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- PDB-6uka: Crystal structure of RHOG and ELMO complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uka
タイトルCrystal structure of RHOG and ELMO complex
要素
  • Engulfment and cell motility protein 2
  • Rho-related GTP-binding protein RhoG
キーワードSIGNALING PROTEIN / RHOG / ELMO / RBD / complex / CELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / regulation of ruffle assembly / RHOG GTPase cycle / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cortical cytoskeleton organization / VEGFA-VEGFR2 Pathway / activation of GTPase activity / RHO GTPases activate KTN1 / establishment or maintenance of cell polarity / Rac protein signal transduction ...PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / regulation of ruffle assembly / RHOG GTPase cycle / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cortical cytoskeleton organization / VEGFA-VEGFR2 Pathway / activation of GTPase activity / RHO GTPases activate KTN1 / establishment or maintenance of cell polarity / Rac protein signal transduction / regulation of postsynapse assembly / RHOG GTPase cycle / Rho protein signal transduction / phagocytosis / GPVI-mediated activation cascade / secretory granule membrane / actin filament organization / cell projection / cell chemotaxis / positive regulation of protein localization to plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / cell motility / receptor tyrosine kinase binding / SH3 domain binding / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / regulation of cell shape / actin cytoskeleton organization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / cytoplasmic vesicle / cytoskeleton / postsynapse / focal adhesion / GTPase activity / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / GTP binding / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rho-related GTP-binding protein RhoG / ELMO domain / : / ELMO/CED-12 family / ELMO domain profile. / ELMO, armadillo-like helical domain / ELMO, armadillo-like helical domain / Pleckstrin homology domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. ...Rho-related GTP-binding protein RhoG / ELMO domain / : / ELMO/CED-12 family / ELMO domain profile. / ELMO, armadillo-like helical domain / ELMO, armadillo-like helical domain / Pleckstrin homology domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Rho-related GTP-binding protein RhoG / Engulfment and cell motility protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Jo, C.H. / Killoran, R.C. / Smith, M.J.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structure of the DOCK2-ELMO1 complex provides insights into regulation of the auto-inhibited state.
著者: Leifu Chang / Jing Yang / Chang Hwa Jo / Andreas Boland / Ziguo Zhang / Stephen H McLaughlin / Afnan Abu-Thuraia / Ryan C Killoran / Matthew J Smith / Jean-Francois Côté / David Barford /
要旨: DOCK (dedicator of cytokinesis) proteins are multidomain guanine nucleotide exchange factors (GEFs) for RHO GTPases that regulate intracellular actin dynamics. DOCK proteins share catalytic (DOCK) ...DOCK (dedicator of cytokinesis) proteins are multidomain guanine nucleotide exchange factors (GEFs) for RHO GTPases that regulate intracellular actin dynamics. DOCK proteins share catalytic (DOCK) and membrane-associated (DOCK) domains. The structurally-related DOCK1 and DOCK2 GEFs are specific for RAC, and require ELMO (engulfment and cell motility) proteins for function. The N-terminal RAS-binding domain (RBD) of ELMO (ELMO) interacts with RHOG to modulate DOCK1/2 activity. Here, we determine the cryo-EM structures of DOCK2-ELMO1 alone, and as a ternary complex with RAC1, together with the crystal structure of a RHOG-ELMO2 complex. The binary DOCK2-ELMO1 complex adopts a closed, auto-inhibited conformation. Relief of auto-inhibition to an active, open state, due to a conformational change of the ELMO1 subunit, exposes binding sites for RAC1 on DOCK2, and RHOG and BAI GPCRs on ELMO1. Our structure explains how up-stream effectors, including DOCK2 and ELMO1 phosphorylation, destabilise the auto-inhibited state to promote an active GEF.
履歴
登録2019年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho-related GTP-binding protein RhoG
B: Engulfment and cell motility protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9134
ポリマ－30,3672
非ポリマー5472
水2,270126
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, Kd value = 8
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)100.279, 40.060, 73.930
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 119.710, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Rho-related GTP-binding protein RhoG


分子量: 21334.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOG, ARHG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3) / 参照: UniProt: P84095
#2: タンパク質 Engulfment and cell motility protein 2 / Protein ced-12 homolog A


分子量: 9032.248 Da / 分子数: 1 / Fragment: Ras-binding Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Elmo2, Kiaa1834 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8BHL5
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M CHES, 0.95M sodium citrate / PH範囲: 8.5 - 9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER D8 QUEST / 波長: 1.34165 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON II / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.34165 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→27.01 Å / Num. obs: 38996 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 17.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1131 / Net I/σ(I): 13.42
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.2591 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / Num. unique obs: 466 / % possible all: 89.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998位相決定
PHENIX1.13_2998精密化
PROTEUM PLUSデータ収集
PROTEUM PLUSデータスケーリング
PROTEUM PLUSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1A2B

1a2b


解像度: 2.4→27.01 Å / SU ML: 0.2833 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.4928
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2366 1820 10.04 %
Rwork0.1856 --
obs0.1909 18135 92.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 21.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→27.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1938 0 33 126 2097
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00342013
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6442755
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0552317
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033350
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.91671198
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.460.29461340.23261215X-RAY DIFFRACTION89.1
2.46-2.540.3081420.25081261X-RAY DIFFRACTION92.91
2.54-2.620.34121350.23731246X-RAY DIFFRACTION92.75
2.62-2.710.31511380.23981270X-RAY DIFFRACTION94.05
2.71-2.820.27081340.23381227X-RAY DIFFRACTION90.55
2.82-2.950.27411360.24071194X-RAY DIFFRACTION88.43
2.95-3.10.29291360.21231206X-RAY DIFFRACTION88.52
3.1-3.30.22381380.19471216X-RAY DIFFRACTION91.06
3.3-3.550.26911380.17491282X-RAY DIFFRACTION93.79
3.55-3.910.19241500.16021275X-RAY DIFFRACTION94.87
3.91-4.470.19231480.13321306X-RAY DIFFRACTION97.06
4.47-5.630.17781470.13681302X-RAY DIFFRACTION96.6
5.63-27.010.17331440.15571315X-RAY DIFFRACTION96.62

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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