+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6vt8 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Naegleria gruberi RNA ligase E312A mutant with AMP and Mn | ||||||
Components | RNA Ligase | ||||||
Keywords | LIGASE / RNA repair / adenylyltransferase | ||||||
Function / homology | RNA ligase, DRB0094 / PHA02142 OB-fold domain / RNA ligase domain, REL/Rln2 / RNA ligase / ATP binding / metal ion binding / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / : / Predicted protein Function and homology information | ||||||
Biological species | Naegleria gruberi (eukaryote) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.998 Å | ||||||
Authors | Unciuleac, M.C. / Goldgur, Y. / Shuman, S. | ||||||
Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2020 Title: Caveat mutator: alanine substitutions for conserved amino acids in RNA ligase elicit unexpected rearrangements of the active site for lysine adenylylation. Authors: Unciuleac, M.C. / Goldgur, Y. / Shuman, S. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6vt8.cif.gz | 92.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6vt8.ent.gz | 65.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6vt8.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6vt8_validation.pdf.gz | 321.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6vt8_full_validation.pdf.gz | 321.8 KB | Display | |
Data in XML | 6vt8_validation.xml.gz | 1.4 KB | Display | |
Data in CIF | 6vt8_validation.cif.gz | 6.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vt/6vt8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vt/6vt8 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6vt0C 6vt1C 6vt3C 6vt4C 6vt5C 6vt6C 6vt9C 6vtbC 6vtdC 6vteC 6vtfC 6vtgC 5cotS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 38603.797 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: E312A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Naegleria gruberi (eukaryote) / Gene: NAEGRDRAFT_82186 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: D2W2Z5 |
---|---|
#2: Chemical | ChemComp-AMP / |
#3: Chemical | ChemComp-MN / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
Has ligand of interest | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.27 Å3/Da / Density % sol: 45.83 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: NgrRnlE312A (9.1 mg/ml) was adjusted to 2 mM ATP and 5 mM MnCl2 and incubated for 15 min on ice before aliquots of the protein solution (1 ul) were mixed on a coverslip with an equal volume ...Details: NgrRnlE312A (9.1 mg/ml) was adjusted to 2 mM ATP and 5 mM MnCl2 and incubated for 15 min on ice before aliquots of the protein solution (1 ul) were mixed on a coverslip with an equal volume of precipitant solution containing 0.1 M HEPES pH 6.5, 25% PEG6000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.9792 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Nov 20, 2015 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.998→30 Å / Num. obs: 42536 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.088 / Χ2: 2.915 / Net I/σ(I): 17.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5COT Resolution: 1.998→27.41 Å / SU ML: 0.26 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / Phase error: 26.61
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 66.18 Å2 / Biso mean: 33.2211 Å2 / Biso min: 16.56 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.998→27.41 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
|