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- PDB-6vaq: Crystal structure of glucose-6-phosphate dehydrogenase V394L muta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vaq
タイトルCrystal structure of glucose-6-phosphate dehydrogenase V394L mutant in complex with catalytic NADP+
要素Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Dehydrogenase / NADP+ / Rossmann-fold
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / Pentose phosphate pathway / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / NADPH regeneration ...negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / Pentose phosphate pathway / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / NADPH regeneration / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / glucose 6-phosphate metabolic process / NADP metabolic process / pentose-phosphate shunt / D-glucose binding / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / response to food / erythrocyte maturation / cholesterol biosynthetic process / centriolar satellite / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / regulation of neuron apoptotic process / substantia nigra development / glutathione metabolic process / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to organic cyclic compound / lipid metabolic process / cytoplasmic side of plasma membrane / glucose metabolic process / NADP binding / cellular response to oxidative stress / response to ethanol / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Horikoshi, N. / Mochly-Rosen, D. / Wakatsuki, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD) 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2021
タイトル: Long-range structural defects by pathogenic mutations in most severe glucose-6-phosphate dehydrogenase deficiency.
著者: Horikoshi, N. / Hwang, S. / Gati, C. / Matsui, T. / Castillo-Orellana, C. / Raub, A.G. / Garcia, A.A. / Jabbarpour, F. / Batyuk, A. / Broweleit, J. / Xiang, X. / Chiang, A. / Broweleit, R. / ...著者: Horikoshi, N. / Hwang, S. / Gati, C. / Matsui, T. / Castillo-Orellana, C. / Raub, A.G. / Garcia, A.A. / Jabbarpour, F. / Batyuk, A. / Broweleit, J. / Xiang, X. / Chiang, A. / Broweleit, R. / Vohringer-Martinez, E. / Mochly-Rosen, D. / Wakatsuki, S.
履歴
登録2019年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,0902
ポリマ－59,3471
非ポリマー7431
水00
1
A: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,1804
ポリマ－118,6932
非ポリマー1,4872
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)158.973, 158.973, 113.186
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase / G6PD


分子量: 59346.609 Da / 分子数: 1 / 変異: V394L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: G6PD / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41
参照: UniProt: P11413, glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+)
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6 Å3/Da / 溶媒含有率: 79.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: MES, magnesium chloride, PEG3350, NADP

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→39.74 Å / Num. obs: 30866 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 13.167 % / Biso Wilson estimate: 77.664 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rrim(I) all: 0.113 / Χ2: 1.2 / Net I/σ(I): 19.29 / Num. measured all: 406400
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.95-3.1313.591.1022.1165411489248130.8141.14598.4
3.13-3.3513.6670.5694.5663225462646260.9510.591100
3.35-3.6213.150.2968.9556663430943090.9850.308100
3.62-3.9613.0790.14717.0752030397839780.9960.153100
3.96-4.4213.6930.09626.2849787363636360.9970.1100
4.42-5.113.0370.07334.241889321332130.9980.076100
5.1-6.2312.4050.07333.0634325276727670.9980.076100
6.23-8.7312.8220.05741.3828131219421940.9990.06100
8.73-39.7411.2320.04252.5814939134213300.9990.04499.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 開始モデル: 600000000 / 解像度: 2.95→39.74 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2223 1543 5 %
Rwork0.2092 29299 -
obs0.2099 30842 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 149.98 Å2 / Biso mean: 80.5336 Å2 / Biso min: 50.74 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.95→39.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3485 0 48 0 3533
Biso mean--68.51 --
残基数----431
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.95-3.050.40161350.38452550268597
3.05-3.160.34111370.304526142751100
3.16-3.290.24821380.274226102748100
3.29-3.440.28981390.254926452784100
3.44-3.620.28471390.253926452784100
3.62-3.840.23291390.211826452784100
3.84-4.140.20681400.194626492789100
4.14-4.550.20251410.183926802821100
4.56-5.210.16991410.178126782819100
5.21-6.560.26291430.204327222865100
6.56-39.740.17441510.184128613012100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 24.2069 Å / Origin y: 96.4276 Å / Origin z: 29.9509 Å
111213212223313233
T0.5744 Å2-0.0495 Å20.0333 Å2-0.458 Å20.0435 Å2--0.4798 Å2
L2.1679 °20.756 °20.2855 °2-1.3447 °20.4309 °2--1.8006 °2
S0.0783 Å °-0.1126 Å °0.1199 Å °-0.0089 Å °-0.0662 Å °-0.0904 Å °-0.1907 Å °0.0983 Å °-0.0061 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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