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- PDB-5tob: Selectivity switch between FAK and Pyk2: Macrocyclization of FAK ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tob
タイトルSelectivity switch between FAK and Pyk2: Macrocyclization of FAK inhibitors improves Pyk2 potency
要素Protein-tyrosine kinase 2-beta
キーワードTransferase/Transferase Inhibitor / kinase / Transferase-Transferase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of macrophage chemotaxis / neurotransmitter receptor regulator activity / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation / negative regulation of bone mineralization / cortical cytoskeleton organization / regulation of postsynaptic density assembly ...regulation of macrophage chemotaxis / neurotransmitter receptor regulator activity / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation / negative regulation of bone mineralization / cortical cytoskeleton organization / regulation of postsynaptic density assembly / activation of Janus kinase activity / chemokine-mediated signaling pathway / apical dendrite / cellular response to fluid shear stress / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / sprouting angiogenesis / Interleukin-2 signaling / Signal regulatory protein family interactions / NMDA selective glutamate receptor complex / positive regulation of cell-matrix adhesion / positive regulation of actin filament polymerization / Golgi organization / negative regulation of potassium ion transport / positive regulation of protein kinase activity / RHOU GTPase cycle / signaling receptor activator activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / bone resorption / postsynaptic density, intracellular component / cellular defense response / regulation of cell adhesion / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / cellular response to retinoic acid / ionotropic glutamate receptor binding / positive regulation of endothelial cell migration / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / integrin-mediated signaling pathway / regulation of actin cytoskeleton organization / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / positive regulation of JNK cascade / non-specific protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of neuron projection development / VEGFA-VEGFR2 Pathway / long-term synaptic potentiation / epidermal growth factor receptor signaling pathway / neuron migration / positive regulation of angiogenesis / lamellipodium / regulation of cell shape / presynapse / cell body / protein autophosphorylation / growth cone / protein-containing complex assembly / cell cortex / protein tyrosine kinase activity / adaptive immune response / negative regulation of neuron apoptotic process / cytoskeleton / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / postsynaptic density / protein phosphorylation / positive regulation of cell migration / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / neuronal cell body / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / dendrite / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / signal transduction / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily ...Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-YAM / Protein-tyrosine kinase 2-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.117 Å
データ登録者Newby, Z.E.
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. Lett. / 年: 2016
タイトル: Selectivity switch between FAK and Pyk2: Macrocyclization of FAK inhibitors improves Pyk2 potency.
著者: Farand, J. / Mai, N. / Chandrasekhar, J. / Newby, Z.E. / Van Veldhuizen, J. / Loyer-Drew, J. / Venkataramani, C. / Guerrero, J. / Kwok, A. / Li, N. / Zherebina, Y. / Wilbert, S. / Zablocki, J. ...著者: Farand, J. / Mai, N. / Chandrasekhar, J. / Newby, Z.E. / Van Veldhuizen, J. / Loyer-Drew, J. / Venkataramani, C. / Guerrero, J. / Kwok, A. / Li, N. / Zherebina, Y. / Wilbert, S. / Zablocki, J. / Phillips, G. / Watkins, W.J. / Mourey, R. / Notte, G.T.
履歴
登録2016年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine kinase 2-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0872
ポリマ－32,5801
非ポリマー5071
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area11810 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)37.584, 93.808, 42.519
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein-tyrosine kinase 2-beta / Calcium-dependent tyrosine kinase / CADTK / Calcium-regulated non-receptor proline-rich tyrosine ...Calcium-dependent tyrosine kinase / CADTK / Calcium-regulated non-receptor proline-rich tyrosine kinase / Cell adhesion kinase beta / CAKB / Focal adhesion kinase 2 / FADK 2 / Proline-rich tyrosine kinase 2 / Related adhesion focal tyrosine kinase / RAFTK


分子量: 32579.752 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 414-692 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTK2B, FAK2, PYK2, RAFTK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q14289, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-YAM / N-methyl-N-{3-[({2-[(2-oxo-2,3-dihydro-1H-indol-5-yl)amino]-5-(trifluoromethyl)pyrimidin-4-yl}amino)methyl]pyridin-2-yl}methanesulfonamide / N-メチル-N-[3-[[2-[(2-オキソインドリン-5-イル)アミノ]-5-(トリフルオロメチル)-4-ピリミジニ(以下略)


分子量: 507.489 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H20F3N7O3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.48 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 25% PEG3350, 100 mM Bis-Tris pH 5.5, 100 mM MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.117→38.695 Å / Num. obs: 16617 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 3 % / Net I/σ(I): 9.85

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
EPMR位相決定
精密化解像度: 2.117→38.695 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2615 1604 9.91 %
Rwork0.2061 --
obs0.2116 16184 96.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.117→38.695 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1910 0 35 122 2067
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011993
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0212710
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9071186
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057302
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006333
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1174-2.18580.32331220.22741084X-RAY DIFFRACTION80
2.1858-2.26390.26851460.20431296X-RAY DIFFRACTION96
2.2639-2.35450.28121480.20421347X-RAY DIFFRACTION97
2.3545-2.46170.27751440.19621318X-RAY DIFFRACTION98
2.4617-2.59140.30041480.20641352X-RAY DIFFRACTION98
2.5914-2.75370.28741500.21241362X-RAY DIFFRACTION99
2.7537-2.96630.27061440.22361360X-RAY DIFFRACTION99
2.9663-3.26470.26141520.21111369X-RAY DIFFRACTION99
3.2647-3.73670.25181560.20451347X-RAY DIFFRACTION99
3.7367-4.70660.21961470.17841361X-RAY DIFFRACTION98
4.7066-38.70190.24951470.2221384X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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