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- PDB-6urc: Crystal structure of IRE1a in complex with compound 18 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6urc
タイトルCrystal structure of IRE1a in complex with compound 18
要素Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Kinase / RNase / inhibitor / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-serine trans-autophosphorylation / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / Ire1 complex / IRE1alpha activates chaperones / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / insulin metabolic process / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / platelet-derived growth factor receptor binding / IRE1-RACK1-PP2A complex ...peptidyl-serine trans-autophosphorylation / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / Ire1 complex / IRE1alpha activates chaperones / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / insulin metabolic process / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / platelet-derived growth factor receptor binding / IRE1-RACK1-PP2A complex / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / endothelial cell proliferation / nuclear inner membrane / IRE1-mediated unfolded protein response / mRNA catabolic process / positive regulation of JUN kinase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / cellular response to unfolded protein / regulation of macroautophagy / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / RNA endonuclease activity / Hsp70 protein binding / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of RNA splicing / cellular response to glucose stimulus / Hsp90 protein binding / ADP binding / cellular response to hydrogen peroxide / unfolded protein binding / non-specific serine/threonine protein kinase / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / de novo design (two linked rop proteins) ...KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / de novo design (two linked rop proteins) / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-QFV / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Wallweber, H.H. / Wang, W.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2019
タイトル: Disruption of IRE1 alpha through its kinase domain attenuates multiple myeloma.
著者: Harnoss, J.M. / Le Thomas, A. / Shemorry, A. / Marsters, S.A. / Lawrence, D.A. / Lu, M. / Chen, Y.A. / Qing, J. / Totpal, K. / Kan, D. / Segal, E. / Merchant, M. / Reichelt, M. / Ackerly ...著者: Harnoss, J.M. / Le Thomas, A. / Shemorry, A. / Marsters, S.A. / Lawrence, D.A. / Lu, M. / Chen, Y.A. / Qing, J. / Totpal, K. / Kan, D. / Segal, E. / Merchant, M. / Reichelt, M. / Ackerly Wallweber, H. / Wang, W. / Clark, K. / Kaufman, S. / Beresini, M.H. / Laing, S.T. / Sandoval, W. / Lorenzo, M. / Wu, J. / Ly, J. / De Bruyn, T. / Heidersbach, A. / Haley, B. / Gogineni, A. / Weimer, R.M. / Lee, D. / Braun, M.G. / Rudolph, J. / VanWyngarden, M.J. / Sherbenou, D.W. / Gomez-Bougie, P. / Amiot, M. / Acosta-Alvear, D. / Walter, P. / Ashkenazi, A.
履歴
登録2019年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
B: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,4175
ポリマ－99,1232
非ポリマー1,2943
水10,611589
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3140 Å2
ΔGint10 kcal/mol
Surface area37890 Å2
2
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2553
ポリマ－49,5611
非ポリマー6932
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1632
ポリマ－49,5611
非ポリマー6011
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.120, 84.660, 175.510
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1 / Endoplasmic reticulum-to-nucleus signaling 1 / Inositol-requiring protein 1 / hIRE1p / Ire1-alpha / IRE1a


分子量: 49561.496 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERN1, IRE1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O75460, non-specific serine/threonine protein kinase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-QFV / 2-chloro-N-(6-methyl-5-{[3-(2-{[(3S)-piperidin-3-yl]amino}pyrimidin-4-yl)pyridin-2-yl]oxy}naphthalen-1-yl)benzene-1-sulfonamide


分子量: 601.118 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H29ClN6O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 589 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.1 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M trisodium citrate pH 5.6, 10% isopropanol, 10% PEG4000, and cesium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 97741 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 18.59 Å2 / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.207 Å / Num. unique obs: 495 / CC1/2: 0.903

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3P23

3p23


解像度: 2.2→44.102 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.07 / 位相誤差: 32
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 4989 5.1 %
Rwork0.2202 --
obs0.223 97741 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 111.25 Å2 / Biso mean: 26.4432 Å2 / Biso min: 2.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→44.102 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6437 0 90 589 7116
Biso mean--16.66 29.88 -
残基数----798
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066692
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9259040
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036962
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041164
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5122495
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.2-2.2250.33231770.28423110100
2.225-2.25120.3041840.26553038100
2.2512-2.27860.26711570.24663115100
2.2786-2.30750.28621820.24553115100
2.3075-2.33780.27521840.23883063100
2.3378-2.36990.28521730.24743078100
2.3699-2.40370.30641650.24353155100
2.4037-2.43960.30341560.24653065100
2.4396-2.47770.33641650.24873107100
2.4777-2.51830.34481720.24833057100
2.5183-2.56170.28661250.24543144100
2.5617-2.60830.27131570.24753107100
2.6083-2.65850.31891520.24363087100
2.6585-2.71270.32582040.23283069100
2.7127-2.77170.31921610.23823092100
2.7717-2.83620.29311820.2246309699
2.8362-2.90710.29411770.22723077100
2.9071-2.98570.29511420.24133147100
2.9857-3.07350.23151780.21153062100
3.0735-3.17270.23962110.22053038100
3.1727-3.28610.29871700.21873105100
3.2861-3.41760.31171320.21363115100
3.4176-3.5730.27471480.19613126100
3.573-3.76130.24871580.1923126100
3.7613-3.99680.23851720.18563071100
3.9968-4.30520.22991610.18373109100
4.3052-4.7380.20531450.16893120100
4.738-5.42250.25821560.18693107100
5.4225-6.82770.28241770.22793081100
6.8277-44.1020.23941660.247297096
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.19210.19210.05250.47680.10730.23180.2073-0.1340.10840.3068-0.0720.21910.13870.29340.03970.0970.0328-0.0280.0050.02340.123657.245-3.47393.721
20.3958-0.0215-0.10910.33810.23440.3027-0.02730.1247-0.08140.0443-0.0435-0.028-0.00460.027-0.05730.05220.0069-0.00260.05450.00630.096849.473-9.96670.517
30.2850.0816-0.12570.25190.00320.1287-0.06570.4043-0.17710.10460.16330.1001-0.0689-0.0570.11510.1005-0.0034-0.02230.24780.05530.043255.954-2.48840.597
40.07170.0584-0.03620.2357-0.21630.104-0.0217-0.0083-0.04180.29190.0064-0.1004-0.14230.035-0.01760.11830.0462-0.03710.0221-0.03470.078279.5433.46393.701
50.4352-0.12290.14310.3302-0.23890.19060.02730.0389-0.01880.0349-0.0045-0.0695-0.01730.09470.00250.06130.0051-0.0060.07780.01740.094387.3339.95970.498
60.29190.03070.07560.05320.06360.06380.00570.37310.00680.03230.0804-0.05160.33230.00150.1030.18230.02620.00420.2435-0.00690.062780.7543.11140.881
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 560:644 )A560 - 644
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 645:832 )A645 - 832
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 833:963 )A833 - 963
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN B AND RESID 560:644 )B560 - 644
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN B AND RESID 645:832 )B645 - 832
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN B AND RESID 833:963 )B833 - 963

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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