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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6vp9 | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human NatB complex | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE / NatB / NAA20 / NAA25 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 N-terminal peptidyl-glutamine acetylation / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatB / N-terminal peptidyl-aspartic acid acetylation / N-terminal peptidyl-glutamic acid acetylation / NatB complex / N-terminal protein amino acid acetylation / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / Golgi apparatus / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Escherichia coli K-12 (大腸菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.46 Å | ||||||
データ登録者 | Deng, S. / Marmorstein, R. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2020 タイトル: Molecular basis for N-terminal alpha-synuclein acetylation by human NatB. 著者: Sunbin Deng / Buyan Pan / Leah Gottlieb / E James Petersson / Ronen Marmorstein / 要旨: NatB is one of three major N-terminal acetyltransferase (NAT) complexes (NatA-NatC), which co-translationally acetylate the N-termini of eukaryotic proteins. Its substrates account for about 21% of ...NatB is one of three major N-terminal acetyltransferase (NAT) complexes (NatA-NatC), which co-translationally acetylate the N-termini of eukaryotic proteins. Its substrates account for about 21% of the human proteome, including well known proteins such as actin, tropomyosin, CDK2, and α-synuclein (αSyn). Human NatB (hNatB) mediated N-terminal acetylation of αSyn has been demonstrated to play key roles in the pathogenesis of Parkinson's disease and as a potential therapeutic target for hepatocellular carcinoma. Here we report the cryo-EM structure of hNatB bound to a CoA-αSyn conjugate, together with structure-guided analysis of mutational effects on catalysis. This analysis reveals functionally important differences with human NatA and NatB, resolves key hNatB protein determinants for αSyn N-terminal acetylation, and identifies important residues for substrate-specific recognition and acetylation by NatB enzymes. These studies have implications for developing small molecule NatB probes and for understanding the mode of substrate selection by NAT enzymes. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6vp9.cif.gz | 203.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6vp9.ent.gz | 157.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6vp9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6vp9_validation.pdf.gz | 831.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6vp9_full_validation.pdf.gz | 861.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6vp9_validation.xml.gz | 36.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6vp9_validation.cif.gz | 55.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vp/6vp9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vp/6vp9 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 21307MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-10477 (タイトル: Cryo-EM structure of Human NatB with an Alpha-Synuclein peptide and CoA conjugate Data size: 2.0 TB Data #1: unaligned raw movies of hNatB with an Alpha-Synuclein peptide and CoA conjugate [micrographs - multiframe]) |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18694.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA20, NAT5 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P61599, N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatB |
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#2: タンパク質 | 分子量: 112444.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA25, C12orf30, MDM20, NAP1 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q14CX7 |
#3: タンパク質・ペプチド | 分子量: 641.799 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli K-12 (大腸菌) |
#4: 化合物 | ChemComp-CMC / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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分子量 | 単位: MEGADALTONS / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7 | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 289 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company | ||||||||||||
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS | ||||||||||||
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM | ||||||||||||
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD | ||||||||||||
撮影 |
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-解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.46 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 982420 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 立体化学のターゲット値: CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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