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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6v09 | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of human recombinant Beta-2 glycoprotein I short tag (ST-B2GPI) | |||||||||
要素 | Beta-2-glycoprotein 1 | |||||||||
キーワード | BLOOD CLOTTING / PLASMA GLYCOPROTEIN / COAGULATION / INNATE IMMUNE SYSTEM / AUTOIMMUNITY / THROMBOSIS / SUSHI DOMAIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 lipoprotein lipase activator activity / triglyceride transport / platelet dense granule lumen / positive regulation of lipoprotein lipase activity / negative regulation of complement activation, classical pathway / blood coagulation, intrinsic pathway / T cell mediated immunity / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / chylomicron / regulation of fibrinolysis ...lipoprotein lipase activator activity / triglyceride transport / platelet dense granule lumen / positive regulation of lipoprotein lipase activity / negative regulation of complement activation, classical pathway / blood coagulation, intrinsic pathway / T cell mediated immunity / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / chylomicron / regulation of fibrinolysis / very-low-density lipoprotein particle / negative regulation of blood coagulation / high-density lipoprotein particle / negative regulation of endothelial cell migration / triglyceride metabolic process / plasminogen activation / negative regulation of endothelial cell proliferation / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / negative regulation of angiogenesis / phospholipid binding / Platelet degranulation / heparin binding / collagen-containing extracellular matrix / lipid binding / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.99 Å | |||||||||
データ登録者 | Chen, Z. / Ruben, E.A. / Planer, W. / Chinnaraj, M. / Zuo, X. / Pengo, V. / Macor, P. / Tedesco, F. / Pozzi, N. | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020 タイトル: The J-elongated conformation of beta2-glycoprotein I predominates in solution: implications for our understanding of antiphospholipid syndrome. 著者: Ruben, E. / Planer, W. / Chinnaraj, M. / Chen, Z. / Zuo, X. / Pengo, V. / De Filippis, V. / Alluri, R.K. / McCrae, K.R. / Macor, P. / Tedesco, F. / Pozzi, N. #1: ジャーナル: EMBO J. / 年: 1999 タイトル: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN BETA2-GLYCOPROTEIN I: IMPLICATIONS FOR PHOSPHOLIPID BINDING AND THE ANTIPHOSPHOLIPID SYNDROME. 著者: Schwarzenbacher, R. / Zeth, K. / Diederichs, K. / Gries, A. / Kostner, G.M. / Laggner, P. / Prassl, R. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6v09.cif.gz | 87.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6v09.ent.gz | 64.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6v09.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6v09_validation.pdf.gz | 424 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6v09_full_validation.pdf.gz | 424.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6v09_validation.xml.gz | 2.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6v09_validation.cif.gz | 5.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v0/6v09 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v0/6v09 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37668.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: SLAFW is disordered in the electron densities of coordinates. EDQVDPRLIDGK is the purification tag. EDQVDPRLI is disordered in the electron densities of coordinates 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APOH, B2G1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02749 | ||||||||
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#2: 多糖 | #3: 糖 | #4: 化合物 | ChemComp-SO4 / #5: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 10.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 88.7 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 100 mM HEPES, 1.5 M AmSO4, 20 mM CaCl2 and 2% glycerol |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: Cu FINE FOCUS / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年4月2日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.99→116.98 Å / Num. obs: 31543 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 13.7 |
反射 シェル | 解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.461 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 1531 / % possible all: 97.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1C1Z 解像度: 2.99→116.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 10.795 / SU ML: 0.183 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.264 / ESU R Free: 0.23 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 197.31 Å2 / Biso mean: 75.41 Å2 / Biso min: 30 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.99→116.98 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.99→3.06 Å
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