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- PDB-6uyo: Crystal structure of K37-acetylated SUMO1 in complex with PML-SIM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uyo
タイトルCrystal structure of K37-acetylated SUMO1 in complex with PML-SIM
要素
  • Protein PML
  • Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードNUCLEAR PROTEIN/PROTEIN BINDING / SUMO1 / PML / SUMO INTERACTION MOTIF / NUCLEAR PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of calcium ion transport into cytosol / negative regulation of translation in response to oxidative stress / ubiquitin-like protein ligase activity / SUMO-modified protein reader activity / positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / positive regulation of peptidyl-lysine acetylation / protein localization to nuclear pore / suppression of viral release by host / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins ...regulation of calcium ion transport into cytosol / negative regulation of translation in response to oxidative stress / ubiquitin-like protein ligase activity / SUMO-modified protein reader activity / positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / positive regulation of peptidyl-lysine acetylation / protein localization to nuclear pore / suppression of viral release by host / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / nuclear stress granule / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / small protein activating enzyme binding / SUMO binding / septin ring / fibroblast migration / positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution / : / regulation of calcium ion transmembrane transport / regulation of double-strand break repair / SUMOylation of DNA methylation proteins / myeloid cell differentiation / positive regulation of telomere maintenance / SMAD protein signal transduction / SUMOylation of immune response proteins / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / maintenance of protein location in nucleus / protein-containing complex localization / Maturation of nucleoprotein / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of cardiac muscle cell contraction / oncogene-induced cell senescence / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / SUMO transferase activity / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of interleukin-1 beta production / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / negative regulation of protein import into nucleus / roof of mouth development / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / ubiquitin-specific protease binding / cobalt ion binding / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / SMAD binding / entrainment of circadian clock by photoperiod / protein monoubiquitination / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / SUMOylation of DNA replication proteins / transcription factor binding / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / protein sumoylation / negative regulation of mitotic cell cycle / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / potassium channel regulator activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / retinoic acid receptor signaling pathway / cell fate commitment / protein targeting / cellular response to interleukin-4 / regulation of cell adhesion / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Regulation of IFNG signaling / nuclear pore / response to UV / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of defense response to virus by host / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / cellular response to cadmium ion / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of PTEN localization / SUMOylation of chromatin organization proteins / negative regulation of angiogenesis / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SUMOylation of transcription cofactors / response to cytokine / cellular response to leukemia inhibitory factor / response to gamma radiation / circadian regulation of gene expression / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / PKR-mediated signaling / regulation of circadian rhythm / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell growth / PML body
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF3583 / PML-like, coiled-coil / : / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. ...Protein of unknown function DUF3583 / PML-like, coiled-coil / : / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein PML / Small ubiquitin-related modifier 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.639 Å
データ登録者Wahba, H.M. / Gagnon, C. / Mascle, X.H. / Lussier-Price, M. / Sakaguchi, K. / Omichinski, J.G.
資金援助 カナダ, 2件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)74739 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)130414 カナダ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Acetylation of SUMO1 Alters Interactions with the SIMs of PML and Daxx in a Protein-Specific Manner.
著者: Mascle, X.H. / Gagnon, C. / Wahba, H.M. / Lussier-Price, M. / Cappadocia, L. / Sakaguchi, K. / Omichinski, J.G.
履歴
登録2019年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Author supporting evidence / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_audit_support
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small ubiquitin-related modifier 1
B: Protein PML
C: Small ubiquitin-related modifier 1
D: Protein PML


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0904
ポリマ－25,0904
非ポリマー00
水2,936163
1
A: Small ubiquitin-related modifier 1
B: Protein PML


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5452
ポリマ－12,5452
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Small ubiquitin-related modifier 1
D: Protein PML


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5452
ポリマ－12,5452
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.278, 38.570, 142.935
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain ...SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / Smt3C / Ubiquitin-like protein UBL1


分子量: 9567.801 Da / 分子数: 2 / 変異: C52A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO1, SMT3C, SMT3H3, UBL1, OK/SW-cl.43 / プラスミド: PGEX2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOPP2 / 参照: UniProt: P63165
#2: タンパク質・ペプチド Protein PML / Promyelocytic leukemia protein / RING finger protein 71 / Tripartite motif-containing protein 19


分子量: 2976.985 Da / 分子数: 2 / 変異: E574Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PML, MYL, PP8675, RNF71, TRIM19 / プラスミド: PGEX2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOPP2 / 参照: UniProt: P29590
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100MM SODIUM CACODYLATE PH6.5, 16% PEG3350, 10MM CALCIUM CHLORIDE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年8月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.639→37.238 Å / Num. obs: 25537 / % possible obs: 94.78 % / 冗長度: 4.4 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 12.21
反射 シェル解像度: 1.639→1.698 Å / 冗長度: 2.9 % / Num. unique obs: 1618 / CC1/2: 0.62 / % possible all: 60.17

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14-3260_1496精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WJO

4wjo


解像度: 1.639→37.238 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.07
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1962 1992 7.82 %
Rwork0.1768 --
obs0.1784 25477 94.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 147 Å2 / Biso mean: 40.2452 Å2 / Biso min: 20.58 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.639→37.238 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1413 0 0 163 1576
Biso mean---43.48 -
残基数----173
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.6393-1.68030.3833770.375895755
1.6803-1.72570.35461150.3465138581
1.7257-1.77650.33271370.297161594
1.7765-1.83380.26441550.2467172498
1.8338-1.89930.24871430.21551727100
1.8993-1.97540.22171510.18671730100
1.9754-2.06530.21351470.1761753100
2.0653-2.17420.20491470.17041753100
2.1742-2.31040.20211440.16311765100
2.3104-2.48870.20281510.1731763100
2.4887-2.73910.21051530.17511798100
2.7391-3.13530.21681520.18361768100
3.1353-3.94940.17651560.15831818100
3.9494-37.2380.1631640.16641929100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1851-0.03-0.83743.46140.28962.5486-0.0478-0.0465-0.05020.0559-0.0240.0440.1337-0.01930.00010.26090.00140.02940.2654-0.01030.2774-3.729111.3851-28.5783
20.3696-0.04340.24530.7233-0.47820.65150.0723-0.18490.17060.1606-0.0263-0.10940.07940.09940.00070.4367-0.04390.06190.3177-0.010.39872.742920.1536-28.4276
32.813-0.8241-0.57142.93590.62223.5865-0.0860.04980.0194-0.155-0.0429-0.01480.3923-0.0489-0.00070.2377-0.00570.0050.2657-0.00160.2213-13.141723.1237-5.5776
40.6111-0.0165-0.29410.4075-0.29570.43470.12530.06390.13290.6450.19360.0320.73420.05680.00250.3695-0.0326-0.01480.37220.00980.3962-20.908822.96414.3373
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA19 - 94
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB7 - 18
3X-RAY DIFFRACTION3chain CC19 - 94
4X-RAY DIFFRACTION4chain DD7 - 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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