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- PDB-6uzt: Crystal Structure of RPTP alpha -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uzt
タイトルCrystal Structure of RPTP alpha
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase alpha
キーワードHYDROLASE / Protein tyrosine phosphatase / enzyme / alpha/beta protein / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


: / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / regulation of focal adhesion assembly / plasma membrane => GO:0005886 / NCAM signaling for neurite out-growth / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / integrin-mediated signaling pathway / axon guidance ...: / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / regulation of focal adhesion assembly / plasma membrane => GO:0005886 / NCAM signaling for neurite out-growth / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / integrin-mediated signaling pathway / axon guidance / Schaffer collateral - CA1 synapse / modulation of chemical synaptic transmission / MAPK cascade / insulin receptor signaling pathway / RAF/MAP kinase cascade / receptor complex / protein phosphorylation / focal adhesion / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Receptor tyrosine-protein phosphatase alpha / Receptor tyrosine-protein phosphatase, alpha/epsilon-type / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...Receptor tyrosine-protein phosphatase alpha / Receptor tyrosine-protein phosphatase, alpha/epsilon-type / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Santelli, E. / Wen, Y. / Yang, S. / Svensson, M.N.D. / Stanford, S.M. / Bottini, N.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)AR066053 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: RPTP alpha phosphatase activity is allosterically regulated by the membrane-distal catalytic domain.
著者: Wen, Y. / Yang, S. / Wakabayashi, K. / Svensson, M.N.D. / Stanford, S.M. / Santelli, E. / Bottini, N.
履歴
登録2019年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase alpha
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,2202
ポリマ－139,2202
非ポリマー00
水27,5451529
1
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6101
ポリマ－69,6101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6101
ポリマ－69,6101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.720, 112.110, 136.370
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1143-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase alpha / R-PTP-alpha


分子量: 69610.133 Da / 分子数: 2 / 断片: tandem catalytic domains / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRA, PTPA, PTPRL2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P18433, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1529 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: MES, PEG 20000, DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.97741 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97741 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 148737 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.2 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.094 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.8-1.835.70.8774157372900.7510.4010.9661.9100
9.86-29.945.90.032592610020.9990.0140.03525.396.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å29.94 Å
Translation2.5 Å29.94 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0257精密化
Aimless0.5.31データスケーリング
PHASER2.7.17位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YFO

1yfo


解像度: 1.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 4.8 / SU ML: 0.075 / SU R Cruickshank DPI: 0.0969 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.097 / ESU R Free: 0.099
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.191 7392 5 %RANDOM
Rwork0.155 ---
obs0.1568 141157 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 227.1 Å2 / Biso mean: 35.426 Å2 / Biso min: 15.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.07 Å20 Å20 Å2
2--1.59 Å20 Å2
3----0.52 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9420 0 0 1529 10949
Biso mean---45.91 -
残基数----1159
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0139923
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0179095
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4761.6513461
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3271.57521189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6951224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.11122.491574
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.69151801
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9461571
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.21284
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0010.0211136
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.022133
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 545 -
Rwork0.261 10297 -
all-10842 -
obs--99.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.954-0.03120.18450.6850.04830.99680.0066-0.06550.02630.1208-0.0231-0.0070.0258-0.0250.01650.02290.00430.0050.07950.04290.02784.62342.604151.41
21.19280.32830.11761.4749-0.38111.1387-0.02570.18150.0032-0.2570.0418-0.11340.22480.1543-0.0160.09650.02930.0290.0915-0.01670.0289-33.17122.963155.336
31.4497-0.1811-0.11951.54570.38361.0653-0.04080.0515-0.08320.07320.0484-0.00230.1165-0.129-0.00750.0567-0.0548-0.03940.08280.04840.04936.21427.686161.069
41.2970.0658-0.13320.8512-0.35091.8259-0.0404-0.0890.0370.07490.02960.0061-0.0228-0.19040.01070.05230.0427-0.0150.0919-0.03020.0119-37.41829.87190.452
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A206 - 493
2X-RAY DIFFRACTION2B207 - 493
3X-RAY DIFFRACTION3A494 - 792
4X-RAY DIFFRACTION4B494 - 787

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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