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- PDB-6uk1: Crystal structure of nucleotide-binding domain 2 (NBD2) of the hu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uk1
タイトルCrystal structure of nucleotide-binding domain 2 (NBD2) of the human Cystic Fibrosis Transmembrane Conductance Regulator (CFTR)
要素Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
キーワードHYDROLASE / NBD2 / CFTR / ABC transport
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of voltage-gated chloride channel activity / positive regulation of cyclic nucleotide-gated ion channel activity / Sec61 translocon complex binding / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / positive regulation of enamel mineralization / transepithelial water transport / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / intracellular pH elevation / amelogenesis ...positive regulation of voltage-gated chloride channel activity / positive regulation of cyclic nucleotide-gated ion channel activity / Sec61 translocon complex binding / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / positive regulation of enamel mineralization / transepithelial water transport / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / intracellular pH elevation / amelogenesis / chloride channel inhibitor activity / ATPase-coupled inorganic anion transmembrane transporter activity / Golgi-associated vesicle membrane / multicellular organismal-level water homeostasis / cholesterol transport / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / membrane hyperpolarization / vesicle docking involved in exocytosis / chloride channel regulator activity / chloride transmembrane transporter activity / sperm capacitation / cholesterol biosynthetic process / chloride channel activity / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of exocytosis / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / chloride channel complex / ABC-type transporter activity / cellular response to cAMP / 14-3-3 protein binding / cellular response to forskolin / chloride transmembrane transport / response to endoplasmic reticulum stress / isomerase activity / PDZ domain binding / establishment of localization in cell / Defective CFTR causes cystic fibrosis / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Late endosomal microautophagy / recycling endosome / ABC-family proteins mediated transport / transmembrane transport / recycling endosome membrane / Chaperone Mediated Autophagy / Aggrephagy / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / protein-folding chaperone binding / early endosome membrane / early endosome / endosome membrane / Ub-specific processing proteases / apical plasma membrane / lysosomal membrane / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / cell surface / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site ...: / CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.693 Å
データ登録者Wang, C. / Vorobiev, S.M. / Vernon, R.M. / Khazanov, N. / Senderowitz, H. / Forman-Kay, J.D. / Hunt, J.F.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Cystic Fibrosis FoundationHUNT13XX0 米国
引用
ジャーナル: To Be Published
タイトル: A thermodynamically stabilized form of the second nucleotide binding domain from human CFTR shows a catalytically inactive conformation
著者: Wang, C. / Vorobiev, S. / Vernon, R.M. / Khazanov, N. / Senderowitz, H. / Forman-Kay, J.D. / Hunt, J.F.
#1: ジャーナル: To Be Published
タイトル: Mutational stabilization of the second nucleotide binding domain (NBD2) of CFTR yields soluble protein and insight into NBD2 disease-causing mutations
著者: Vernon, R.M. / Chong, P.A. / Lin, H. / Yang, Z. / Zhou, Q. / Aleksandrov, A.A. / An, J. / Protasevich, I. / Dawson, J.E. / Riordan, J.R. / Thibodeau, P.H. / Brouillette, C.G. / Forman-Kay, J.D.
履歴
登録2019年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
B: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
C: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
D: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,33512
ポリマ－102,2094
非ポリマー2,1268
水1,33374
1
A: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0843
ポリマ－25,5521
非ポリマー5312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0843
ポリマ－25,5521
非ポリマー5312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0843
ポリマ－25,5521
非ポリマー5312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0843
ポリマ－25,5521
非ポリマー5312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.063, 60.132, 105.160
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.570, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / CFTR / ATP-binding cassette sub-family C member 7 / Channel conductance-controlling ATPase / cAMP- ...CFTR / ATP-binding cassette sub-family C member 7 / Channel conductance-controlling ATPase / cAMP-dependent chloride channel


分子量: 25552.297 Da / 分子数: 4
変異: S1255L,Q1280E,K1292D,Y1307N,K1334G,S1359A,Q1411D,H1402A,Q1411D
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFTR, ABCC7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P13569, channel-conductance-controlling ATPase
#2: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.58 %
結晶化温度: 277 K / 手法: マイクロバッチ法
詳細: 24% PEG 8000, 100 mM Li2SO4, 10mM NaBr, 100 mM Bis-Tris Propane pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.693→100 Å / Num. obs: 32360 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 5 % / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.116 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.7→5.98 Å / Num. unique obs: 28962 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.116

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GD7

3gd7


解像度: 2.693→64.414 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 41.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3036 1552 4.82 %
Rwork0.2734 30651 -
obs0.2749 32203 98.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 122.42 Å2 / Biso mean: 52.7125 Å2 / Biso min: 5.03 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.693→64.414 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7021 0 128 74 7223
Biso mean--36.67 35.84 -
残基数----912
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.6932-2.78010.40941360.3211256393
2.7801-2.87950.34671330.3137280998
2.8795-2.99470.35681300.3184276298
2.9947-3.1310.29941570.2921274098
3.131-3.29610.29381380.2863278099
3.2961-3.50260.31311430.2771282499
3.5026-3.7730.30441540.26342797100
3.773-4.15260.28521360.25752829100
4.1526-4.75340.31411480.24112844100
4.7534-5.98810.3181420.27052860100
5.9881-64.4140.24471350.2733284396
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.00780.0098-0.01530.0286-0.01290.0117-0.04040.0469-0.1076-0.05290.06250.00410.2145-0.06250.06370.3129-0.090.1263-0.19050.1343-0.1752-5.4222-4.996631.8419
20.0063-0.00420.00110.0207-0.00360.0020.0201-0.00240.02980.0292-0.01530.04290.09470.0933-0.01010.22620.11030.1027-0.1402-0.06240.01861.3697.872654.1351
30.03840.0209-0.05930.0202-0.04210.0931-0.148-0.0603-0.0264-0.0561-0.0325-0.05210.15490.0065-0.2378-0.11880.1604-0.0657-0.3292-0.2766-0.35489.1592-0.698732.0173
40.02840.0014-0.02050.0367-0.02720.0363-0.1792-0.0693-0.03590.0415-0.0227-0.07410.07670.1183-0.13160.22240.3070.06740.80980.06790.87844.1564-5.05119.9844
50.00720.0059-0.00380.0079-0.00730.0192-0.0335-0.01360.0348-0.0288-0.0623-0.1330.04930.0321-00.6914-0.30520.23711.4047-0.07750.926537.73528.22-4.0108
60.0090.0099-0.00630.0183-0.00760.0053-0.1670.0766-0.1586-0.01220.136-0.11130.06020.0651-00.3796-0.03090.13840.9795-0.02390.90830.86180.795116.8303
70.00690.01720.01780.03660.04970.05080.0079-0.0128-0.0923-0.07150.0166-0.10050.0336-0.0274-0.04180.3743-0.2354-0.26960.6239-0.16330.713841.537934.239434.7233
80.1260.03590.05350.0339-0.00390.04940.01110.014-0.0139-0.0143-0.0654-0.0902-0.06640.123-0.07640.4067-0.1508-0.35581.0902-0.17910.947844.007827.357329.5715
90.003-0.00340.00250.001-0.00190.00370.0531-0.0681-0.03530.02960.0608-0.0123-0.02640.036600.8540.0632-0.25641.1473-0.03680.894738.411720.642544.1275
100.04740.00870.03420.0561-0.00680.02220.0133-0.12630.00320.0848-0.0257-0.0894-0.0509-0.03080.02740.24360.2414-0.22090.98590.01080.693827.439617.047747.6861
110.0323-0.0271-0.02330.02270.01340.0517-0.0255-0.0830.0323-0.07310.0749-0.0029-0.0898-0.0190.04250.3111-0.0447-0.25410.5778-0.22470.755428.475925.97425.6382
120.0130.027-0.04090.051-0.04850.05250.07170.05750.1771-0.00720.0280.0832-0.2007-0.09420.21910.02520.01650.2475-0.3580.1591-0.3306-4.823128.406621.8907
130.14380.0508-0.00830.0144-0.0020.0004-0.00820.0871-0.0429-0.01520.0314-0.0077-0.06150.03110.04630.2005-0.0048-0.01730.1584-0.01680.11950.350820.40237.8125
140.09420.02340.09260.0170.02720.09620.07870.0739-0.0601-0.0680.0320.01230.00420.15860.09350.5695-0.1742-0.01220.2492-0.0785-0.025612.43816.09860.7743
150.05670.0034-0.01420.0351-0.02790.0202-0.01760.01550.12670.12170.0149-0.028-0.13720.0806-0.04420.1685-0.0092-0.0536-0.1649-0.214-0.07059.671924.790224.2909
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1202 through 1289 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1290 through 1362 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1363 through 1430 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1202 through 1289 )B0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1290 through 1347 )B0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 1348 through 1430 )B0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 1202 through 1218 )C0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 1219 through 1278 )C0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 1279 through 1299 )C0
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 1300 through 1377 )C0
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 1378 through 1430 )C0
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 1204 through 1278 )D0
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 1279 through 1299 )D0
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 1300 through 1361 )D0
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 1362 through 1429 )D0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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