[日本語] English
万見
- PDB-6uuq: Structure of Calcineurin bound to RCAN1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uuq
タイトルStructure of Calcineurin bound to RCAN1
要素
  • Calcipressin-1
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
キーワードHYDROLASE/Signaling Protein / Ser/thr phosphatase / HYDROLASE / HYDROLASE-Signaling Protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of signaling / positive regulation of saliva secretion / locomotion involved in locomotory behavior / negative regulation of dendrite morphogenesis / calcineurin complex ...negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of signaling / positive regulation of saliva secretion / locomotion involved in locomotory behavior / negative regulation of dendrite morphogenesis / calcineurin complex / positive regulation of connective tissue replacement / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / slit diaphragm / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / protein serine/threonine phosphatase complex / peptidyl-serine dephosphorylation / renal filtration / calcineurin-NFAT signaling cascade / short-term memory / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / skeletal muscle tissue regeneration / transition between fast and slow fiber / positive regulation of osteoclast differentiation / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / extrinsic component of plasma membrane / dendrite morphogenesis / dephosphorylation / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / protein serine/threonine phosphatase activity / histone H2AXS140 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / positive regulation of activated T cell proliferation / calcineurin-mediated signaling / positive regulation of endocytosis / Calcineurin activates NFAT / DARPP-32 events / epidermis development / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of osteoblast differentiation / multicellular organismal response to stress / negative regulation of insulin secretion / skeletal muscle fiber development / keratinocyte differentiation / protein dephosphorylation / FCERI mediated Ca+2 mobilization / response to amphetamine / positive regulation of cell adhesion / T cell activation / response to ischemia / excitatory postsynaptic potential / wound healing / modulation of chemical synaptic transmission / calcium-mediated signaling / cellular response to glucose stimulus / sarcolemma / Schaffer collateral - CA1 synapse / Z disc / G1/S transition of mitotic cell cycle / response to calcium ion / protein import into nucleus / calcium ion transport / ATPase binding / Ca2+ pathway / dendritic spine / response to oxidative stress / nucleic acid binding / calmodulin binding / protein dimerization activity / positive regulation of cell migration / negative regulation of gene expression / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calcipressin / Calcipressin-1, RNA recognition motif / Calcipressin / PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase ...Calcipressin / Calcipressin-1, RNA recognition motif / Calcipressin / PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Calcipressin-1 / Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.849 Å
データ登録者Sheftic, S. / Page, R. / Peti, W.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS091336 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM098482 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: The structure of the RCAN1:CN complex explains the inhibition of and substrate recruitment by calcineurin.
著者: Li, Y. / Sheftic, S.R. / Grigoriu, S. / Schwieters, C.D. / Page, R. / Peti, W.
履歴
登録2019年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
B: Calcipressin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1236
ポリマ－40,8122
非ポリマー3114
水5,639313
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1850 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area13100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.841, 71.159, 92.049
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform / CAM-PRP catalytic subunit / Calmodulin-dependent calcineurin A subunit alpha isoform


分子量: 36467.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP3CA, CALNA, CNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q08209, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド Calcipressin-1 / Adapt78 / Down syndrome critical region protein 1 / Myocyte-enriched calcineurin-interacting ...Adapt78 / Down syndrome critical region protein 1 / Myocyte-enriched calcineurin-interacting protein 1 / MCIP1 / Regulator of calcineurin 1


分子量: 4343.842 Da / 分子数: 1 / Mutation: V158I, H159T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RCAN1, ADAPT78, CSP1, DSC1, DSCR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53805

-
非ポリマー , 4種, 317分子

#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 313 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Sodium cacodylate, 12% Peg 8000, 0.1 M Calcium acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.849→50 Å / Num. obs: 33218 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 20.09 Å2 / Rrim(I) all: 0.091 / Net I/σ(I): 24.5
反射 シェル解像度: 1.849→1.88 Å / Num. unique obs: 1644 / CC1/2: 0.75 / Rrim(I) all: 0.735

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4f0z

4f0z


解像度: 1.849→36.014 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2049 1703 5.14 %
Rwork0.1635 --
obs0.1655 33163 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 86 Å2 / Biso mean: 24.993 Å2 / Biso min: 7.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.849→36.014 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2553 0 12 313 2878
Biso mean--23.67 36.94 -
残基数----320
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.849-1.9030.26361390.226255099
1.903-1.96440.28661130.20752601100
1.9644-2.03460.24381270.19762617100
2.0346-2.11610.22691450.1832567100
2.1161-2.21240.22731630.16842577100
2.2124-2.3290.19671400.1652604100
2.329-2.47490.23651400.16172620100
2.4749-2.66590.18841410.16342601100
2.6659-2.93410.20271380.16252631100
2.9341-3.35840.18451560.15412625100
3.3584-4.23020.20121290.13982691100
4.2302-36.0140.17951720.15942776100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る