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万見
- PDB-6vff: Dimer of Human Adenosine Deaminase Acting on dsRNA (ADAR2) mutant... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vff
タイトルDimer of Human Adenosine Deaminase Acting on dsRNA (ADAR2) mutant E488Q bound to dsRNA sequence derived from human GLI1 gene
要素
  • Double-stranded RNA-specific editase 1
  • RNA (5-R(*GP*CP*UP*CP*GP*CP*GP*AP*UP*GP*CP*UP*(8AZ)P*GP*AP*GP*GP*GP*CP* UP*CP*UP*GP*AP*UP*AP*GP*CP*UP*AP*CP*G)-3)
  • RNA(5-R(*CP*GP*UP*AP*GP*CP*UP*AP*UP*CP*AP*GP*AP*GP*CP*CP*CP*CP*CP*CP*AP*GP*CP*AP*UP*CP*GP*CP*GP*AP*GP*C)-3)
キーワードHYDROLASE/RNA / protein-RNA complex / HYDROLASE / HYDROLASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


hypoglossal nerve morphogenesis / muscle tissue morphogenesis / facial nerve morphogenesis / spinal cord ventral commissure morphogenesis / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation ...hypoglossal nerve morphogenesis / muscle tissue morphogenesis / facial nerve morphogenesis / spinal cord ventral commissure morphogenesis / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / base conversion or substitution editing / neuromuscular process controlling posture / adenosine to inosine editing / neuromuscular synaptic transmission / innervation / motor behavior / motor neuron apoptotic process / positive regulation of viral genome replication / RNA processing / negative regulation of cell migration / multicellular organism growth / mRNA processing / double-stranded RNA binding / defense response to virus / regulation of cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / innate immune response / mRNA binding / synapse / nucleolus / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
ADAR2, first double-stranded RNA binding domain / ADAR2, second double-stranded RNA binding domain / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) / Double-stranded RNA binding motif / Cytokine IL1/FGF / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / RNA / RNA (> 10) / Double-stranded RNA-specific editase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Thuy-boun, A.S. / Fisher, A.J. / Beal, P.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM061115 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2020
タイトル: Asymmetric dimerization of adenosine deaminase acting on RNA facilitates substrate recognition.
著者: Thuy-Boun, A.S. / Thomas, J.M. / Grajo, H.L. / Palumbo, C.M. / Park, S. / Nguyen, L.T. / Fisher, A.J. / Beal, P.A.
履歴
登録2020年1月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22020年8月26日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / struct_conn / struct_conn_type
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.32020年10月14日Group: Structure summary / カテゴリ: chem_comp / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Double-stranded RNA-specific editase 1
B: Double-stranded RNA-specific editase 1
C: RNA (5-R(*GP*CP*UP*CP*GP*CP*GP*AP*UP*GP*CP*UP*(8AZ)P*GP*AP*GP*GP*GP*CP* UP*CP*UP*GP*AP*UP*AP*GP*CP*UP*AP*CP*G)-3)
D: RNA(5-R(*CP*GP*UP*AP*GP*CP*UP*AP*UP*CP*AP*GP*AP*GP*CP*CP*CP*CP*CP*CP*AP*GP*CP*AP*UP*CP*GP*CP*GP*AP*GP*C)-3)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,9608
ポリマ－128,5094
非ポリマー1,4514
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11340 Å2
ΔGint-163 kcal/mol
Surface area42450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)170.000, 63.210, 142.200
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.133, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Double-stranded RNA-specific editase 1 / RNA-editing deaminase 1 / RNA-editing enzyme 1 / dsRNA adenosine deaminase


分子量: 53989.715 Da / 分子数: 2 / 変異: E488Q / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal Glycine is a remnant of TEV protease cleavage.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADARB1, ADAR2, DRADA2, RED1 / プラスミド: pSc-ADAR / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): BCY123
参照: UniProt: P78563, double-stranded RNA adenine deaminase

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RNA鎖 , 2種, 2分子 CD

#2: RNA鎖 RNA (5-R(*GP*CP*UP*CP*GP*CP*GP*AP*UP*GP*CP*UP*(8AZ)P*GP*AP*GP*GP*GP*CP* UP*CP*UP*GP*AP*UP*AP*GP*CP*UP*AP*CP*G)-3)


分子量: 10316.146 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: generated by solid phase oligonucleotide synthesis / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: RNA鎖 RNA(5-R(*CP*GP*UP*AP*GP*CP*UP*AP*UP*CP*AP*GP*AP*GP*CP*CP*CP*CP*CP*CP*AP*GP*CP*AP*UP*CP*GP*CP*GP*AP*GP*C)-3)


分子量: 10213.155 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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非ポリマー , 3種, 40分子

#4: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE / フィチン酸


分子量: 660.035 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.08 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 50mM MOPS pH 7.0, 20% w/v PEG 4000, 100 mM NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→37.48 Å / Num. obs: 32384 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 5.522 % / Biso Wilson estimate: 70.56 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rrim(I) all: 0.104 / Χ2: 0.994 / Net I/σ(I): 14.14
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.8-2.875.4221.1811.5622600.6111.30692.1
2.87-2.955.6690.9481.9523440.7371.04599
2.95-3.045.6730.7192.5223240.8090.79198.8
3.04-3.135.660.5653.121850.8780.62398.3
3.13-3.235.6270.3974.2621380.9170.43898.5
3.23-3.355.5830.3075.4821040.9520.33998.8
3.35-3.475.4910.2217.3819950.9740.24498.7
3.47-3.615.3220.1579.519290.9860.17498.1
3.61-3.785.370.1212.7117230.9890.13391
3.78-3.965.6560.09616.0918130.9950.10599.4
3.96-4.175.6430.08318.1816740.9960.09299.5
4.17-4.435.5810.06821.515920.9970.07598.5
4.43-4.735.4930.05525.7415340.9980.06199
4.73-5.115.4120.05825.1914020.9980.06498.2
5.11-5.65.180.05326.0312000.9970.05990.9
5.6-6.265.6250.05327.6212010.9980.05899.8
6.26-7.235.5350.04332.2310390.9990.04798.2
7.23-8.855.3090.0342.058920.9990.03498.6
8.85-12.525.2380.02253.4465010.02490.2
12.52-37.485.2440.01958.8638510.02192.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ED2

5ed2


解像度: 2.8→37.48 Å / SU ML: 0.4091 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.0005
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2483 1610 4.97 %
Rwork0.1965 30753 -
obs0.1991 32363 97.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 81.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→37.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6403 1357 74 36 7870
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00788118
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.246611298
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08331314
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00721200
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.67613242
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.880.41461240.31982453X-RAY DIFFRACTION93.03
2.88-2.980.33521330.28882554X-RAY DIFFRACTION98.93
2.98-3.080.31591260.27342573X-RAY DIFFRACTION99.16
3.08-3.20.32811370.25072577X-RAY DIFFRACTION98.08
3.2-3.350.30671310.23352609X-RAY DIFFRACTION98.99
3.35-3.530.28331300.2172584X-RAY DIFFRACTION98.58
3.53-3.750.24971370.21232418X-RAY DIFFRACTION93.15
3.75-4.040.23851320.19142593X-RAY DIFFRACTION99.6
4.04-4.440.25291230.17232629X-RAY DIFFRACTION99.21
4.44-5.080.22681570.16732597X-RAY DIFFRACTION98.64
5.08-6.40.22351400.18222539X-RAY DIFFRACTION95.78
6.4-37.480.19771400.16352627X-RAY DIFFRACTION96.31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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