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- PDB-6um2: Structure of M-6-P/IGFII Receptor and IGFII complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6um2
タイトルStructure of M-6-P/IGFII Receptor and IGFII complex
要素
  • Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
  • Insulin-like growth factor II
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / M-6-P / IGFII / receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


kringle domain binding / embryonic placenta morphogenesis / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / negative regulation of muscle cell differentiation / regulation of muscle cell differentiation / insulin-like growth factor binding / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / IRS-related events triggered by IGF1R / positive regulation of organ growth / genomic imprinting ...kringle domain binding / embryonic placenta morphogenesis / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / negative regulation of muscle cell differentiation / regulation of muscle cell differentiation / insulin-like growth factor binding / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / IRS-related events triggered by IGF1R / positive regulation of organ growth / genomic imprinting / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / positive regulation of multicellular organism growth / exocrine pancreas development / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / lysosomal transport / D-mannose binding / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of cell division / endocytic vesicle / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / embryonic placenta development / SHC-related events triggered by IGF1R / insulin-like growth factor receptor binding / striated muscle cell differentiation / positive regulation of mitotic nuclear division / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / platelet alpha granule lumen / protein serine/threonine kinase activator activity / animal organ morphogenesis / insulin receptor binding / phosphoprotein binding / growth factor activity / trans-Golgi network / hormone activity / integrin binding / glucose metabolic process / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / osteoblast differentiation / late endosome / insulin receptor signaling pathway / Platelet degranulation / signaling receptor activity / in utero embryonic development / endosome membrane / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / receptor ligand activity / Golgi membrane / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / cell surface / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Insulin-like growth factor II E-peptide, C-terminal / Insulin-like growth factor II / Insulin-like growth factor II E-peptide / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Insulin-like growth factor / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. ...Insulin-like growth factor II E-peptide, C-terminal / Insulin-like growth factor II / Insulin-like growth factor II E-peptide / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor repeat / Insulin-like growth factor / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / MRH domain / MRH domain profile. / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / Kringle-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-like growth factor 2 / Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.32 Å
データ登録者Wang, R. / Qi, X. / Li, X.
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: Marked structural rearrangement of mannose 6-phosphate/IGF2 receptor at different pH environments.
著者: Rong Wang / Xiaofeng Qi / Philip Schmiege / Elias Coutavas / Xiaochun Li /
要旨: Many cell surface receptors internalize their ligands and deliver them to endosomes, where the acidic pH causes the ligand to dissociate. The liberated receptor returns to the cell surface in a ...Many cell surface receptors internalize their ligands and deliver them to endosomes, where the acidic pH causes the ligand to dissociate. The liberated receptor returns to the cell surface in a process called receptor cycling. The structural basis for pH-dependent ligand dissociation is not well understood. In some receptors, the ligand binding domain is composed of multiple repeated sequences. The insulin-like growth factor 2 receptor (IGF2R) contains 15 β strand-rich repeat domains. The overall structure and the mechanism by which IGF2R binds IGF2 and releases it are unknown. We used cryo-EM to determine the structures of the IGF2R at pH 7.4 with IGF2 bound and at pH 4.5 in the ligand-dissociated state. The results reveal different arrangements of the receptor in different pH environments mediated by changes in the interactions between the repeated sequences. These results have implications for our understanding of ligand release from receptors in endocytic compartments.
履歴
登録2019年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-20816
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20816
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cation-independent mannose-6-phosphate receptor
B: Insulin-like growth factor II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)283,9949
ポリマ－282,4462
非ポリマー1,5487
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Cation-independent mannose-6-phosphate receptor / M6PR / 300 kDa mannose 6-phosphate receptor / MPR 300 / Insulin-like growth factor 2 receptor / ...M6PR / 300 kDa mannose 6-phosphate receptor / MPR 300 / Insulin-like growth factor 2 receptor / Insulin-like growth factor II receptor / IGF-II receptor


分子量: 274830.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P08169
#2: タンパク質 Insulin-like growth factor II / IGF-II / Somatomedin-A / T3M-11-derived growth factor


分子量: 7615.667 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGF2, PP1446 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P01344
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1IGFIIR and IGFII complexCOMPLEX#1-#20MULTIPLE SOURCES
2Cation-independent mannose-6-phosphate receptorCOMPLEX#11NATURAL
3Insulin-like growth factor IICOMPLEX#21RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Bos taurus (ウシ)9913
23Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DARK FIELD
撮影電子線照射量: 100 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0238 / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 4.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 75821 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 4.32→302.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.76 / SU B: 65.401 / SU ML: 0.813 / ESU R: 0.29 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.47977 --
obs0.47977 720745 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.059 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.31 Å22.35 Å2-1.07 Å2
2--0.09 Å2-0.65 Å2
3---1.21 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 13094
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0040.01313447
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0180.01711853
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.6021.65918306
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.5751.58327633
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg10.79851681
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg30.55922.301678
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg16.908152113
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg15.8131581
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0790.21758
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0070.0215169
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.022856
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it1.3772.0736739
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other1.3772.0746738
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it2.6273.1038415
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other2.6273.1038416
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it0.5632.0636708
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other0.5632.0636709
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other1.2993.0629892
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined4.13523.43114448
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other4.13523.4314449
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 4.32→4.432 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.581 53437 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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