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- PDB-6ugk: CRYSTAL STRUCTURE OF CIRCULARLY PERMUTED HUMAN TASPASE-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ugk
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CIRCULARLY PERMUTED HUMAN TASPASE-1
要素Threonine aspartase 1,Threonine aspartase 1
キーワードHYDROLASE / MLL / TASPASE-1 / CIRCULAR PERMUTATION
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; スレオニンエンドペプチターゼ / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / protein maturation / threonine-type endopeptidase activity / epigenetic regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription / proteolysis / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Threonine aspartase 1 / Peptidase T2, asparaginase 2 / Asparaginase / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Threonine aspartase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Edwards, T.E. / Delker, S.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Structural insights into the function of the catalytically active human Taspase1.
著者: Nagaratnam, N. / Delker, S.L. / Jernigan, R. / Edwards, T.E. / Snider, J. / Thifault, D. / Williams, D. / Nannenga, B.L. / Stofega, M. / Sambucetti, L. / Hsieh, J.J. / Flint, A.J. / Fromme, P. ...著者: Nagaratnam, N. / Delker, S.L. / Jernigan, R. / Edwards, T.E. / Snider, J. / Thifault, D. / Williams, D. / Nannenga, B.L. / Stofega, M. / Sambucetti, L. / Hsieh, J.J. / Flint, A.J. / Fromme, P. / Martin-Garcia, J.M.
履歴
登録2019年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Threonine aspartase 1,Threonine aspartase 1
B: Threonine aspartase 1,Threonine aspartase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,8768
ポリマ－70,6882
非ポリマー1886
水3,297183
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3750 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area21720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.300, 60.300, 319.010
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Threonine aspartase 1,Threonine aspartase 1 / Taspase-1


分子量: 35343.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TASP1, C20orf13 / プラスミド: CID 11900 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9H6P5, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; スレオニンエンドペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.07 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: human taspase-1 VCID 11900 at 9.23 mg/mL in 20 mM HEPES pH 8, 0.5 M NaCl, 5% glycerol against PACT B11 optimization screen containing 16% PEG 6000, 0.1 M MES pH 5.8, 0.2 M calcium chloride ...詳細: human taspase-1 VCID 11900 at 9.23 mg/mL in 20 mM HEPES pH 8, 0.5 M NaCl, 5% glycerol against PACT B11 optimization screen containing 16% PEG 6000, 0.1 M MES pH 5.8, 0.2 M calcium chloride supplemented with 20% ethylene glycol as a cryo-protectant, crystal tracking ID 271056c2, unique puck ID izc9-6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→40.41 Å / Num. obs: 35513 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 39.56 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rrim(I) all: 0.086 / Χ2: 0.966 / Net I/σ(I): 15.24 / Num. measured all: 206406
反射 シェル解像度: 2.15→2.2 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 3.74 / Num. measured obs: 2167 / Num. possible: 429 / Num. unique obs: 412 / CC1/2: 0.997 / Rrim(I) all: 0.044 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIXDEV_2328精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2A8J

2a8j


解像度: 2.15→40.41 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 19.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.197 1709 4.83 %
Rwork0.159 --
obs0.161 35417 100 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 115.32 Å2 / Biso mean: 43.48 Å2 / Biso min: 18.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.15→40.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4353 0 6 183 4542
Biso mean--42.79 43.9 -
残基数----620
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.21 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2361 156 -
Rwork0.1889 2762 -
all-2918 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.1618-1.8754-2.06831.82361.30922.5181-0.1233-0.16120.01240.01220.0695-0.0188-0.21280.02080.08250.3161-0.0989-0.06740.16890.0840.1681-1.065412.8501-8.3558
23.221-2.02870.344.7913-0.22042.6997-0.1618-0.4247-0.29850.27890.18520.30180.0618-0.006-0.02230.2758-0.083-0.00640.28560.05210.1711-0.89457.52852.0359
33.853-3.04562.09277.6499-3.24423.8173-0.28-0.41770.38310.48190.1298-0.2223-0.7390.42390.18620.4017-0.1228-0.03650.4226-0.0830.21286.780218.25397.4709
42.0589-0.4396-0.95155.8944-1.60564.41520.044-0.17870.54550.0173-0.1242-0.2493-1.10380.77760.07910.6565-0.1436-0.05240.3096-0.07320.29222.44225.52180.4077
52.55610.7023-0.38062.29860.18031.54460.0309-0.03360.2605-0.18230.0333-0.1681-0.58490.2302-0.05520.4989-0.1876-0.06390.20870.03470.2585.884219.1912-13.9289
61.3003-1.334-1.02095.81590.17073.8055-0.02290.25070.3145-0.39130.0109-0.3448-0.53430.1716-0.01010.602-0.1745-0.07580.28960.04060.24043.625718.0478-24.8302
71.4116-0.22860.42954.2655-1.70662.5243-0.0398-0.0066-0.14970.0770.22480.4929-0.0202-0.0752-0.19460.2885-0.0971-0.02620.20690.03150.2803-1.3038-6.8207-16.6384
82.65680.29780.23393.3140.68613.9482-0.04910.007-0.1925-0.1658-0.00690.84110.298-0.25250.06190.3789-0.1564-0.06110.21970.04030.543-10.3408-15.7059-18.9808
91.74240.447-0.22313.5062-0.99082.4292-0.07080.218-0.3281-0.5470.0507-0.19990.14860.40350.010.3126-0.04270.0230.2472-0.01820.2368.583-8.6015-24.9831
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 2:52A2 - 52
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 53:174A53 - 174
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 175:226A175 - 226
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resid 227:286A227 - 286
5X-RAY DIFFRACTION5chain A and resid 287:338A287 - 338
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resid 2:52B2 - 52
7X-RAY DIFFRACTION7chain B and resid 53:225B53 - 225
8X-RAY DIFFRACTION8chain B and resid 226:298B226 - 298
9X-RAY DIFFRACTION9chain B and resid 299:330B299 - 330

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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