[日本語] English
万見
- PDB-6v6v: Crystal structure of oncogenic RhoA mutant G14V complexed with GDP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v6v
タイトルCrystal structure of oncogenic RhoA mutant G14V complexed with GDP
要素Transforming protein RhoA
キーワードHYDROLASE / GTPase / Switch I / Switch II
機能・相同性
機能・相同性情報


aortic valve formation / alpha-beta T cell lineage commitment / mitotic cleavage furrow formation / bone trabecula morphogenesis / positive regulation of lipase activity / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity ...aortic valve formation / alpha-beta T cell lineage commitment / mitotic cleavage furrow formation / bone trabecula morphogenesis / positive regulation of lipase activity / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / regulation of neural precursor cell proliferation / cleavage furrow formation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / cell junction assembly / apical junction assembly / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / negative regulation of cell size / beta selection / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / regulation of modification of postsynaptic structure / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of podosome assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / ossification involved in bone maturation / odontogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / motor neuron apoptotic process / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / PI3K/AKT activation / wound healing, spreading of cells / apical junction complex / regulation of neuron projection development / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / myosin binding / EPHA-mediated growth cone collapse / stress fiber assembly / RHOC GTPase cycle / androgen receptor signaling pathway / positive regulation of cytokinesis / cerebral cortex cell migration / cellular response to cytokine stimulus / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / Rho protein signal transduction / ficolin-1-rich granule membrane / mitotic spindle assembly / RHOA GTPase cycle / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / regulation of microtubule cytoskeleton organization / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cytoplasmic microtubule organization / skeletal muscle tissue development / RHO GTPases activate PKNs / regulation of cell migration / positive regulation of stress fiber assembly / GPVI-mediated activation cascade / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / positive regulation of neuron differentiation / substrate adhesion-dependent cell spreading / cell-matrix adhesion / small monomeric GTPase / secretory granule membrane / G protein activity / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / kidney development / cell periphery / RHO GTPases Activate Formins / regulation of actin cytoskeleton organization / neuron migration / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / cell morphogenesis / cytoplasmic side of plasma membrane / ruffle membrane / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / G alpha (12/13) signalling events
類似検索 - 分子機能
Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Transforming protein RhoA
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Lin, Y. / Zheng, Y.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Structure of an inactive conformation of GTP-bound RhoA GTPase.
著者: Lin, Y. / Lu, S. / Zhang, J. / Zheng, Y.
履歴
登録2019年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年6月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2645
ポリマ－20,6211
非ポリマー6444
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.225, 86.924, 34.078
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.200, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Transforming protein RhoA / Rho cDNA clone 12 / h12


分子量: 20620.596 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal trancated at residue 181 / 変異: G14V, F25N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA, ARH12, ARHA, RHO12 / プラスミド: pGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P61586, small monomeric GTPase
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / 1,4-ジオキサン


分子量: 88.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.64 % / Mosaicity: 0.02 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3 / 詳細: 20-24% PEG8K, 15% Dioxane, 0.1M Tris pH8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月16日
放射モノクロメーター: Kohzu HLD-4 Double Crystal water cooled
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→25.817 Å / Num. all: 36248 / Num. obs: 36248 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3.6 % / Rpim(I) all: 0.168 / Rrim(I) all: 0.326 / Rsym value: 0.237 / Net I/av σ(I): 1.4 / Net I/σ(I): 2.8 / Num. measured all: 131266
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.4-1.482.70.8280.91301549040.6541.0920.8280.992.7
1.48-1.573.60.5791.21837650370.4240.8140.5791.5100
1.57-1.673.80.421.61795147790.30.5840.422100
1.67-1.813.80.33221680544520.2340.4540.3322.6100
1.81-1.983.80.2752.11543440570.1980.3860.2753.3100
1.98-2.213.80.2532.21418237120.1770.3460.2533.8100
2.21-2.563.80.2482.41246932470.170.3330.2484.2100
2.56-3.133.80.2312.51064227710.160.3150.2314.4100
3.13-4.433.80.2142.6826121460.1470.2880.2144.6100
4.43-25.8173.60.1952.9413111430.1420.2720.1954.495.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.17.1_3660精密化
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdbid 1FTN

1ftn


解像度: 1.4→24.45 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 24.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2234 2008 5.54 %
Rwork0.2018 34211 -
obs0.203 36219 98.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 111.54 Å2 / Biso mean: 29.248 Å2 / Biso min: 8.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→24.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1418 0 41 178 1637
Biso mean--24.87 36.21 -
残基数----179
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4-1.440.38061310.36592136226789
1.44-1.470.33231460.3252381252796
1.47-1.520.28051350.290424512586100
1.52-1.570.27791520.257724602612100
1.57-1.620.29851410.226725112652100
1.62-1.690.23591470.22824652612100
1.69-1.760.23321530.205924382591100
1.76-1.860.23241390.199424912630100
1.86-1.970.22231450.200624692614100
1.97-2.130.21641520.195225012653100
2.13-2.340.19381430.188324512594100
2.34-2.680.2241370.195524952632100
2.68-3.370.20781460.186424782624100
3.37-24.450.19691410.17332484262598
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 3.5724 Å / Origin y: 2.9723 Å / Origin z: 1.9617 Å
111213212223313233
T0.0855 Å2-0.0054 Å2-0.0004 Å2-0.0971 Å2-0.004 Å2--0.0767 Å2
L0.7377 °20.1673 °2-0.0578 °2-3.5262 °2-1.2314 °2--1.7124 °2
S-0.0023 Å °0.0075 Å °0.0184 Å °0.0363 Å °-0.0832 Å °-0.0913 Å °-0.024 Å °-0.0012 Å °0.0362 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 181
2X-RAY DIFFRACTION1allA200
3X-RAY DIFFRACTION1allA300
4X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 2
5X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 178

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る