[日本語] English
万見
- PDB-6vu2: M1214_N1 Fab structure -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vu2
タイトルM1214_N1 Fab structure
要素
  • M1214 N1 Fab heavy chain
  • M1214 N1 Fab light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Antibody / gp120
生物種Human immunodeficiency virus (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Pan, R. / Kong, X.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI100151 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI145655 米国
引用ジャーナル: Cell Host Microbe / 年: 2020
タイトル: VSV-Displayed HIV-1 Envelope Identifies Broadly Neutralizing Antibodies Class-Switched to IgG and IgA.
著者: Manxue Jia / Rachel A Liberatore / Yicheng Guo / Kun-Wei Chan / Ruimin Pan / Hong Lu / Eric Waltari / Eva Mittler / Kartik Chandran / Andrés Finzi / Daniel E Kaufmann / Michael S Seaman / ...著者: Manxue Jia / Rachel A Liberatore / Yicheng Guo / Kun-Wei Chan / Ruimin Pan / Hong Lu / Eric Waltari / Eva Mittler / Kartik Chandran / Andrés Finzi / Daniel E Kaufmann / Michael S Seaman / David D Ho / Lawrence Shapiro / Zizhang Sheng / Xiang-Peng Kong / Paul D Bieniasz / Xueling Wu /
要旨: The HIV-1 envelope (Env) undergoes conformational changes during infection. Broadly neutralizing antibodies (bNAbs) are typically isolated by using soluble Env trimers, which do not capture all Env ...The HIV-1 envelope (Env) undergoes conformational changes during infection. Broadly neutralizing antibodies (bNAbs) are typically isolated by using soluble Env trimers, which do not capture all Env states. To address these limitations, we devised a vesicular stomatitis virus (VSV)-based probe to display membrane-embedded Env trimers and isolated five bNAbs from two chronically infected donors, M4008 and M1214. Donor B cell receptor (BCR) repertoires identified two bNAb lineages, M4008_N1 and M1214_N1, that class-switched to immunoglobulin G (IgG) and IgA. Variants of these bNAbs reconstituted as IgA demonstrated broadly neutralizing activity, and the IgA fraction of M1214 plasma conferred neutralization. M4008_N1 epitope mapping revealed a glycan-independent V3 epitope conferring tier 2 virus neutralization. A 4.86-Å-resolution cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structure of M1214_N1 complexed with CH505 SOSIP revealed another elongated epitope, the V2V5 corridor, extending from V2 to V5. Overall, the VSV probe identified bNAb lineages with neutralizing IgG and IgA members targeting distinct sites of HIV-1 Env vulnerability.
履歴
登録2020年2月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Refinement description / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / software

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
H: M1214 N1 Fab heavy chain
L: M1214 N1 Fab light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5542
ポリマ－46,5542
非ポリマー00
水3,369187
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3310 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area19910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.692, 66.888, 70.176
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.705, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: 抗体 M1214 N1 Fab heavy chain


分子量: 23805.701 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus (ヒト免疫不全ウイルス)
発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 M1214 N1 Fab light chain


分子量: 22748.291 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus (ヒト免疫不全ウイルス)
発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.19 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 28% PEG8000, 1.6M calcium acetate and 20% glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.920103 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.920103 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→29.35 Å / Num. obs: 21766 / % possible obs: 95.2 % / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 37 Å2 / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.075 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.19→2.27 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.407 / Mean I/σ(I) obs: 1.91 / Num. unique obs: 1621 / CC1/2: 0.771 / CC star: 0.933 / Rpim(I) all: 0.326 / Rrim(I) all: 0.525 / % possible all: 72

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
XDS1.16_3549データ削減
XDS1.16_3549データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TSC

4tsc


解像度: 2.19→29.35 Å / SU ML: 0.2989 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.7985
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2159 1907 5.04 %
Rwork0.1767 35894 -
obs0.1787 21759 84.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19→29.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3258 0 0 187 3445
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00683340
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.86774549
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0518505
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054585
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.80481987
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.19-2.250.3565860.32461567X-RAY DIFFRACTION51.9
2.25-2.310.3783970.28831968X-RAY DIFFRACTION64.81
2.31-2.380.31041360.26192408X-RAY DIFFRACTION80.71
2.38-2.450.30451340.23712618X-RAY DIFFRACTION86.16
2.45-2.540.28541470.21562772X-RAY DIFFRACTION90.23
2.54-2.640.23161470.2112716X-RAY DIFFRACTION90.06
2.64-2.760.26551470.21452725X-RAY DIFFRACTION90.37
2.76-2.910.28691320.20072771X-RAY DIFFRACTION90.27
2.91-3.090.24871530.18252684X-RAY DIFFRACTION89.52
3.09-3.330.20011360.17642635X-RAY DIFFRACTION86.27
3.33-3.660.19631390.1552709X-RAY DIFFRACTION89.64
3.66-4.190.19481480.14092808X-RAY DIFFRACTION92.17
4.19-5.280.14111550.13432745X-RAY DIFFRACTION91.66
5.28-29.350.19651500.1732768X-RAY DIFFRACTION91.07

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る