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万見
- PDB-6vjb: Crystal structure of a catalytically inactive CXC Chemokine-degra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vjb
タイトルCrystal structure of a catalytically inactive CXC Chemokine-degrading protease SpyCEP from Streptococcus pyogenes
要素Putative cell envelope proteinase
キーワードIMMUNE SYSTEM / Vaccine / Serine-protease / Group A streptococcus
機能・相同性
機能・相同性情報


C5a peptidase / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Fn3-like domain / C5a peptidase-like domain / Fn3-like domain / : / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / Peptidase S8, subtilisin, His-active site ...Fn3-like domain / C5a peptidase-like domain / Fn3-like domain / : / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Malito, E. / Rouse, S.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilEP/R029407/1 英国
引用ジャーナル: Comput Struct Biotechnol J / 年: 2020
タイトル: Structure, dynamics and immunogenicity of a catalytically inactive CXC chemokine-degrading protease SpyCEP from Streptococcus pyogenes.
著者: McKenna, S. / Malito, E. / Rouse, S.L. / Abate, F. / Bensi, G. / Chiarot, E. / Micoli, F. / Mancini, F. / Gomes Moriel, D. / Grandi, G. / Mossakowska, D. / Pearson, M. / Xu, Y. / Pease, J. / ...著者: McKenna, S. / Malito, E. / Rouse, S.L. / Abate, F. / Bensi, G. / Chiarot, E. / Micoli, F. / Mancini, F. / Gomes Moriel, D. / Grandi, G. / Mossakowska, D. / Pearson, M. / Xu, Y. / Pease, J. / Sriskandan, S. / Margarit, I. / Bottomley, M.J. / Matthews, S.
履歴
登録2020年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative cell envelope proteinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,6028
ポリマ－175,2341
非ポリマー3697
水12,448691
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.500, 121.750, 106.640
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.780, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Putative cell envelope proteinase


分子量: 175233.531 Da / 分子数: 1 / 変異: D151A, S617A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
遺伝子: prtS, SPy_0416 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9A180
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 691 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M ammonium formate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9394 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年9月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9394 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→89 Å / Num. obs: 76948 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 35.6 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rpim(I) all: 0.08 / Rrim(I) all: 0.11 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 2.24→2.29 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 3691 / CC1/2: 0.56 / Rpim(I) all: 0.56 / Rrim(I) all: 0.79 / Rsym value: 0.56 / % possible all: 78.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5xyr

5xyr


解像度: 2.24→44.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU R Cruickshank DPI: 0.254 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.253 / SU Rfree Blow DPI: 0.208 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.21
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 3911 5.08 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.193 76942 96.5 %-
原子変位パラメータBiso max: 144.74 Å2 / Biso mean: 52.34 Å2 / Biso min: 15.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.5267 Å20 Å23.7747 Å2
2---3.3406 Å20 Å2
3----0.1862 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.24→44.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10461 0 43 691 11195
Biso mean--46.84 48.75 -
残基数----1346
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3714SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1826HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it10696HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1398SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact11864SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d10696HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg14476HARMONIC21.15
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.99
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.27
LS精密化 シェル解像度: 2.24→2.26 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.515 86 5.59 %
Rwork0.4237 1453 -
all0.4291 1539 -
obs--74.95 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 160.2645 Å / Origin y: -36.3942 Å / Origin z: 26.851 Å
111213212223313233
T-0.0532 Å2-0.0057 Å2-0.1703 Å2--0.1852 Å20.0009 Å2--0.0334 Å2
L0.5214 °2-0.0089 °20.1062 °2-0.312 °20.0767 °2--0.3907 °2
S-0.0037 Å °-0.013 Å °-0.0383 Å °0.0375 Å °-0.0195 Å °-0.0038 Å °0.013 Å °-0.0213 Å °0.0232 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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