[日本語] English
万見
- PDB-6vfm: Crystal structure of SpeG allosteric polyamine acetyltransferase ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vfm
タイトルCrystal structure of SpeG allosteric polyamine acetyltransferase from Bacillus thuringiensis
要素Spermidine N1-acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / SpeG / Allosteric enzyme / GNAT
機能・相同性
機能・相同性情報


diamine N-acetyltransferase activity / N-acetyltransferase activity
類似検索 - 分子機能
Acetyltransferase (GNAT) domain / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GNAT family N-acetyltransferase / Spermidine N1-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus thuringiensis subsp. finitimus
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Tsimbalyuk, S. / Shornikov, A. / Le, V.T.B. / Kuhn, M.L. / Forwood, J.K.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2020
タイトル: SpeG polyamine acetyltransferase enzyme from Bacillus thuringiensis forms a dodecameric structure and exhibits high catalytic efficiency.
著者: Tsimbalyuk, S. / Shornikov, A. / Thi Bich Le, V. / Kuhn, M.L. / Forwood, J.K.
履歴
登録2020年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Spermidine N1-acetyltransferase
B: Spermidine N1-acetyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2932
ポリマ－41,2932
非ポリマー00
水00
1
A: Spermidine N1-acetyltransferase
B: Spermidine N1-acetyltransferase
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)247,75712
ポリマ－247,75712
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/21
Buried area32120 Å2
ΔGint-132 kcal/mol
Surface area84930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)159.374, 159.374, 106.205
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / End auth comp-ID: ASN / End label comp-ID: ASN / Auth seq-ID: 7 - 173 / Label seq-ID: 4 - 170

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB

-
要素

#1: タンパク質 Spermidine N1-acetyltransferase


分子量: 20646.398 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus thuringiensis subsp. finitimus (strain YBT-020) (バクテリア)
株: YBT-020 / 遺伝子: YBT020_25265 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: F0PQY5, UniProt: A0A437SL45*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.09 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: TRIS pH7.5, PEG4000, and 0.2 M Lithium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年9月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.67→63.74 Å / Num. obs: 23127 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 25.5 % / Biso Wilson estimate: 42.77 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.318 / Rpim(I) all: 0.065 / Rrim(I) all: 0.325 / Net I/σ(I): 8.1 / Num. measured all: 589520 / Scaling rejects: 51
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.67-2.827.11.4998125930010.7340.2971.5293.2100
8.86-63.7422.10.077162977380.9990.0170.07915.999.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4.99 Å53.1 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
HKL-2000データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WR7

3wr7


解像度: 2.67→63.74 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 34.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2931 1169 5.08 %
Rwork0.2744 21861 -
obs0.2753 23030 99.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 135.56 Å2 / Biso mean: 45.32 Å2 / Biso min: 10.1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.67→63.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2842 0 0 0 2842
残基数----334
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032912
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6433926
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046402
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004514
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.5281728
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1656X-RAY DIFFRACTION8.925TORSIONAL
12B1656X-RAY DIFFRACTION8.925TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.6701-2.79160.42221370.40012674100
2.7916-2.93880.39851470.37222682100
2.9388-3.12290.39591250.33432715100
3.1229-3.3640.32351640.28992683100
3.364-3.70250.2951420.27332699100
3.7025-4.23810.24621530.23312730100
4.2381-5.33920.22911380.2162788100
5.3392-63.740.26151630.2569289099

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る