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- PDB-6v26: Complex of mutant (K162M) of E. coli L-asparaginase II with L-Asp -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6v26 | ||||||
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Title | Complex of mutant (K162M) of E. coli L-asparaginase II with L-Asp | ||||||
![]() | L-asparaginase 2 | ||||||
![]() | HYDROLASE / L-asparagine hydrolase / anti-cancer drug / inactive mutant | ||||||
Function / homology | ![]() asparagine catabolic process / asparaginase / asparaginase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein homotetramerization / periplasmic space / protein-containing complex / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Lubkowski, J. / Wlodawer, A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Mechanism of Catalysis by l-Asparaginase. Authors: Lubkowski, J. / Vanegas, J. / Chan, W.K. / Lorenzi, P.L. / Weinstein, J.N. / Sukharev, S. / Fushman, D. / Rempe, S. / Anishkin, A. / Wlodawer, A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 219 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 412.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 1.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 20.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6v23C ![]() 6v24C ![]() 6v25C ![]() 6v27C ![]() 6v28C ![]() 6v29C ![]() 6v2aC ![]() 6v2bC ![]() 6v2cC ![]() 6v2gC ![]() 3ecaS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 35588.895 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: K162M Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: K12 / Gene: ansB, b2957, JW2924 / Plasmid: pET-22b(+) Details (production host): ORF contains a secretion sequence, 'HHHHHH' affinity tag and sequence of doubly mutated mature EcAII Cell (production host): mesophilic bacteria / Production host: ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-ASP / #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.06 Å3/Da / Density % sol: 40.33 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.6 Details: 0.1 M sodium acetate, pH 5.6, 5 mM L-Asp, and 18-20% (w/v) PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 4M / Detector: PIXEL / Date: Jul 17, 2018 / Details: Multilayer X-ray mirrors VariMax HF | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection twin |
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Reflection | Resolution: 1.8→40 Å / Num. obs: 99158 / % possible obs: 92.3 % / Redundancy: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.048 / Rrim(I) all: 0.088 / Χ2: 0.82 / Net I/σ(I): 11.5 / Num. measured all: 296557 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3eca Resolution: 1.8→24.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 1.996 / SU ML: 0.068 / SU R Cruickshank DPI: 0.0347 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.035 / ESU R Free: 0.027 Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 95.5 Å2 / Biso mean: 25.808 Å2 / Biso min: 11.96 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.8→24.95 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.8→1.83 Å |