that the START domain functions to localize Them1 near lipid droplets. These findings define the role of the START domain as a lipid sensor that allosterically regulates Them1 activity and spatially localizes it in proximity to the lipid droplet.
履歴
登録2020年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acyl-coenzyme A thioesterase 11
B: Acyl-coenzyme A thioesterase 11
C: Acyl-coenzyme A thioesterase 11
D: Acyl-coenzyme A thioesterase 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,9025
ポリマ－118,6744
非ポリマー2281
水1629
1
A: Acyl-coenzyme A thioesterase 11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6681
ポリマ－29,6681
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Acyl-coenzyme A thioesterase 11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6681
ポリマ－29,6681
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Acyl-coenzyme A thioesterase 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8972
ポリマ－29,6681
非ポリマー2281
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Acyl-coenzyme A thioesterase 11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6681
ポリマ－29,6681
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.082, 70.984, 127.224
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.133, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質
Acyl-coenzyme A thioesterase 11 / Acyl-CoA thioesterase 11 / Acyl-CoA thioester hydrolase 11 / Adipose-associated thioesterase / ...Acyl-CoA thioesterase 11 / Acyl-CoA thioester hydrolase 11 / Adipose-associated thioesterase / Brown fat-inducible thioesterase / BFIT / Palmitoyl-coenzyme A thioesterase


分子量: 29668.473 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACOT11, BFIT, KIAA0707, THEA / Variant: Isoform 2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q8WXI4, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素, palmitoyl-CoA hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-MYR / MYRISTIC ACID / ミリスチン酸


分子量: 228.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.04 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.4 / 詳細: 0.1 M Tris HCl pH 9.4 and 27 % PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. obs: 21217 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 73.76 Å2 / Rpim(I) all: 0.121 / Rrim(I) all: 0.304 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / Num. unique obs: 2083 / CC1/2: 0.647 / Rpim(I) all: 0.71 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-20001.14_3260データスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PHENIX1.14_3260位相決定
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3fo5

3fo5


解像度: 3.09→42.99 Å / SU ML: 0.3992 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.3471 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2632 1061 5.01 %
Rwork0.2209 20132 -
obs0.2231 21193 98.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 80.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.09→42.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7489 0 16 9 7514
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027674
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.459610413
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03951150
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031338
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.65264630
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.09-3.230.33921260.30312386X-RAY DIFFRACTION94.83
3.23-3.40.37171310.2742497X-RAY DIFFRACTION99.1
3.4-3.610.2731320.23472510X-RAY DIFFRACTION99.32
3.61-3.890.32861330.23532509X-RAY DIFFRACTION99.44
3.89-4.280.29161330.21152530X-RAY DIFFRACTION99.25
4.28-4.90.21741330.17132534X-RAY DIFFRACTION99.55
4.9-6.170.21251350.21652559X-RAY DIFFRACTION99.67
6.17-42.990.24131380.22152607X-RAY DIFFRACTION99.06

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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