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- PDB-6uyu: Crystal structure of K45-acetylated SUMO1 in complex with phospho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uyu
タイトルCrystal structure of K45-acetylated SUMO1 in complex with phosphorylated PML-SIM
要素
  • Protein PML
  • Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードNUCLEAR PROTEIN/PROTEIN BINDING / SUMO1 / PML / SUMO INTERACTION MOTIF / PHOSPHOSIM / NUCLEAR PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of calcium ion transport into cytosol / ubiquitin-like protein ligase activity / negative regulation of translation in response to oxidative stress / positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / suppression of viral release by host / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity ...regulation of calcium ion transport into cytosol / ubiquitin-like protein ligase activity / negative regulation of translation in response to oxidative stress / positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / suppression of viral release by host / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / nuclear stress granule / SUMO binding / small protein activating enzyme binding / negative regulation of action potential / fibroblast migration / positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution / SMAD protein signal transduction / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / myeloid cell differentiation / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / protein-containing complex localization / maintenance of protein location in nucleus / regulation of calcium ion transmembrane transport / regulation of double-strand break repair / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / oncogene-induced cell senescence / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / regulation of cardiac muscle cell contraction / SUMO transferase activity / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / negative regulation of DNA binding / cobalt ion binding / Maturation of nucleoprotein / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / negative regulation of interleukin-1 beta production / cellular response to cadmium ion / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / ubiquitin-specific protease binding / entrainment of circadian clock by photoperiod / SMAD binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / ubiquitin-like protein ligase binding / roof of mouth development / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / negative regulation of mitotic cell cycle / protein sumoylation / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / cell fate commitment / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / postsynaptic cytosol / potassium channel regulator activity / transporter activator activity / Regulation of IFNG signaling / nuclear pore / protein targeting / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / regulation of cell adhesion / response to UV / retinoic acid receptor signaling pathway / presynaptic cytosol / Regulation of PTEN localization / extrinsic apoptotic signaling pathway / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / positive regulation of defense response to virus by host / response to cytokine / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cellular response to interleukin-4 / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / negative regulation of angiogenesis / cellular response to leukemia inhibitory factor / response to gamma radiation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / circadian regulation of gene expression / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / regulation of circadian rhythm / negative regulation of cell growth
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF3583 / PML-like, coiled-coil / PML, C-terminal domain / : / ANCHR-like B-box zinc-binding domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger ...Protein of unknown function DUF3583 / PML-like, coiled-coil / PML, C-terminal domain / : / ANCHR-like B-box zinc-binding domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein PML / Small ubiquitin-related modifier 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.66 Å
データ登録者Wahba, H.M. / Gagnon, C. / Mascle, X.H. / Lussier-Price, M. / Cappadocia, L. / Sakaguchi, K. / Omichinski, J.G.
資金援助 カナダ, 2件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)74739 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)130414 カナダ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Acetylation of SUMO1 Alters Interactions with the SIMs of PML and Daxx in a Protein-Specific Manner.
著者: Mascle, X.H. / Gagnon, C. / Wahba, H.M. / Lussier-Price, M. / Cappadocia, L. / Sakaguchi, K. / Omichinski, J.G.
履歴
登録2019年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Author supporting evidence / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_audit_support
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 2.02023年2月22日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / database_2 / entity / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_shell / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.selection_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine_hist.cycle_id / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_hist.pdbx_number_residues_total / _refine_ls_shell.R_factor_R_free_error / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 2.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 3.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 3.12024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small ubiquitin-related modifier 1
B: Protein PML
C: Small ubiquitin-related modifier 1
D: Protein PML


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7294
ポリマ－25,7294
非ポリマー00
水3,711206
1
A: Small ubiquitin-related modifier 1
B: Protein PML


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8652
ポリマ－12,8652
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area5960 Å2
手法PISA
2
C: Small ubiquitin-related modifier 1
D: Protein PML


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8652
ポリマ－12,8652
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1180 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area5620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.536, 63.136, 91.378
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain ...SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / Smt3C / Ubiquitin-like protein UBL1


分子量: 9567.801 Da / 分子数: 2 / 変異: C52A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO1, SMT3C, SMT3H3, UBL1, OK/SW-cl.43 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63165
#2: タンパク質・ペプチド Protein PML / Promyelocytic leukemia protein / RING finger protein 71 / Tripartite motif-containing protein 19


分子量: 3296.901 Da / 分子数: 2 / 変異: E574Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PML, MYL, PP8675, RNF71, TRIM19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29590
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100MM SODIUM CACODYLATE PH6.5, 16% PEG3350, 10MM CALCIUM CHLORIDE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.658→37.014 Å / Num. obs: 25859 / % possible obs: 95.13 % / 冗長度: 6.2 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 12.68
反射 シェル解像度: 1.658→1.717 Å / Num. unique obs: 1821 / CC1/2: 0.999

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14-3260_1496精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WJN

4wjn


解像度: 1.66→37.01 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.85
Rfactor反射数%反射
Rfree0.186 2000 7.74 %
Rwork0.169 --
obs0.171 25855 95.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 30.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.66→37.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1464 0 0 206 1670
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.658-1.6990.3664950.32731126X-RAY DIFFRACTION65
1.699-1.7450.33641170.29311403X-RAY DIFFRACTION79
1.745-1.79630.27971370.22411630X-RAY DIFFRACTION93
1.7963-1.85430.22131440.19441721X-RAY DIFFRACTION97
1.8543-1.92060.19681460.17841754X-RAY DIFFRACTION99
1.9206-1.99740.18871490.171764X-RAY DIFFRACTION99
1.9974-2.08830.20441460.1651742X-RAY DIFFRACTION99
2.0883-2.19840.19651490.1651780X-RAY DIFFRACTION99
2.1984-2.33620.18231480.14931766X-RAY DIFFRACTION100
2.3362-2.51650.18381500.15831789X-RAY DIFFRACTION100
2.5165-2.76970.18851520.16411812X-RAY DIFFRACTION100
2.7697-3.17020.171510.17181804X-RAY DIFFRACTION100
3.1702-3.99340.17131540.15111834X-RAY DIFFRACTION100
3.9934-37.0140.15891620.16591930X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.90050.82660.48332.19610.30141.5586-0.06420.0627-0.1173-0.14480.0879-0.0430.04870.05420.00840.1172-0.00220.00630.1163-0.00480.11740.925510.5183-6.1462
21.70030.45380.33941.1895-0.8491.19-0.11360.1747-0.2844-0.23050.1521-0.20470.00910.3476-0.01260.16740.00070.0310.2379-0.03240.25099.532117.4898-7.567
32.68950.1213-0.1712.10250.20721.94050.05490.218-0.062-0.1345-0.02730.0276-0.0016-0.06480.00020.13260.01770.00730.1401-0.00740.12972.3576-17.3315-8.028
40.8717-0.08350.4011.3648-0.46660.3194-0.08970.27420.248-0.46720.0393-0.25130.02990.1647-0.02140.2126-0.02310.04610.24190.00580.225211.4803-10.8262-7.4672
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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